data_3EK3
# 
_entry.id   3EK3 
# 
_audit_conform.dict_name       mmcif_pdbx.dic 
_audit_conform.dict_version    4.007 
_audit_conform.dict_location   http://mmcif.pdb.org/dictionaries/ascii/mmcif_pdbx.dic 
# 
loop_
_database_2.database_id 
_database_2.database_code 
PDB  3EK3       
RCSB RCSB049421 
# 
loop_
_database_PDB_rev.num 
_database_PDB_rev.date 
_database_PDB_rev.date_original 
_database_PDB_rev.mod_type 
_database_PDB_rev.replaces 
_database_PDB_rev.status 
1 2008-10-14 2008-09-18 0 3EK3 ? 
2 2009-02-24 ?          1 3EK3 ? 
3 2011-07-13 ?          1 3EK3 ? 
# 
loop_
_database_PDB_rev_record.rev_num 
_database_PDB_rev_record.type 
_database_PDB_rev_record.details 
2 VERSN ? 
3 VERSN ? 
# 
_pdbx_database_related.db_name        TargetDB 
_pdbx_database_related.db_id          391613 
_pdbx_database_related.details        . 
_pdbx_database_related.content_type   unspecified 
# 
_pdbx_database_status.SG_entry         Y 
_pdbx_database_status.entry_id         3EK3 
_pdbx_database_status.deposit_site     RCSB 
_pdbx_database_status.process_site     RCSB 
_pdbx_database_status.status_code      REL 
_pdbx_database_status.status_code_sf   REL 
_pdbx_database_status.status_code_mr   ? 
# 
_audit_author.name           'Joint Center for Structural Genomics (JCSG)' 
_audit_author.pdbx_ordinal   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     
'Crystal structure of Nitroreductase with Bound FMN (YP_211706.1) from Bacteroides fragilis NCTC 9343 at 1.70 A resolution' 
_citation.journal_abbrev            'To be published' 
_citation.journal_volume            ? 
_citation.page_first                ? 
_citation.page_last                 ? 
_citation.year                      ? 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.country                   ? 
_citation.journal_id_ISSN           ? 
_citation.journal_id_CSD            0353 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      ? 
# 
_citation_author.citation_id   primary 
_citation_author.name          'Joint Center for Structural Genomics (JCSG)' 
_citation_author.ordinal       1 
# 
_cell.entry_id           3EK3 
_cell.length_a           40.610 
_cell.length_b           83.730 
_cell.length_c           116.510 
_cell.angle_alpha        90.00 
_cell.angle_beta         90.00 
_cell.angle_gamma        90.00 
_cell.Z_PDB              8 
_cell.pdbx_unique_axis   ? 
_cell.length_a_esd       ? 
_cell.length_b_esd       ? 
_cell.length_c_esd       ? 
_cell.angle_alpha_esd    ? 
_cell.angle_beta_esd     ? 
_cell.angle_gamma_esd    ? 
# 
_symmetry.entry_id                         3EK3 
_symmetry.space_group_name_H-M             'C 2 2 21' 
_symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M   ? 
_symmetry.cell_setting                     ? 
_symmetry.Int_Tables_number                ? 
_symmetry.space_group_name_Hall            ? 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.details 
1 polymer     man Nitroreductase                  21278.777 1   ? 
2 non-polymer syn 'FLAVIN MONONUCLEOTIDE'         456.348   1   ? 
3 non-polymer syn 'UNKNOWN LIGAND'                ?         1   ? 
4 non-polymer syn '(4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL' 118.175   3   ? 
5 water       nat water                           18.015    205 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           'polypeptide(L)' 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   yes 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;G(MSE)KTNEVLETIKARRSVRAYDRKQIPADDLNAILEAGAYAPSG(MSE)HYETWHFTAVCNTVKLEELNERIKGAFA
KSDDKHLRERGHSETYCCYYHAPTLVIVSNEPKQWWAG(MSE)DCACAIEN(MSE)FLAATSLGIASCWINQLGTTCDDP
EVRAYLTSLGVPENHKVYGCVALGYKAEGALLKEKTVKAGTITIVE
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;GMKTNEVLETIKARRSVRAYDRKQIPADDLNAILEAGAYAPSGMHYETWHFTAVCNTVKLEELNERIKGAFAKSDDKHLR
ERGHSETYCCYYHAPTLVIVSNEPKQWWAGMDCACAIENMFLAATSLGIASCWINQLGTTCDDPEVRAYLTSLGVPENHK
VYGCVALGYKAEGALLKEKTVKAGTITIVE
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         391613 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   GLY n 
1 2   MSE n 
1 3   LYS n 
1 4   THR n 
1 5   ASN n 
1 6   GLU n 
1 7   VAL n 
1 8   LEU n 
1 9   GLU n 
1 10  THR n 
1 11  ILE n 
1 12  LYS n 
1 13  ALA n 
1 14  ARG n 
1 15  ARG n 
1 16  SER n 
1 17  VAL n 
1 18  ARG n 
1 19  ALA n 
1 20  TYR n 
1 21  ASP n 
1 22  ARG n 
1 23  LYS n 
1 24  GLN n 
1 25  ILE n 
1 26  PRO n 
1 27  ALA n 
1 28  ASP n 
1 29  ASP n 
1 30  LEU n 
1 31  ASN n 
1 32  ALA n 
1 33  ILE n 
1 34  LEU n 
1 35  GLU n 
1 36  ALA n 
1 37  GLY n 
1 38  ALA n 
1 39  TYR n 
1 40  ALA n 
1 41  PRO n 
1 42  SER n 
1 43  GLY n 
1 44  MSE n 
1 45  HIS n 
1 46  TYR n 
1 47  GLU n 
1 48  THR n 
1 49  TRP n 
1 50  HIS n 
1 51  PHE n 
1 52  THR n 
1 53  ALA n 
1 54  VAL n 
1 55  CYS n 
1 56  ASN n 
1 57  THR n 
1 58  VAL n 
1 59  LYS n 
1 60  LEU n 
1 61  GLU n 
1 62  GLU n 
1 63  LEU n 
1 64  ASN n 
1 65  GLU n 
1 66  ARG n 
1 67  ILE n 
1 68  LYS n 
1 69  GLY n 
1 70  ALA n 
1 71  PHE n 
1 72  ALA n 
1 73  LYS n 
1 74  SER n 
1 75  ASP n 
1 76  ASP n 
1 77  LYS n 
1 78  HIS n 
1 79  LEU n 
1 80  ARG n 
1 81  GLU n 
1 82  ARG n 
1 83  GLY n 
1 84  HIS n 
1 85  SER n 
1 86  GLU n 
1 87  THR n 
1 88  TYR n 
1 89  CYS n 
1 90  CYS n 
1 91  TYR n 
1 92  TYR n 
1 93  HIS n 
1 94  ALA n 
1 95  PRO n 
1 96  THR n 
1 97  LEU n 
1 98  VAL n 
1 99  ILE n 
1 100 VAL n 
1 101 SER n 
1 102 ASN n 
1 103 GLU n 
1 104 PRO n 
1 105 LYS n 
1 106 GLN n 
1 107 TRP n 
1 108 TRP n 
1 109 ALA n 
1 110 GLY n 
1 111 MSE n 
1 112 ASP n 
1 113 CYS n 
1 114 ALA n 
1 115 CYS n 
1 116 ALA n 
1 117 ILE n 
1 118 GLU n 
1 119 ASN n 
1 120 MSE n 
1 121 PHE n 
1 122 LEU n 
1 123 ALA n 
1 124 ALA n 
1 125 THR n 
1 126 SER n 
1 127 LEU n 
1 128 GLY n 
1 129 ILE n 
1 130 ALA n 
1 131 SER n 
1 132 CYS n 
1 133 TRP n 
1 134 ILE n 
1 135 ASN n 
1 136 GLN n 
1 137 LEU n 
1 138 GLY n 
1 139 THR n 
1 140 THR n 
1 141 CYS n 
1 142 ASP n 
1 143 ASP n 
1 144 PRO n 
1 145 GLU n 
1 146 VAL n 
1 147 ARG n 
1 148 ALA n 
1 149 TYR n 
1 150 LEU n 
1 151 THR n 
1 152 SER n 
1 153 LEU n 
1 154 GLY n 
1 155 VAL n 
1 156 PRO n 
1 157 GLU n 
1 158 ASN n 
1 159 HIS n 
1 160 LYS n 
1 161 VAL n 
1 162 TYR n 
1 163 GLY n 
1 164 CYS n 
1 165 VAL n 
1 166 ALA n 
1 167 LEU n 
1 168 GLY n 
1 169 TYR n 
1 170 LYS n 
1 171 ALA n 
1 172 GLU n 
1 173 GLY n 
1 174 ALA n 
1 175 LEU n 
1 176 LEU n 
1 177 LYS n 
1 178 GLU n 
1 179 LYS n 
1 180 THR n 
1 181 VAL n 
1 182 LYS n 
1 183 ALA n 
1 184 GLY n 
1 185 THR n 
1 186 ILE n 
1 187 THR n 
1 188 ILE n 
1 189 VAL n 
1 190 GLU n 
# 
_entity_src_gen.entity_id                          1 
_entity_src_gen.gene_src_common_name               ? 
_entity_src_gen.gene_src_genus                     ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene                 'YP_211706.1, BF2078' 
_entity_src_gen.gene_src_species                   ? 
_entity_src_gen.gene_src_strain                    ? 
_entity_src_gen.gene_src_tissue                    ? 
_entity_src_gen.gene_src_tissue_fraction           ? 
_entity_src_gen.gene_src_details                   ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_fragment             ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name      'Bacteroides fragilis NCTC 9343' 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id     272559 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_variant              ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell_line            ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_atcc                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organ                ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organelle            ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cellular_location    ? 
_entity_src_gen.host_org_common_name               ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name      'Escherichia Coli' 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id     562 
_entity_src_gen.host_org_genus                     ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_gene                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organ                ? 
_entity_src_gen.host_org_species                   ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue               ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue_fraction      ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_strain               HK100 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_variant              ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line            ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_atcc                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_culture_collection   ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organelle            ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cellular_location    ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector_type          Plasmid 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector               ? 
_entity_src_gen.plasmid_name                       SpeedET 
_entity_src_gen.plasmid_details                    ? 
_entity_src_gen.pdbx_description                   ? 
# 
_struct_ref.id                         1 
_struct_ref.db_name                    UNP 
_struct_ref.db_code                    Q5LDN3_BACFN 
_struct_ref.pdbx_db_accession          Q5LDN3 
_struct_ref.entity_id                  1 
_struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code   
;MKTNEVLETIKARRSVRAYDRKQIPADDLNAILEAGAYAPSGMHYETWHFTAVCNTVKLE 
ELNERIKGAFAKSDDKHLRERGHSETYCCYYHAPTLVIVSNEPKQWWAGMDCACAIENMF 
LAATSLGIASCWINQLGTTCDDPEVRAYLTSLGVPENHKVYGCVALGYKAEGALLKEKTV 
KAGTITIVE
;
_struct_ref.pdbx_align_begin           1 
_struct_ref.biol_id                    . 
# 
_struct_ref_seq.align_id                      1 
_struct_ref_seq.ref_id                        1 
_struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code              3EK3 
_struct_ref_seq.pdbx_strand_id                A 
_struct_ref_seq.seq_align_beg                 2 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code   ? 
_struct_ref_seq.seq_align_end                 190 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code   ? 
_struct_ref_seq.pdbx_db_accession             Q5LDN3 
_struct_ref_seq.db_align_beg                  1 
_struct_ref_seq.db_align_end                  189 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg       1 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end       189 
# 
_struct_ref_seq_dif.align_id                     1 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_id_code             3EK3 
_struct_ref_seq_dif.mon_id                       GLY 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_strand_id           A 
_struct_ref_seq_dif.seq_num                      1 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_ins_code            ? 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_name             UNP 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code   Q5LDN3 
_struct_ref_seq_dif.db_mon_id                    ? 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_seq_num          ? 
_struct_ref_seq_dif.details                      'leader sequence' 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_auth_seq_num            0 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_ordinal                 1 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
THR 'L-peptide linking' y THREONINE                       ?                          'C4 H9 N O3'      119.120 
ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE                      ?                          'C4 H8 N2 O3'     132.119 
GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID'                 ?                          'C5 H9 N O4'      147.130 
VAL 'L-peptide linking' y VALINE                          ?                          'C5 H11 N O2'     117.147 
LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE                         ?                          'C6 H13 N O2'     131.174 
ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE                      ?                          'C6 H13 N O2'     131.174 
LYS 'L-peptide linking' y LYSINE                          ?                          'C6 H15 N2 O2 1'  147.197 
ALA 'L-peptide linking' y ALANINE                         ?                          'C3 H7 N O2'      89.094  
ARG 'L-peptide linking' y ARGININE                        ?                          'C6 H15 N4 O2 1'  175.210 
SER 'L-peptide linking' y SERINE                          ?                          'C3 H7 N O3'      105.093 
TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE                        ?                          'C9 H11 N O3'     181.191 
ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID'                 ?                          'C4 H7 N O4'      133.104 
GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE                       ?                          'C5 H10 N2 O3'    146.146 
PRO 'L-peptide linking' y PROLINE                         ?                          'C5 H9 N O2'      115.132 
GLY 'PEPTIDE LINKING'   y GLYCINE                         ?                          'C2 H5 N O2'      75.067  
MSE 'L-peptide linking' n SELENOMETHIONINE                ?                          'C5 H11 N O2 SE'  196.107 
HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE                       ?                          'C6 H10 N3 O2 1'  156.164 
TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN                      ?                          'C11 H12 N2 O2'   204.228 
PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE                   ?                          'C9 H11 N O2'     165.191 
CYS 'L-peptide linking' y CYSTEINE                        ?                          'C3 H7 N O2 S'    121.154 
FMN NON-POLYMER         . 'FLAVIN MONONUCLEOTIDE'         'RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE' 'C17 H21 N4 O9 P' 456.348 
UNL non-polymer         . 'UNKNOWN LIGAND'                ?                          ?                 ?       
MPD NON-POLYMER         . '(4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL' ?                          'C6 H14 O2'       118.175 
HOH NON-POLYMER         . WATER                           ?                          'H2 O'            18.015  
# 
_exptl.crystals_number   1 
_exptl.method            'X-RAY DIFFRACTION' 
_exptl.entry_id          3EK3 
# 
_exptl_crystal.id                    1 
_exptl_crystal.density_Matthews      2.33 
_exptl_crystal.density_meas          ? 
_exptl_crystal.density_percent_sol   47.15 
_exptl_crystal.description           ? 
_exptl_crystal.F_000                 ? 
_exptl_crystal.preparation           ? 
# 
_exptl_crystal_grow.crystal_id      1 
_exptl_crystal_grow.method          'VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP' 
_exptl_crystal_grow.pH              8.0 
_exptl_crystal_grow.temp            277 
_exptl_crystal_grow.pdbx_details    
'65.0000% MPD, 0.1M TRIS pH 8.0, VAPOR DIFFUSION,SITTING DROP,NANODROP, temperature 277K, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP' 
_exptl_crystal_grow.temp_details    ? 
_exptl_crystal_grow.pdbx_pH_range   ? 
# 
loop_
_diffrn.id 
_diffrn.ambient_temp 
_diffrn.ambient_temp_details 
_diffrn.crystal_id 
1  100 ? 1 
2  ?   ? 1 
3  ?   ? 1 
4  ?   ? 1 
5  ?   ? 1 
6  ?   ? 1 
7  ?   ? 1 
8  ?   ? 1 
9  ?   ? 1 
10 ?   ? 1 
# 
_diffrn_detector.diffrn_id              1 
_diffrn_detector.detector               CCD 
_diffrn_detector.type                   'MARMOSAIC 325 mm CCD' 
_diffrn_detector.details                'Flat collimating mirror, toroid focusing mirror' 
_diffrn_detector.pdbx_collection_date   2008-08-04 
# 
_diffrn_radiation.diffrn_id                        1 
_diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l   M 
_diffrn_radiation.monochromator                    'Double crystal monochromator' 
_diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol             MAD 
_diffrn_radiation.wavelength_id                    1 
_diffrn_radiation.pdbx_scattering_type             x-ray 
# 
loop_
_diffrn_radiation_wavelength.id 
_diffrn_radiation_wavelength.wavelength 
_diffrn_radiation_wavelength.wt 
1 0.91162 1.0 
2 0.97932 1.0 
3 0.97918 1.0 
# 
_diffrn_source.diffrn_id                   1 
_diffrn_source.source                      SYNCHROTRON 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline   BL9-2 
_diffrn_source.type                        'SSRL BEAMLINE BL9-2' 
_diffrn_source.pdbx_wavelength_list        0.91162,0.97932,0.97918 
_diffrn_source.pdbx_wavelength             ? 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_site       SSRL 
# 
_reflns.entry_id                     3EK3 
_reflns.d_resolution_high            1.70 
_reflns.d_resolution_low             29.123 
_reflns.pdbx_number_measured_all     80152 
_reflns.number_obs                   21975 
_reflns.pdbx_Rmerge_I_obs            0.058 
_reflns.pdbx_netI_over_sigmaI        10.630 
_reflns.percent_possible_obs         96.300 
_reflns.B_iso_Wilson_estimate        17.497 
_reflns.Rmerge_F_obs                 0.185 
_reflns.observed_criterion_sigma_I   -3.00 
_reflns.number_all                   ? 
_reflns.observed_criterion_sigma_F   ? 
_reflns.pdbx_Rsym_value              ? 
_reflns.pdbx_redundancy              ? 
_reflns.R_free_details               ? 
_reflns.limit_h_max                  ? 
_reflns.limit_h_min                  ? 
_reflns.limit_k_max                  ? 
_reflns.limit_k_min                  ? 
_reflns.limit_l_max                  ? 
_reflns.limit_l_min                  ? 
_reflns.observed_criterion_F_max     ? 
_reflns.observed_criterion_F_min     ? 
_reflns.pdbx_chi_squared             ? 
_reflns.pdbx_scaling_rejects         ? 
_reflns.pdbx_ordinal                 1 
_reflns.pdbx_diffrn_id               1 
# 
loop_
_reflns_shell.d_res_high 
_reflns_shell.d_res_low 
_reflns_shell.number_measured_obs 
_reflns_shell.number_measured_all 
_reflns_shell.number_unique_obs 
_reflns_shell.pdbx_rejects 
_reflns_shell.Rmerge_I_obs 
_reflns_shell.meanI_over_sigI_obs 
_reflns_shell.pdbx_Rsym_value 
_reflns_shell.pdbx_chi_squared 
_reflns_shell.pdbx_redundancy 
_reflns_shell.percent_possible_obs 
_reflns_shell.number_possible 
_reflns_shell.number_unique_all 
_reflns_shell.Rmerge_F_all 
_reflns_shell.Rmerge_F_obs 
_reflns_shell.Rmerge_I_all 
_reflns_shell.meanI_over_sigI_all 
_reflns_shell.percent_possible_all 
_reflns_shell.pdbx_Rrim_I_all 
_reflns_shell.pdbx_Rpim_I_all 
_reflns_shell.pdbx_ordinal 
_reflns_shell.pdbx_diffrn_id 
1.70 1.76   7757 ? 3959 ? 0.521 1.7  ? ? ? ? 4192 ? ? 1.089 ? ? 94.40 ? ? 1  1  
1.76 1.83   7833 ? 4008 ? 0.396 2.2  ? ? ? ? 4166 ? ? 0.818 ? ? 96.20 ? ? 2  2  
1.83 1.91   7716 ? 3939 ? 0.268 3.1  ? ? ? ? 4088 ? ? 0.562 ? ? 96.40 ? ? 3  3  
1.91 2.02   8782 ? 4463 ? 0.190 4.3  ? ? ? ? 4661 ? ? 0.379 ? ? 95.80 ? ? 4  4  
2.02 2.14   7458 ? 3786 ? 0.136 6.1  ? ? ? ? 3956 ? ? 0.267 ? ? 95.70 ? ? 5  5  
2.14 2.31   8257 ? 4194 ? 0.090 8.4  ? ? ? ? 4342 ? ? 0.171 ? ? 96.60 ? ? 6  6  
2.31 2.54   7957 ? 4036 ? 0.069 10.9 ? ? ? ? 4174 ? ? 0.127 ? ? 96.70 ? ? 7  7  
2.54 2.90   8013 ? 4063 ? 0.050 14.5 ? ? ? ? 4188 ? ? 0.090 ? ? 97.00 ? ? 8  8  
2.90 3.66   8215 ? 4152 ? 0.028 23.0 ? ? ? ? 4268 ? ? 0.045 ? ? 97.30 ? ? 9  9  
3.66 29.123 8164 ? 4123 ? 0.021 31.5 ? ? ? ? 4247 ? ? 0.027 ? ? 97.10 ? ? 10 10 
# 
_computing.entry_id                           3EK3 
_computing.pdbx_data_reduction_ii             XDS 
_computing.pdbx_data_reduction_ds             XSCALE 
_computing.data_collection                    ? 
_computing.structure_solution                 'SHELXD, AUTOSHARP' 
_computing.structure_refinement               'REFMAC 5.2.0019' 
_computing.pdbx_structure_refinement_method   ? 
# 
_refine.entry_id                               3EK3 
_refine.ls_d_res_high                          1.700 
_refine.ls_d_res_low                           29.123 
_refine.pdbx_ls_sigma_F                        0.00 
_refine.ls_percent_reflns_obs                  98.470 
_refine.ls_number_reflns_obs                   21941 
_refine.pdbx_ls_cross_valid_method             THROUGHOUT 
_refine.pdbx_R_Free_selection_details          RANDOM 
_refine.details                                
;1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE
 RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS
 ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR
 SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE
 OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO
 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO
 PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. 2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL MOLECULES
 FROM THE CRYSTALLIZATION BUFFER WERE MODELED INTO THE STRUCTURE.
 5. AN UNKOWN LIGAND (UNL) WAS MODELED INTO THE PUTATIVE IN THE
 VICINITY OF A BOUND FLAVIN MONONUCLEOTIDE (FMN) COFACTOR.
;
_refine.ls_R_factor_obs                        0.152 
_refine.ls_R_factor_R_work                     0.150 
_refine.ls_R_factor_R_free                     0.183 
_refine.ls_percent_reflns_R_free               5.100 
_refine.ls_number_reflns_R_free                1124 
_refine.ls_number_reflns_R_work                20817 
_refine.B_iso_mean                             17.359 
_refine.aniso_B[1][1]                          -1.390 
_refine.aniso_B[2][2]                          2.350 
_refine.aniso_B[3][3]                          -0.950 
_refine.aniso_B[1][2]                          0.000 
_refine.aniso_B[1][3]                          0.000 
_refine.aniso_B[2][3]                          0.000 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc             0.970 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc_free        0.955 
_refine.pdbx_overall_ESU_R                     0.093 
_refine.pdbx_overall_ESU_R_Free                0.093 
_refine.overall_SU_ML                          0.062 
_refine.overall_SU_B                           3.552 
_refine.solvent_model_details                  'BABINET MODEL WITH MASK' 
_refine.pdbx_solvent_vdw_probe_radii           1.200 
_refine.pdbx_solvent_ion_probe_radii           0.800 
_refine.pdbx_solvent_shrinkage_radii           0.800 
_refine.pdbx_method_to_determine_struct        MAD 
_refine.pdbx_stereochemistry_target_values     'MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES' 
_refine.B_iso_max                              62.52 
_refine.B_iso_min                              5.93 
_refine.occupancy_max                          1.00 
_refine.occupancy_min                          0.50 
_refine.pdbx_refine_id                         'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine.ls_R_factor_all                        ? 
_refine.ls_number_reflns_all                   ? 
_refine.pdbx_ls_sigma_I                        ? 
_refine.ls_redundancy_reflns_obs               ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_absF             ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_low_absF              ? 
_refine.ls_number_parameters                   ? 
_refine.ls_number_restraints                   ? 
_refine.ls_R_factor_R_free_error               ? 
_refine.ls_R_factor_R_free_error_details       ? 
_refine.pdbx_starting_model                    ? 
_refine.pdbx_isotropic_thermal_model           ? 
_refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case   ? 
_refine.solvent_model_param_bsol               ? 
_refine.solvent_model_param_ksol               ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF         ? 
_refine.pdbx_overall_phase_error               ? 
_refine.overall_SU_R_Cruickshank_DPI           ? 
_refine.overall_SU_R_free                      ? 
_refine.ls_wR_factor_R_free                    ? 
_refine.ls_wR_factor_R_work                    ? 
_refine.overall_FOM_free_R_set                 ? 
_refine.overall_FOM_work_R_set                 ? 
_refine.pdbx_TLS_residual_ADP_flag             'LIKELY RESIDUAL' 
_refine.pdbx_diffrn_id                         1 
# 
_refine_hist.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine_hist.cycle_id                         LAST 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_protein        1437 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid   0 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand         63 
_refine_hist.number_atoms_solvent             205 
_refine_hist.number_atoms_total               1705 
_refine_hist.d_res_high                       1.700 
_refine_hist.d_res_low                        29.123 
# 
loop_
_refine_ls_restr.type 
_refine_ls_restr.number 
_refine_ls_restr.dev_ideal 
_refine_ls_restr.dev_ideal_target 
_refine_ls_restr.weight 
_refine_ls_restr.pdbx_refine_id 
r_bond_refined_d         1572 0.013  0.022  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_bond_other_d           1017 0.001  0.020  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_angle_refined_deg      2156 1.367  1.994  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_angle_other_deg        2496 0.926  3.000  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_dihedral_angle_1_deg   200  5.394  5.000  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_dihedral_angle_2_deg   66   37.756 24.697 ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_dihedral_angle_3_deg   253  12.202 15.000 ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_dihedral_angle_4_deg   7    14.226 15.000 ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_chiral_restr           242  0.083  0.200  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_gen_planes_refined     1726 0.007  0.020  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_gen_planes_other       296  0.001  0.020  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_nbd_refined            309  0.227  0.200  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_nbd_other              1081 0.191  0.200  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_nbtor_refined          767  0.185  0.200  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_nbtor_other            776  0.085  0.200  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_xyhbond_nbd_refined    165  0.252  0.200  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_symmetry_vdw_refined   21   0.168  0.200  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_symmetry_vdw_other     47   0.177  0.200  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_symmetry_hbond_refined 23   0.139  0.200  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_mcbond_it              1016 1.803  3.000  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_mcbond_other           386  0.477  3.000  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_mcangle_it             1534 2.204  5.000  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_scbond_it              734  3.881  8.000  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_scangle_it             615  5.061  11.000 ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_refine_ls_shell.d_res_high                       1.701 
_refine_ls_shell.d_res_low                        1.745 
_refine_ls_shell.pdbx_total_number_of_bins_used   20 
_refine_ls_shell.percent_reflns_obs               99.200 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_work             1521 
_refine_ls_shell.R_factor_all                     ? 
_refine_ls_shell.R_factor_R_work                  0.213 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free                  0.253 
_refine_ls_shell.percent_reflns_R_free            ? 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_free             89 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free_error            ? 
_refine_ls_shell.number_reflns_all                1610 
_refine_ls_shell.number_reflns_obs                ? 
_refine_ls_shell.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine_ls_shell.redundancy_reflns_obs            ? 
# 
_struct.entry_id                  3EK3 
_struct.title                     
'Crystal structure of Nitroreductase with Bound FMN (YP_211706.1) from Bacteroides fragilis NCTC 9343 at 1.70 A resolution' 
_struct.pdbx_descriptor           Nitroreductase 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.text            
;YP_211706.1, Nitroreductase with Bound FMN, Structural Genomics, Joint Center for Structural Genomics, JCSG, Protein Structure Initiative, PSI, OXIDOREDUCTASE, FLAVOPROTEIN
;
_struct_keywords.pdbx_keywords   FLAVOPROTEIN 
_struct_keywords.entry_id        3EK3 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 2 ? 
C N N 3 ? 
D N N 4 ? 
E N N 4 ? 
F N N 4 ? 
G N N 5 ? 
# 
_struct_biol.id        1 
_struct_biol.details   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 1 ASN A 5   ? ARG A 14  ? ASN A 4   ARG A 13  1 ? 10 
HELX_P HELX_P2 2 PRO A 26  ? TYR A 39  ? PRO A 25  TYR A 38  1 ? 14 
HELX_P HELX_P3 3 SER A 42  ? TYR A 46  ? SER A 41  TYR A 45  5 ? 5  
HELX_P HELX_P4 4 ASN A 56  ? LYS A 73  ? ASN A 55  LYS A 72  1 ? 18 
HELX_P HELX_P5 5 ASP A 76  ? HIS A 84  ? ASP A 75  HIS A 83  1 ? 9  
HELX_P HELX_P6 6 TRP A 108 ? LEU A 127 ? TRP A 107 LEU A 126 1 ? 20 
HELX_P HELX_P7 7 ASP A 143 ? GLY A 154 ? ASP A 142 GLY A 153 1 ? 12 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conn.id 
_struct_conn.conn_type_id 
_struct_conn.pdbx_PDB_id 
_struct_conn.ptnr1_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr1_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_standard_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_symmetry 
_struct_conn.ptnr2_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code 
_struct_conn.ptnr1_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_symmetry 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_seq_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_comp_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_asym_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_PDB_ins_code 
_struct_conn.details 
_struct_conn.pdbx_dist_value 
_struct_conn.pdbx_value_order 
covale1 covale ? A GLY 43  C ? ? ? 1_555 A MSE 44  N ? ? A GLY 42  A MSE 43  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.336 ? 
covale2 covale ? A MSE 44  C ? ? ? 1_555 A HIS 45  N ? ? A MSE 43  A HIS 44  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.341 ? 
covale3 covale ? A GLY 110 C ? ? ? 1_555 A MSE 111 N ? ? A GLY 109 A MSE 110 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.339 ? 
covale4 covale ? A MSE 111 C ? ? ? 1_555 A ASP 112 N ? ? A MSE 110 A ASP 111 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.334 ? 
covale5 covale ? A ASN 119 C ? ? ? 1_555 A MSE 120 N ? ? A ASN 118 A MSE 119 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.320 ? 
covale6 covale ? A MSE 120 C ? ? ? 1_555 A PHE 121 N ? ? A MSE 119 A PHE 120 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.339 ? 
# 
_struct_conn_type.id          covale 
_struct_conn_type.criteria    ? 
_struct_conn_type.reference   ? 
# 
_struct_sheet.id               A 
_struct_sheet.type             ? 
_struct_sheet.number_strands   4 
_struct_sheet.details          ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
A 1 2 ? anti-parallel 
A 2 3 ? anti-parallel 
A 3 4 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.symmetry 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
A 1 HIS A 50  ? VAL A 54  ? ? HIS A 49  VAL A 53  
A 2 THR A 96  ? ASN A 102 ? ? THR A 95  ASN A 101 
A 3 LYS A 160 ? GLY A 168 ? ? LYS A 159 GLY A 167 
A 4 ALA A 130 ? ILE A 134 ? ? ALA A 129 ILE A 133 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
A 1 2 N VAL A 54  ? N VAL A 53  O LEU A 97  ? O LEU A 96  
A 2 3 N VAL A 98  ? N VAL A 97  O VAL A 165 ? O VAL A 164 
A 3 4 O CYS A 164 ? O CYS A 163 N ILE A 134 ? N ILE A 133 
# 
loop_
_struct_site.id 
_struct_site.details 
_struct_site.pdbx_evidence_code 
AC1 'BINDING SITE FOR RESIDUE FMN A 200' SOFTWARE 
AC2 'BINDING SITE FOR RESIDUE UNL A 201' SOFTWARE 
AC3 'BINDING SITE FOR RESIDUE MPD A 202' SOFTWARE 
AC4 'BINDING SITE FOR RESIDUE MPD A 203' SOFTWARE 
AC5 'BINDING SITE FOR RESIDUE MPD A 204' SOFTWARE 
# 
loop_
_struct_site_gen.id 
_struct_site_gen.site_id 
_struct_site_gen.pdbx_num_res 
_struct_site_gen.label_comp_id 
_struct_site_gen.label_asym_id 
_struct_site_gen.label_seq_id 
_struct_site_gen.pdbx_auth_ins_code 
_struct_site_gen.auth_comp_id 
_struct_site_gen.auth_asym_id 
_struct_site_gen.auth_seq_id 
_struct_site_gen.label_atom_id 
_struct_site_gen.label_alt_id 
_struct_site_gen.symmetry 
_struct_site_gen.details 
1  AC1 20 ARG A 14  ? ARG A 13  . . 1_555 ? 
2  AC1 20 ARG A 15  ? ARG A 14  . . 1_555 ? 
3  AC1 20 SER A 16  ? SER A 15  . . 1_555 ? 
4  AC1 20 ARG A 18  ? ARG A 17  . . 1_555 ? 
5  AC1 20 PRO A 41  ? PRO A 40  . . 3_555 ? 
6  AC1 20 SER A 42  ? SER A 41  . . 3_555 ? 
7  AC1 20 GLY A 43  ? GLY A 42  . . 3_555 ? 
8  AC1 20 HIS A 45  ? HIS A 44  . . 3_555 ? 
9  AC1 20 TYR A 92  ? TYR A 91  . . 1_555 ? 
10 AC1 20 CYS A 132 ? CYS A 131 . . 1_555 ? 
11 AC1 20 TRP A 133 ? TRP A 132 . . 1_555 ? 
12 AC1 20 ASN A 135 ? ASN A 134 . . 1_555 ? 
13 AC1 20 GLN A 136 ? GLN A 135 . . 1_555 ? 
14 AC1 20 LYS A 179 ? LYS A 178 . . 1_555 ? 
15 AC1 20 UNL C .   ? UNL A 201 . . 1_555 ? 
16 AC1 20 MPD D .   ? MPD A 202 . . 1_555 ? 
17 AC1 20 MPD F .   ? MPD A 204 . . 1_555 ? 
18 AC1 20 HOH G .   ? HOH A 217 . . 1_555 ? 
19 AC1 20 HOH G .   ? HOH A 225 . . 1_555 ? 
20 AC1 20 HOH G .   ? HOH A 265 . . 1_555 ? 
21 AC2 7  MSE A 44  ? MSE A 43  . . 3_555 ? 
22 AC2 7  TYR A 92  ? TYR A 91  . . 1_555 ? 
23 AC2 7  TRP A 108 ? TRP A 107 . . 3_555 ? 
24 AC2 7  ASN A 135 ? ASN A 134 . . 1_555 ? 
25 AC2 7  FMN B .   ? FMN A 200 . . 1_555 ? 
26 AC2 7  MPD F .   ? MPD A 204 . . 1_555 ? 
27 AC2 7  HOH G .   ? HOH A 289 . . 1_555 ? 
28 AC3 7  ARG A 15  ? ARG A 14  . . 1_555 ? 
29 AC3 7  HIS A 45  ? HIS A 44  . . 3_555 ? 
30 AC3 7  FMN B .   ? FMN A 200 . . 1_555 ? 
31 AC3 7  HOH G .   ? HOH A 217 . . 1_555 ? 
32 AC3 7  HOH G .   ? HOH A 261 . . 1_555 ? 
33 AC3 7  HOH G .   ? HOH A 265 . . 1_555 ? 
34 AC3 7  HOH G .   ? HOH A 368 . . 1_555 ? 
35 AC4 7  TRP A 107 ? TRP A 106 . . 3_555 ? 
36 AC4 7  GLY A 138 ? GLY A 137 . . 1_555 ? 
37 AC4 7  THR A 139 ? THR A 138 . . 1_555 ? 
38 AC4 7  LYS A 160 ? LYS A 159 . . 1_555 ? 
39 AC4 7  VAL A 161 ? VAL A 160 . . 1_555 ? 
40 AC4 7  TYR A 162 ? TYR A 161 . . 1_555 ? 
41 AC4 7  HOH G .   ? HOH A 401 . . 1_555 ? 
42 AC5 4  ARG A 18  ? ARG A 17  . . 1_555 ? 
43 AC5 4  MSE A 44  ? MSE A 43  . . 3_555 ? 
44 AC5 4  FMN B .   ? FMN A 200 . . 1_555 ? 
45 AC5 4  UNL C .   ? UNL A 201 . . 1_555 ? 
# 
_atom_sites.entry_id                    3EK3 
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.024624 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.011943 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.008583 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
N  
C  
O  
SE 
S  
P  
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N     . THR A 1 4   ? -9.018  48.276 35.730 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 3   THR A N     1 
ATOM   2    C  CA    . THR A 1 4   ? -8.325  47.824 34.482 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 3   THR A CA    1 
ATOM   3    C  C     . THR A 1 4   ? -6.946  48.439 34.201 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 3   THR A C     1 
ATOM   4    O  O     . THR A 1 4   ? -6.534  49.405 34.832 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 3   THR A O     1 
ATOM   5    C  CB    . THR A 1 4   ? -9.228  47.998 33.231 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 3   THR A CB    1 
ATOM   6    O  OG1   . THR A 1 4   ? -8.719  47.163 32.189 1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 3   THR A OG1   1 
ATOM   7    C  CG2   . THR A 1 4   ? -9.288  49.428 32.758 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 3   THR A CG2   1 
ATOM   8    N  N     . ASN A 1 5   ? -6.240  47.848 33.243 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 4   ASN A N     1 
ATOM   9    C  CA    . ASN A 1 5   ? -4.967  48.367 32.757 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 4   ASN A CA    1 
ATOM   10   C  C     . ASN A 1 5   ? -4.666  47.758 31.385 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 4   ASN A C     1 
ATOM   11   O  O     . ASN A 1 5   ? -5.457  46.984 30.892 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 4   ASN A O     1 
ATOM   12   C  CB    . ASN A 1 5   ? -3.857  48.150 33.785 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 4   ASN A CB    1 
ATOM   13   C  CG    . ASN A 1 5   ? -3.559  46.704 34.028 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 4   ASN A CG    1 
ATOM   14   O  OD1   . ASN A 1 5   ? -3.524  45.914 33.094 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 4   ASN A OD1   1 
ATOM   15   N  ND2   . ASN A 1 5   ? -3.337  46.352 35.285 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 4   ASN A ND2   1 
ATOM   16   N  N     . GLU A 1 6   ? -3.578  48.142 30.739 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A N     1 
ATOM   17   C  CA    . GLU A 1 6   ? -3.345  47.676 29.370 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A CA    1 
ATOM   18   C  C     . GLU A 1 6   ? -3.178  46.164 29.336 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A C     1 
ATOM   19   O  O     . GLU A 1 6   ? -3.657  45.534 28.398 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A O     1 
ATOM   20   C  CB    . GLU A 1 6   ? -2.116  48.307 28.758 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A CB    1 
ATOM   21   C  CG    . GLU A 1 6   ? -2.331  49.766 28.438 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A CG    1 
ATOM   22   C  CD    . GLU A 1 6   ? -1.227  50.400 27.616 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A CD    1 
ATOM   23   O  OE1   . GLU A 1 6   ? -0.253  49.714 27.231 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A OE1   1 
ATOM   24   O  OE2   . GLU A 1 6   ? -1.357  51.614 27.358 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A OE2   1 
ATOM   25   N  N     . VAL A 1 7   ? -2.532  45.596 30.343 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 6   VAL A N     1 
ATOM   26   C  CA    . VAL A 1 7   ? -2.356  44.133 30.368 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 6   VAL A CA    1 
ATOM   27   C  C     . VAL A 1 7   ? -3.700  43.405 30.463 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 6   VAL A C     1 
ATOM   28   O  O     . VAL A 1 7   ? -3.988  42.480 29.694 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 6   VAL A O     1 
ATOM   29   C  CB    . VAL A 1 7   ? -1.436  43.661 31.523 1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A CB    1 
ATOM   30   C  CG1   . VAL A 1 7   ? -1.433  42.119 31.646 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 6   VAL A CG1   1 
ATOM   31   C  CG2   . VAL A 1 7   ? -0.007  44.164 31.287 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 6   VAL A CG2   1 
ATOM   32   N  N     . LEU A 1 8   ? -4.515  43.824 31.415 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A N     1 
ATOM   33   C  CA    . LEU A 1 8   ? -5.820  43.228 31.610 1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CA    1 
ATOM   34   C  C     . LEU A 1 8   ? -6.685  43.357 30.366 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A C     1 
ATOM   35   O  O     . LEU A 1 8   ? -7.386  42.417 29.984 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A O     1 
ATOM   36   C  CB    . LEU A 1 8   ? -6.472  43.851 32.822 1.00 7.96  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CB    1 
ATOM   37   C  CG    . LEU A 1 8   ? -5.772  43.626 34.179 1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CG    1 
ATOM   38   C  CD1   . LEU A 1 8   ? -6.497  44.320 35.292 1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CD1   1 
ATOM   39   C  CD2   . LEU A 1 8   ? -5.660  42.110 34.477 1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CD2   1 
ATOM   40   N  N     . GLU A 1 9   ? -6.644  44.521 29.729 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 8   GLU A N     1 
ATOM   41   C  CA    A GLU A 1 9   ? -7.439  44.726 28.527 0.50 14.15 ? ? ? ? ? ? 8   GLU A CA    1 
ATOM   42   C  CA    B GLU A 1 9   ? -7.388  44.793 28.498 0.50 14.51 ? ? ? ? ? ? 8   GLU A CA    1 
ATOM   43   C  C     . GLU A 1 9   ? -6.919  43.888 27.357 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 8   GLU A C     1 
ATOM   44   O  O     . GLU A 1 9   ? -7.723  43.386 26.564 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 8   GLU A O     1 
ATOM   45   C  CB    A GLU A 1 9   ? -7.545  46.208 28.167 0.50 14.53 ? ? ? ? ? ? 8   GLU A CB    1 
ATOM   46   C  CB    B GLU A 1 9   ? -7.223  46.268 28.091 0.50 14.29 ? ? ? ? ? ? 8   GLU A CB    1 
ATOM   47   C  CG    A GLU A 1 9   ? -8.401  47.001 29.165 0.50 17.68 ? ? ? ? ? ? 8   GLU A CG    1 
ATOM   48   C  CG    B GLU A 1 9   ? -7.907  47.251 29.052 0.50 16.41 ? ? ? ? ? ? 8   GLU A CG    1 
ATOM   49   C  CD    A GLU A 1 9   ? -9.808  46.418 29.358 0.50 17.39 ? ? ? ? ? ? 8   GLU A CD    1 
ATOM   50   C  CD    B GLU A 1 9   ? -7.377  48.687 28.979 0.50 18.53 ? ? ? ? ? ? 8   GLU A CD    1 
ATOM   51   O  OE1   A GLU A 1 9   ? -10.544 46.257 28.366 0.50 20.18 ? ? ? ? ? ? 8   GLU A OE1   1 
ATOM   52   O  OE1   B GLU A 1 9   ? -6.732  49.070 27.972 0.50 26.31 ? ? ? ? ? ? 8   GLU A OE1   1 
ATOM   53   O  OE2   A GLU A 1 9   ? -10.175 46.122 30.508 0.50 20.90 ? ? ? ? ? ? 8   GLU A OE2   1 
ATOM   54   O  OE2   B GLU A 1 9   ? -7.619  49.436 29.955 0.50 20.64 ? ? ? ? ? ? 8   GLU A OE2   1 
ATOM   55   N  N     . THR A 1 10  ? -5.605  43.715 27.264 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 9   THR A N     1 
ATOM   56   C  CA    . THR A 1 10  ? -5.008  42.941 26.180 1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 9   THR A CA    1 
ATOM   57   C  C     . THR A 1 10  ? -5.380  41.486 26.382 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 9   THR A C     1 
ATOM   58   O  O     . THR A 1 10  ? -5.743  40.812 25.449 1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 9   THR A O     1 
ATOM   59   C  CB    . THR A 1 10  ? -3.481  43.090 26.143 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 9   THR A CB    1 
ATOM   60   O  OG1   . THR A 1 10  ? -3.149  44.488 25.958 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 9   THR A OG1   1 
ATOM   61   C  CG2   . THR A 1 10  ? -2.862  42.260 25.028 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 9   THR A CG2   1 
ATOM   62   N  N     . ILE A 1 11  ? -5.384  41.058 27.630 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 10  ILE A N     1 
ATOM   63   C  CA    . ILE A 1 11  ? -5.782  39.679 27.944 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 10  ILE A CA    1 
ATOM   64   C  C     . ILE A 1 11  ? -7.237  39.400 27.497 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 10  ILE A C     1 
ATOM   65   O  O     . ILE A 1 11  ? -7.514  38.364 26.884 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 10  ILE A O     1 
ATOM   66   C  CB    . ILE A 1 11  ? -5.598  39.380 29.449 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 10  ILE A CB    1 
ATOM   67   C  CG1   . ILE A 1 11  ? -4.101  39.133 29.748 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 10  ILE A CG1   1 
ATOM   68   C  CG2   . ILE A 1 11  ? -6.433  38.181 29.879 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 10  ILE A CG2   1 
ATOM   69   C  CD1   . ILE A 1 11  ? -3.721  39.084 31.243 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 10  ILE A CD1   1 
ATOM   70   N  N     . LYS A 1 12  ? -8.166  40.287 27.829 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 11  LYS A N     1 
ATOM   71   C  CA    . LYS A 1 12  ? -9.553  40.161 27.365 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 11  LYS A CA    1 
ATOM   72   C  C     . LYS A 1 12  ? -9.709  40.300 25.858 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 11  LYS A C     1 
ATOM   73   O  O     . LYS A 1 12  ? -10.619 39.704 25.289 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 11  LYS A O     1 
ATOM   74   C  CB    . LYS A 1 12  ? -10.456 41.172 28.063 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 11  LYS A CB    1 
ATOM   75   C  CG    . LYS A 1 12  ? -10.661 40.924 29.535 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 11  LYS A CG    1 
ATOM   76   C  CD    . LYS A 1 12  ? -11.300 42.180 30.129 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 11  LYS A CD    1 
ATOM   77   C  CE    . LYS A 1 12  ? -12.029 41.925 31.390 1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 11  LYS A CE    1 
ATOM   78   N  NZ    . LYS A 1 12  ? -12.775 43.162 31.833 1.00 40.02 ? ? ? ? ? ? 11  LYS A NZ    1 
ATOM   79   N  N     . ALA A 1 13  ? -8.838  41.075 25.213 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 12  ALA A N     1 
ATOM   80   C  CA    . ALA A 1 13  ? -8.979  41.372 23.782 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 12  ALA A CA    1 
ATOM   81   C  C     . ALA A 1 13  ? -8.395  40.280 22.889 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 12  ALA A C     1 
ATOM   82   O  O     . ALA A 1 13  ? -8.757  40.196 21.713 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 12  ALA A O     1 
ATOM   83   C  CB    . ALA A 1 13  ? -8.345  42.707 23.441 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 12  ALA A CB    1 
ATOM   84   N  N     . ARG A 1 14  ? -7.506  39.461 23.433 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A N     1 
ATOM   85   C  CA    . ARG A 1 14  ? -6.894  38.357 22.677 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CA    1 
ATOM   86   C  C     . ARG A 1 14  ? -7.945  37.398 22.155 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A C     1 
ATOM   87   O  O     . ARG A 1 14  ? -8.728  36.833 22.931 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A O     1 
ATOM   88   C  CB    . ARG A 1 14  ? -5.883  37.596 23.529 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CB    1 
ATOM   89   C  CG    . ARG A 1 14  ? -5.145  36.484 22.790 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CG    1 
ATOM   90   C  CD    . ARG A 1 14  ? -4.954  35.228 23.619 1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CD    1 
ATOM   91   N  NE    . ARG A 1 14  ? -6.192  34.790 24.243 1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A NE    1 
ATOM   92   C  CZ    . ARG A 1 14  ? -7.162  34.128 23.618 1.00 9.43  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CZ    1 
ATOM   93   N  NH1   . ARG A 1 14  ? -7.050  33.790 22.352 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A NH1   1 
ATOM   94   N  NH2   . ARG A 1 14  ? -8.265  33.841 24.272 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A NH2   1 
ATOM   95   N  N     . ARG A 1 15  ? -7.924  37.169 20.845 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 14  ARG A N     1 
ATOM   96   C  CA    . ARG A 1 15  ? -8.871  36.251 20.218 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 14  ARG A CA    1 
ATOM   97   C  C     . ARG A 1 15  ? -8.156  35.319 19.255 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 14  ARG A C     1 
ATOM   98   O  O     . ARG A 1 15  ? -7.058  35.612 18.760 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 14  ARG A O     1 
ATOM   99   C  CB    . ARG A 1 15  ? -9.985  37.014 19.476 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 14  ARG A CB    1 
ATOM   100  C  CG    . ARG A 1 15  ? -10.891 37.905 20.353 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 14  ARG A CG    1 
ATOM   101  C  CD    . ARG A 1 15  ? -11.644 37.143 21.424 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 14  ARG A CD    1 
ATOM   102  N  NE    . ARG A 1 15  ? -12.541 36.134 20.864 1.00 8.17  ? ? ? ? ? ? 14  ARG A NE    1 
ATOM   103  C  CZ    . ARG A 1 15  ? -13.697 36.387 20.257 1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 14  ARG A CZ    1 
ATOM   104  N  NH1   . ARG A 1 15  ? -14.128 37.647 20.124 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 14  ARG A NH1   1 
ATOM   105  N  NH2   . ARG A 1 15  ? -14.435 35.381 19.772 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 14  ARG A NH2   1 
ATOM   106  N  N     . SER A 1 16  ? -8.801  34.193 18.973 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 15  SER A N     1 
ATOM   107  C  CA    . SER A 1 16  ? -8.333  33.299 17.947 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 15  SER A CA    1 
ATOM   108  C  C     . SER A 1 16  ? -8.845  33.733 16.579 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 15  SER A C     1 
ATOM   109  O  O     . SER A 1 16  ? -10.051 33.706 16.302 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 15  SER A O     1 
ATOM   110  C  CB    . SER A 1 16  ? -8.814  31.899 18.258 1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 15  SER A CB    1 
ATOM   111  O  OG    . SER A 1 16  ? -8.190  31.383 19.430 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 15  SER A OG    1 
ATOM   112  N  N     . VAL A 1 17  ? -7.914  34.119 15.708 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 16  VAL A N     1 
ATOM   113  C  CA    . VAL A 1 17  ? -8.248  34.638 14.385 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CA    1 
ATOM   114  C  C     . VAL A 1 17  ? -7.889  33.600 13.321 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 16  VAL A C     1 
ATOM   115  O  O     . VAL A 1 17  ? -6.822  32.999 13.372 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 16  VAL A O     1 
ATOM   116  C  CB    . VAL A 1 17  ? -7.490  35.958 14.116 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CB    1 
ATOM   117  C  CG1   . VAL A 1 17  ? -7.582  36.384 12.627 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CG1   1 
ATOM   118  C  CG2   . VAL A 1 17  ? -8.022  37.076 15.023 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 16  VAL A CG2   1 
ATOM   119  N  N     . ARG A 1 18  ? -8.794  33.403 12.359 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A N     1 
ATOM   120  C  CA    . ARG A 1 18  ? -8.685  32.308 11.384 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A CA    1 
ATOM   121  C  C     . ARG A 1 18  ? -8.845  32.786 9.952  1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A C     1 
ATOM   122  O  O     . ARG A 1 18  ? -9.170  32.017 9.064  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A O     1 
ATOM   123  C  CB    . ARG A 1 18  ? -9.722  31.246 11.717 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A CB    1 
ATOM   124  C  CG    . ARG A 1 18  ? -9.626  30.762 13.172 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A CG    1 
ATOM   125  C  CD    . ARG A 1 18  ? -10.513 29.592 13.442 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A CD    1 
ATOM   126  N  NE    . ARG A 1 18  ? -10.271 29.075 14.787 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A NE    1 
ATOM   127  C  CZ    . ARG A 1 18  ? -10.974 29.375 15.867 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A CZ    1 
ATOM   128  N  NH1   . ARG A 1 18  ? -11.987 30.202 15.800 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A NH1   1 
ATOM   129  N  NH2   . ARG A 1 18  ? -10.637 28.843 17.036 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 17  ARG A NH2   1 
ATOM   130  N  N     . ALA A 1 19  ? -8.609  34.079 9.736  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A N     1 
ATOM   131  C  CA    . ALA A 1 19  ? -8.566  34.660 8.404  1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A CA    1 
ATOM   132  C  C     . ALA A 1 19  ? -7.519  35.743 8.443  1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A C     1 
ATOM   133  O  O     . ALA A 1 19  ? -7.602  36.622 9.274  1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A O     1 
ATOM   134  C  CB    . ALA A 1 19  ? -9.905  35.236 8.013  1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A CB    1 
ATOM   135  N  N     . TYR A 1 20  ? -6.555  35.671 7.533  1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A N     1 
ATOM   136  C  CA    . TYR A 1 20  ? -5.363  36.489 7.569  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CA    1 
ATOM   137  C  C     . TYR A 1 20  ? -5.132  37.232 6.270  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A C     1 
ATOM   138  O  O     . TYR A 1 20  ? -5.449  36.735 5.189  1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A O     1 
ATOM   139  C  CB    . TYR A 1 20  ? -4.119  35.604 7.873  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CB    1 
ATOM   140  C  CG    . TYR A 1 20  ? -4.106  35.171 9.301  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CG    1 
ATOM   141  C  CD1   . TYR A 1 20  ? -3.551  35.973 10.291 1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CD1   1 
ATOM   142  C  CD2   . TYR A 1 20  ? -4.685  33.971 9.680  1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CD2   1 
ATOM   143  C  CE1   . TYR A 1 20  ? -3.591  35.607 11.622 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CE1   1 
ATOM   144  C  CE2   . TYR A 1 20  ? -4.738  33.600 11.007 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CE2   1 
ATOM   145  C  CZ    . TYR A 1 20  ? -4.179  34.403 11.978 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CZ    1 
ATOM   146  O  OH    . TYR A 1 20  ? -4.243  33.981 13.313 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A OH    1 
ATOM   147  N  N     . ASP A 1 21  ? -4.610  38.446 6.395  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A N     1 
ATOM   148  C  CA    . ASP A 1 21  ? -4.064  39.171 5.260  1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A CA    1 
ATOM   149  C  C     . ASP A 1 21  ? -2.800  38.486 4.767  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A C     1 
ATOM   150  O  O     . ASP A 1 21  ? -2.153  37.719 5.493  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A O     1 
ATOM   151  C  CB    . ASP A 1 21  ? -3.734  40.618 5.663  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A CB    1 
ATOM   152  C  CG    . ASP A 1 21  ? -3.436  41.510 4.475  1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A CG    1 
ATOM   153  O  OD1   . ASP A 1 21  ? -4.412  41.982 3.850  1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A OD1   1 
ATOM   154  O  OD2   . ASP A 1 21  ? -2.235  41.745 4.164  1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A OD2   1 
ATOM   155  N  N     . ARG A 1 22  ? -2.426  38.761 3.522  1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 21  ARG A N     1 
ATOM   156  C  CA    . ARG A 1 22  ? -1.174  38.221 2.996  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 21  ARG A CA    1 
ATOM   157  C  C     . ARG A 1 22  ? 0.089   38.905 3.539  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 21  ARG A C     1 
ATOM   158  O  O     . ARG A 1 22  ? 1.161   38.344 3.442  1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 21  ARG A O     1 
ATOM   159  C  CB    . ARG A 1 22  ? -1.170  38.248 1.462  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 21  ARG A CB    1 
ATOM   160  C  CG    . ARG A 1 22  ? -2.112  37.216 0.840  1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 21  ARG A CG    1 
ATOM   161  C  CD    . ARG A 1 22  ? -2.280  37.346 -0.673 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 21  ARG A CD    1 
ATOM   162  N  NE    . ARG A 1 22  ? -3.351  38.264 -1.071 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 21  ARG A NE    1 
ATOM   163  N  N     . LYS A 1 23  ? -0.014  40.110 4.096  1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A N     1 
ATOM   164  C  CA    . LYS A 1 23  ? 1.197   40.840 4.484  1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A CA    1 
ATOM   165  C  C     . LYS A 1 23  ? 1.903   40.148 5.662  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A C     1 
ATOM   166  O  O     . LYS A 1 23  ? 1.301   39.858 6.703  1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A O     1 
ATOM   167  C  CB    . LYS A 1 23  ? 0.905   42.317 4.822  1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A CB    1 
ATOM   168  C  CG    . LYS A 1 23  ? 2.164   43.129 4.941  1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A CG    1 
ATOM   169  N  N     . GLN A 1 24  ? 3.186   39.896 5.470  1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A N     1 
ATOM   170  C  CA    . GLN A 1 24  ? 4.029   39.356 6.512  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A CA    1 
ATOM   171  C  C     . GLN A 1 24  ? 4.190   40.369 7.625  1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A C     1 
ATOM   172  O  O     . GLN A 1 24  ? 4.119   41.576 7.393  1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A O     1 
ATOM   173  C  CB    . GLN A 1 24  ? 5.377   38.936 5.930  1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A CB    1 
ATOM   174  C  CG    . GLN A 1 24  ? 6.339   38.292 6.874  1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A CG    1 
ATOM   175  C  CD    . GLN A 1 24  ? 5.797   37.028 7.464  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A CD    1 
ATOM   176  O  OE1   . GLN A 1 24  ? 5.029   37.066 8.415  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A OE1   1 
ATOM   177  N  NE2   . GLN A 1 24  ? 6.157   35.892 6.877  1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A NE2   1 
ATOM   178  N  N     . ILE A 1 25  ? 4.353   39.876 8.842  1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A N     1 
ATOM   179  C  CA    . ILE A 1 25  ? 4.556   40.747 9.975  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A CA    1 
ATOM   180  C  C     . ILE A 1 25  ? 6.007   41.245 9.969  1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A C     1 
ATOM   181  O  O     . ILE A 1 25  ? 6.880   40.625 9.400  1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A O     1 
ATOM   182  C  CB    . ILE A 1 25  ? 4.216   40.060 11.339 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A CB    1 
ATOM   183  C  CG1   . ILE A 1 25  ? 5.178   38.913 11.664 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A CG1   1 
ATOM   184  C  CG2   . ILE A 1 25  ? 2.757   39.565 11.394 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A CG2   1 
ATOM   185  C  CD1   . ILE A 1 25  ? 5.020   38.454 13.115 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A CD1   1 
ATOM   186  N  N     . PRO A 1 26  ? 6.264   42.381 10.609 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 25  PRO A N     1 
ATOM   187  C  CA    . PRO A 1 26  ? 7.602   42.937 10.673 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 25  PRO A CA    1 
ATOM   188  C  C     . PRO A 1 26  ? 8.564   42.121 11.527 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 25  PRO A C     1 
ATOM   189  O  O     . PRO A 1 26  ? 8.177   41.579 12.557 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 25  PRO A O     1 
ATOM   190  C  CB    . PRO A 1 26  ? 7.370   44.315 11.316 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 25  PRO A CB    1 
ATOM   191  C  CG    . PRO A 1 26  ? 5.900   44.553 11.215 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 25  PRO A CG    1 
ATOM   192  C  CD    . PRO A 1 26  ? 5.298   43.219 11.323 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 25  PRO A CD    1 
ATOM   193  N  N     . ALA A 1 27  ? 9.825   42.093 11.118 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 26  ALA A N     1 
ATOM   194  C  CA    . ALA A 1 27  ? 10.856  41.334 11.822 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 26  ALA A CA    1 
ATOM   195  C  C     . ALA A 1 27  ? 10.962  41.732 13.294 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 26  ALA A C     1 
ATOM   196  O  O     . ALA A 1 27  ? 11.165  40.856 14.137 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 26  ALA A O     1 
ATOM   197  C  CB    . ALA A 1 27  ? 12.193  41.539 11.145 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 26  ALA A CB    1 
ATOM   198  N  N     . ASP A 1 28  ? 10.860  43.035 13.585 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 27  ASP A N     1 
ATOM   199  C  CA    A ASP A 1 28  ? 10.968  43.502 14.976 0.50 15.04 ? ? ? ? ? ? 27  ASP A CA    1 
ATOM   200  C  CA    B ASP A 1 28  ? 10.943  43.556 14.966 0.50 16.12 ? ? ? ? ? ? 27  ASP A CA    1 
ATOM   201  C  C     . ASP A 1 28  ? 9.815   42.967 15.842 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 27  ASP A C     1 
ATOM   202  O  O     . ASP A 1 28  ? 10.039  42.523 16.997 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 27  ASP A O     1 
ATOM   203  C  CB    A ASP A 1 28  ? 11.160  45.037 15.105 0.50 15.95 ? ? ? ? ? ? 27  ASP A CB    1 
ATOM   204  C  CB    B ASP A 1 28  ? 10.859  45.096 14.990 0.50 17.28 ? ? ? ? ? ? 27  ASP A CB    1 
ATOM   205  C  CG    A ASP A 1 28  ? 10.000  45.873 14.523 0.50 13.56 ? ? ? ? ? ? 27  ASP A CG    1 
ATOM   206  C  CG    B ASP A 1 28  ? 12.189  45.794 14.650 0.50 20.26 ? ? ? ? ? ? 27  ASP A CG    1 
ATOM   207  O  OD1   A ASP A 1 28  ? 9.078   45.328 13.883 0.50 18.65 ? ? ? ? ? ? 27  ASP A OD1   1 
ATOM   208  O  OD1   B ASP A 1 28  ? 13.204  45.122 14.354 0.50 20.21 ? ? ? ? ? ? 27  ASP A OD1   1 
ATOM   209  O  OD2   A ASP A 1 28  ? 10.041  47.124 14.689 0.50 19.07 ? ? ? ? ? ? 27  ASP A OD2   1 
ATOM   210  O  OD2   B ASP A 1 28  ? 12.203  47.053 14.692 0.50 21.13 ? ? ? ? ? ? 27  ASP A OD2   1 
ATOM   211  N  N     . ASP A 1 29  ? 8.602   42.948 15.281 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 28  ASP A N     1 
ATOM   212  C  CA    . ASP A 1 29  ? 7.436   42.378 15.984 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 28  ASP A CA    1 
ATOM   213  C  C     . ASP A 1 29  ? 7.597   40.891 16.200 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 28  ASP A C     1 
ATOM   214  O  O     . ASP A 1 29  ? 7.321   40.393 17.285 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 28  ASP A O     1 
ATOM   215  C  CB    . ASP A 1 29  ? 6.143   42.645 15.224 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 28  ASP A CB    1 
ATOM   216  C  CG    . ASP A 1 29  ? 5.743   44.124 15.244 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 28  ASP A CG    1 
ATOM   217  O  OD1   . ASP A 1 29  ? 6.270   44.885 16.071 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 28  ASP A OD1   1 
ATOM   218  O  OD2   . ASP A 1 29  ? 4.893   44.521 14.431 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 28  ASP A OD2   1 
ATOM   219  N  N     . LEU A 1 30  ? 8.067   40.183 15.185 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A N     1 
ATOM   220  C  CA    . LEU A 1 30  ? 8.267   38.746 15.339 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CA    1 
ATOM   221  C  C     . LEU A 1 30  ? 9.266   38.525 16.455 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A C     1 
ATOM   222  O  O     . LEU A 1 30  ? 9.003   37.733 17.336 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A O     1 
ATOM   223  C  CB    . LEU A 1 30  ? 8.731   38.096 14.044 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CB    1 
ATOM   224  C  CG    . LEU A 1 30  ? 9.051   36.615 14.184 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CG    1 
ATOM   225  C  CD1   . LEU A 1 30  ? 7.805   35.852 14.668 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CD1   1 
ATOM   226  C  CD2   . LEU A 1 30  ? 9.589   36.066 12.868 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 29  LEU A CD2   1 
ATOM   227  N  N     . ASN A 1 31  ? 10.385  39.259 16.466 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 30  ASN A N     1 
ATOM   228  C  CA    . ASN A 1 31  ? 11.381  39.075 17.538 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 30  ASN A CA    1 
ATOM   229  C  C     . ASN A 1 31  ? 10.824  39.355 18.945 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 30  ASN A C     1 
ATOM   230  O  O     . ASN A 1 31  ? 11.102  38.624 19.885 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 30  ASN A O     1 
ATOM   231  C  CB    . ASN A 1 31  ? 12.605  39.946 17.310 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 30  ASN A CB    1 
ATOM   232  C  CG    . ASN A 1 31  ? 13.461  39.457 16.155 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 30  ASN A CG    1 
ATOM   233  O  OD1   . ASN A 1 31  ? 13.570  38.257 15.913 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 30  ASN A OD1   1 
ATOM   234  N  ND2   . ASN A 1 31  ? 14.122  40.392 15.477 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 30  ASN A ND2   1 
ATOM   235  N  N     . ALA A 1 32  ? 10.015  40.393 19.057 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 31  ALA A N     1 
ATOM   236  C  CA    . ALA A 1 32  ? 9.376   40.761 20.335 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 31  ALA A CA    1 
ATOM   237  C  C     . ALA A 1 32  ? 8.432   39.672 20.802 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 31  ALA A C     1 
ATOM   238  O  O     . ALA A 1 32  ? 8.363   39.369 22.005 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 31  ALA A O     1 
ATOM   239  C  CB    . ALA A 1 32  ? 8.608   42.062 20.193 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 31  ALA A CB    1 
ATOM   240  N  N     . ILE A 1 33  ? 7.685   39.099 19.861 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 32  ILE A N     1 
ATOM   241  C  CA    . ILE A 1 33  ? 6.737   38.017 20.175 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 32  ILE A CA    1 
ATOM   242  C  C     . ILE A 1 33  ? 7.485   36.743 20.604 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 32  ILE A C     1 
ATOM   243  O  O     . ILE A 1 33  ? 7.132   36.109 21.591 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 32  ILE A O     1 
ATOM   244  C  CB    . ILE A 1 33  ? 5.838   37.716 18.947 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 32  ILE A CB    1 
ATOM   245  C  CG1   . ILE A 1 33  ? 4.853   38.864 18.709 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 32  ILE A CG1   1 
ATOM   246  C  CG2   . ILE A 1 33  ? 5.075   36.427 19.109 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 32  ILE A CG2   1 
ATOM   247  C  CD1   . ILE A 1 33  ? 4.176   38.836 17.317 1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 32  ILE A CD1   1 
ATOM   248  N  N     . LEU A 1 34  ? 8.549   36.394 19.886 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A N     1 
ATOM   249  C  CA    . LEU A 1 34  ? 9.307   35.218 20.254 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CA    1 
ATOM   250  C  C     . LEU A 1 34  ? 10.005  35.390 21.590 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A C     1 
ATOM   251  O  O     . LEU A 1 34  ? 10.098  34.444 22.364 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A O     1 
ATOM   252  C  CB    . LEU A 1 34  ? 10.322  34.856 19.182 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CB    1 
ATOM   253  C  CG    . LEU A 1 34  ? 9.702   34.419 17.863 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CG    1 
ATOM   254  C  CD1   . LEU A 1 34  ? 10.802  34.513 16.756 1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CD1   1 
ATOM   255  C  CD2   . LEU A 1 34  ? 9.090   32.989 17.947 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CD2   1 
ATOM   256  N  N     . GLU A 1 35  ? 10.504  36.591 21.846 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A N     1 
ATOM   257  C  CA    . GLU A 1 35  ? 11.162  36.879 23.109 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A CA    1 
ATOM   258  C  C     . GLU A 1 35  ? 10.146  36.719 24.246 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A C     1 
ATOM   259  O  O     . GLU A 1 35  ? 10.471  36.241 25.320 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A O     1 
ATOM   260  C  CB    . GLU A 1 35  ? 11.732  38.288 23.108 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A CB    1 
ATOM   261  C  CG    . GLU A 1 35  ? 12.383  38.708 24.446 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A CG    1 
ATOM   262  C  CD    . GLU A 1 35  ? 12.912  40.126 24.406 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A CD    1 
ATOM   263  O  OE1   . GLU A 1 35  ? 12.183  41.043 23.989 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A OE1   1 
ATOM   264  O  OE2   . GLU A 1 35  ? 14.066  40.333 24.794 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 34  GLU A OE2   1 
ATOM   265  N  N     . ALA A 1 36  ? 8.912   37.123 23.992 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A N     1 
ATOM   266  C  CA    . ALA A 1 36  ? 7.864   37.032 25.014 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A CA    1 
ATOM   267  C  C     . ALA A 1 36  ? 7.638   35.564 25.387 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A C     1 
ATOM   268  O  O     . ALA A 1 36  ? 7.555   35.263 26.569 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A O     1 
ATOM   269  C  CB    . ALA A 1 36  ? 6.562   37.709 24.558 1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A CB    1 
ATOM   270  N  N     . GLY A 1 37  ? 7.573   34.675 24.379 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 36  GLY A N     1 
ATOM   271  C  CA    . GLY A 1 37  ? 7.527   33.230 24.615 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 36  GLY A CA    1 
ATOM   272  C  C     . GLY A 1 37  ? 8.715   32.722 25.435 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 36  GLY A C     1 
ATOM   273  O  O     . GLY A 1 37  ? 8.546   31.918 26.366 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 36  GLY A O     1 
ATOM   274  N  N     . ALA A 1 38  ? 9.924   33.168 25.062 1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 37  ALA A N     1 
ATOM   275  C  CA    . ALA A 1 38  ? 11.156  32.807 25.768 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 37  ALA A CA    1 
ATOM   276  C  C     . ALA A 1 38  ? 11.180  33.146 27.255 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 37  ALA A C     1 
ATOM   277  O  O     . ALA A 1 38  ? 11.841  32.450 28.055 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 37  ALA A O     1 
ATOM   278  C  CB    . ALA A 1 38  ? 12.367  33.421 25.082 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 37  ALA A CB    1 
ATOM   279  N  N     . TYR A 1 39  ? 10.477  34.226 27.614 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 38  TYR A N     1 
ATOM   280  C  CA    . TYR A 1 39  ? 10.341  34.694 28.998 1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 38  TYR A CA    1 
ATOM   281  C  C     . TYR A 1 39  ? 9.244   34.016 29.836 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 38  TYR A C     1 
ATOM   282  O  O     . TYR A 1 39  ? 9.100   34.299 31.047 1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 38  TYR A O     1 
ATOM   283  C  CB    . TYR A 1 39  ? 10.160  36.228 29.002 1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 38  TYR A CB    1 
ATOM   284  C  CG    . TYR A 1 39  ? 11.462  36.980 29.034 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 38  TYR A CG    1 
ATOM   285  C  CD1   . TYR A 1 39  ? 12.201  37.202 27.870 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 38  TYR A CD1   1 
ATOM   286  C  CD2   . TYR A 1 39  ? 11.975  37.449 30.232 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 38  TYR A CD2   1 
ATOM   287  C  CE1   . TYR A 1 39  ? 13.407  37.877 27.915 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 38  TYR A CE1   1 
ATOM   288  C  CE2   . TYR A 1 39  ? 13.188  38.108 30.287 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 38  TYR A CE2   1 
ATOM   289  C  CZ    . TYR A 1 39  ? 13.903  38.315 29.124 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 38  TYR A CZ    1 
ATOM   290  O  OH    . TYR A 1 39  ? 15.093  38.995 29.166 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 38  TYR A OH    1 
ATOM   291  N  N     . ALA A 1 40  ? 8.508   33.082 29.223 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 39  ALA A N     1 
ATOM   292  C  CA    . ALA A 1 40  ? 7.544   32.264 29.936 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 39  ALA A CA    1 
ATOM   293  C  C     . ALA A 1 40  ? 8.207   31.419 31.045 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 39  ALA A C     1 
ATOM   294  O  O     . ALA A 1 40  ? 9.398   31.060 30.983 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 39  ALA A O     1 
ATOM   295  C  CB    . ALA A 1 40  ? 6.747   31.311 28.939 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 39  ALA A CB    1 
ATOM   296  N  N     . PRO A 1 41  ? 7.429   31.089 32.071 1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A N     1 
ATOM   297  C  CA    . PRO A 1 41  ? 7.953   30.241 33.101 1.00 8.79  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A CA    1 
ATOM   298  C  C     . PRO A 1 41  ? 8.104   28.847 32.506 1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A C     1 
ATOM   299  O  O     . PRO A 1 41  ? 7.346   28.496 31.588 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 40  PRO A O     1 
ATOM   300  C  CB    . PRO A 1 41  ? 6.841   30.227 34.164 1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A CB    1 
ATOM   301  C  CG    . PRO A 1 41  ? 5.569   30.564 33.417 1.00 8.13  ? ? ? ? ? ? 40  PRO A CG    1 
ATOM   302  C  CD    . PRO A 1 41  ? 6.027   31.508 32.310 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 40  PRO A CD    1 
ATOM   303  N  N     . SER A 1 42  ? 9.094   28.119 32.988 1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 41  SER A N     1 
ATOM   304  C  CA    . SER A 1 42  ? 9.242   26.676 32.667 1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 41  SER A CA    1 
ATOM   305  C  C     . SER A 1 42  ? 9.607   25.912 33.892 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 41  SER A C     1 
ATOM   306  O  O     . SER A 1 42  ? 10.327  26.393 34.771 1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 41  SER A O     1 
ATOM   307  C  CB    . SER A 1 42  ? 10.279  26.442 31.553 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 41  SER A CB    1 
ATOM   308  O  OG    . SER A 1 42  ? 11.609  26.765 31.951 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 41  SER A OG    1 
ATOM   309  N  N     . GLY A 1 43  ? 9.153   24.650 33.959 1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 42  GLY A N     1 
ATOM   310  C  CA    . GLY A 1 43  ? 9.404   23.839 35.122 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 42  GLY A CA    1 
ATOM   311  C  C     . GLY A 1 43  ? 10.887  23.710 35.324 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 42  GLY A C     1 
ATOM   312  O  O     . GLY A 1 43  ? 11.619  23.413 34.360 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 42  GLY A O     1 
ATOM   313  N  N     . MSE A 1 44  ? 11.327  23.954 36.562 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 43  MSE A N     1 
ATOM   314  C  CA    . MSE A 1 44  ? 12.759  23.853 36.958 1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 43  MSE A CA    1 
ATOM   315  C  C     . MSE A 1 44  ? 13.674  24.811 36.195 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 43  MSE A C     1 
ATOM   316  O  O     . MSE A 1 44  ? 14.907  24.645 36.190 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 43  MSE A O     1 
ATOM   317  C  CB    . MSE A 1 44  ? 13.242  22.404 36.793 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 43  MSE A CB    1 
ATOM   318  C  CG    . MSE A 1 44  ? 12.495  21.426 37.682 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 43  MSE A CG    1 
ATOM   319  SE SE    . MSE A 1 44  ? 12.987  21.658 39.544 0.75 18.69 ? ? ? ? ? ? 43  MSE A SE    1 
ATOM   320  C  CE    . MSE A 1 44  ? 14.854  21.298 39.366 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 43  MSE A CE    1 
ATOM   321  N  N     . HIS A 1 45  ? 13.085  25.836 35.563 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A N     1 
ATOM   322  C  CA    . HIS A 1 45  ? 13.801  26.698 34.632 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A CA    1 
ATOM   323  C  C     . HIS A 1 45  ? 14.595  25.850 33.614 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A C     1 
ATOM   324  O  O     . HIS A 1 45  ? 15.681  26.219 33.198 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A O     1 
ATOM   325  C  CB    . HIS A 1 45  ? 14.698  27.677 35.406 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A CB    1 
ATOM   326  C  CG    . HIS A 1 45  ? 15.243  28.788 34.569 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A CG    1 
ATOM   327  N  ND1   . HIS A 1 45  ? 14.467  29.484 33.672 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A ND1   1 
ATOM   328  C  CD2   . HIS A 1 45  ? 16.510  29.259 34.423 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A CD2   1 
ATOM   329  C  CE1   . HIS A 1 45  ? 15.223  30.375 33.047 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A CE1   1 
ATOM   330  N  NE2   . HIS A 1 45  ? 16.463  30.252 33.480 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 44  HIS A NE2   1 
ATOM   331  N  N     . TYR A 1 46  ? 14.061  24.709 33.195 1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 45  TYR A N     1 
ATOM   332  C  CA    . TYR A 1 46  ? 14.805  23.906 32.219 1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 45  TYR A CA    1 
ATOM   333  C  C     . TYR A 1 46  ? 14.960  24.572 30.845 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 45  TYR A C     1 
ATOM   334  O  O     . TYR A 1 46  ? 15.950  24.306 30.165 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 45  TYR A O     1 
ATOM   335  C  CB    . TYR A 1 46  ? 14.222  22.515 32.071 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 45  TYR A CB    1 
ATOM   336  C  CG    . TYR A 1 46  ? 14.451  21.590 33.223 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 45  TYR A CG    1 
ATOM   337  C  CD1   . TYR A 1 46  ? 15.608  21.659 33.985 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 45  TYR A CD1   1 
ATOM   338  C  CD2   . TYR A 1 46  ? 13.549  20.563 33.494 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 45  TYR A CD2   1 
ATOM   339  C  CE1   . TYR A 1 46  ? 15.827  20.801 35.004 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 45  TYR A CE1   1 
ATOM   340  C  CE2   . TYR A 1 46  ? 13.776  19.658 34.528 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 45  TYR A CE2   1 
ATOM   341  C  CZ    . TYR A 1 46  ? 14.912  19.794 35.279 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 45  TYR A CZ    1 
ATOM   342  O  OH    . TYR A 1 46  ? 15.168  18.921 36.300 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 45  TYR A OH    1 
ATOM   343  N  N     . GLU A 1 47  ? 14.000  25.397 30.417 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 46  GLU A N     1 
ATOM   344  C  CA    . GLU A 1 47  ? 14.051  26.022 29.082 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 46  GLU A CA    1 
ATOM   345  C  C     . GLU A 1 47  ? 14.435  25.037 27.974 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 46  GLU A C     1 
ATOM   346  O  O     . GLU A 1 47  ? 15.279  25.357 27.118 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 46  GLU A O     1 
ATOM   347  C  CB    . GLU A 1 47  ? 15.060  27.164 29.049 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 46  GLU A CB    1 
ATOM   348  C  CG    . GLU A 1 47  ? 14.735  28.306 29.936 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 46  GLU A CG    1 
ATOM   349  C  CD    . GLU A 1 47  ? 15.793  29.389 29.920 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 46  GLU A CD    1 
ATOM   350  O  OE1   . GLU A 1 47  ? 16.875  29.178 30.518 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 46  GLU A OE1   1 
ATOM   351  O  OE2   . GLU A 1 47  ? 15.514  30.475 29.344 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 46  GLU A OE2   1 
ATOM   352  N  N     . THR A 1 48  ? 13.852  23.838 27.996 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 47  THR A N     1 
ATOM   353  C  CA    . THR A 1 48  ? 14.193  22.826 27.015 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 47  THR A CA    1 
ATOM   354  C  C     . THR A 1 48  ? 13.398  23.010 25.711 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 47  THR A C     1 
ATOM   355  O  O     . THR A 1 48  ? 13.635  22.317 24.725 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 47  THR A O     1 
ATOM   356  C  CB    . THR A 1 48  ? 13.975  21.404 27.584 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 47  THR A CB    1 
ATOM   357  O  OG1   . THR A 1 48  ? 12.703  21.368 28.245 1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 47  THR A OG1   1 
ATOM   358  C  CG2   . THR A 1 48  ? 15.067  21.068 28.567 1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 47  THR A CG2   1 
ATOM   359  N  N     . TRP A 1 49  ? 12.450  23.933 25.723 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 48  TRP A N     1 
ATOM   360  C  CA    . TRP A 1 49  ? 11.613  24.215 24.555 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 48  TRP A CA    1 
ATOM   361  C  C     . TRP A 1 49  ? 12.432  24.722 23.367 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 48  TRP A C     1 
ATOM   362  O  O     . TRP A 1 49  ? 13.574  25.187 23.506 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 48  TRP A O     1 
ATOM   363  C  CB    . TRP A 1 49  ? 10.532  25.260 24.883 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 48  TRP A CB    1 
ATOM   364  C  CG    . TRP A 1 49  ? 10.977  26.463 25.727 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 48  TRP A CG    1 
ATOM   365  C  CD1   . TRP A 1 49  ? 12.164  27.153 25.658 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 48  TRP A CD1   1 
ATOM   366  C  CD2   . TRP A 1 49  ? 10.229  27.079 26.762 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 48  TRP A CD2   1 
ATOM   367  N  NE1   . TRP A 1 49  ? 12.190  28.136 26.585 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 48  TRP A NE1   1 
ATOM   368  C  CE2   . TRP A 1 49  ? 11.011  28.119 27.282 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 48  TRP A CE2   1 
ATOM   369  C  CE3   . TRP A 1 49  ? 8.960   26.861 27.306 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 48  TRP A CE3   1 
ATOM   370  C  CZ2   . TRP A 1 49  ? 10.577  28.915 28.325 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 48  TRP A CZ2   1 
ATOM   371  C  CZ3   . TRP A 1 49  ? 8.529   27.673 28.326 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 48  TRP A CZ3   1 
ATOM   372  C  CH2   . TRP A 1 49  ? 9.337   28.678 28.826 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 48  TRP A CH2   1 
ATOM   373  N  N     . HIS A 1 50  ? 11.825  24.638 22.190 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 49  HIS A N     1 
ATOM   374  C  CA    . HIS A 1 50  ? 12.341  25.306 21.006 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 49  HIS A CA    1 
ATOM   375  C  C     . HIS A 1 50  ? 11.177  25.970 20.289 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 49  HIS A C     1 
ATOM   376  O  O     . HIS A 1 50  ? 10.072  25.445 20.280 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 49  HIS A O     1 
ATOM   377  C  CB    . HIS A 1 50  ? 13.007  24.327 20.037 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 49  HIS A CB    1 
ATOM   378  C  CG    . HIS A 1 50  ? 14.019  24.973 19.144 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 49  HIS A CG    1 
ATOM   379  N  ND1   . HIS A 1 50  ? 15.311  25.232 19.551 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 49  HIS A ND1   1 
ATOM   380  C  CD2   . HIS A 1 50  ? 13.920  25.443 17.880 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 49  HIS A CD2   1 
ATOM   381  C  CE1   . HIS A 1 50  ? 15.963  25.843 18.571 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 49  HIS A CE1   1 
ATOM   382  N  NE2   . HIS A 1 50  ? 15.137  25.988 17.550 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 49  HIS A NE2   1 
ATOM   383  N  N     . PHE A 1 51  ? 11.474  27.118 19.692 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 50  PHE A N     1 
ATOM   384  C  CA    . PHE A 1 51  ? 10.524  27.924 18.967 1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 50  PHE A CA    1 
ATOM   385  C  C     . PHE A 1 51  ? 11.031  28.063 17.535 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 50  PHE A C     1 
ATOM   386  O  O     . PHE A 1 51  ? 12.023  28.741 17.307 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 50  PHE A O     1 
ATOM   387  C  CB    . PHE A 1 51  ? 10.422  29.310 19.606 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 50  PHE A CB    1 
ATOM   388  C  CG    . PHE A 1 51  ? 10.260  29.298 21.123 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 50  PHE A CG    1 
ATOM   389  C  CD1   . PHE A 1 51  ? 9.171   28.722 21.705 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 50  PHE A CD1   1 
ATOM   390  C  CD2   . PHE A 1 51  ? 11.235  29.849 21.957 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 50  PHE A CD2   1 
ATOM   391  C  CE1   . PHE A 1 51  ? 9.009   28.734 23.090 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 50  PHE A CE1   1 
ATOM   392  C  CE2   . PHE A 1 51  ? 11.084  29.855 23.358 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 50  PHE A CE2   1 
ATOM   393  C  CZ    . PHE A 1 51  ? 9.960   29.265 23.912 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 50  PHE A CZ    1 
ATOM   394  N  N     . THR A 1 52  ? 10.363  27.405 16.587 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 51  THR A N     1 
ATOM   395  C  CA    . THR A 1 52  ? 10.766  27.405 15.183 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 51  THR A CA    1 
ATOM   396  C  C     . THR A 1 52  ? 9.762   28.253 14.416 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 51  THR A C     1 
ATOM   397  O  O     . THR A 1 52  ? 8.644   27.822 14.141 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 51  THR A O     1 
ATOM   398  C  CB    . THR A 1 52  ? 10.858  25.959 14.609 1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 51  THR A CB    1 
ATOM   399  O  OG1   . THR A 1 52  ? 11.702  25.179 15.461 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 51  THR A OG1   1 
ATOM   400  C  CG2   . THR A 1 52  ? 11.473  25.977 13.213 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 51  THR A CG2   1 
ATOM   401  N  N     . ALA A 1 53  ? 10.153  29.497 14.128 1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 52  ALA A N     1 
ATOM   402  C  CA    . ALA A 1 53  ? 9.289   30.434 13.445 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 52  ALA A CA    1 
ATOM   403  C  C     . ALA A 1 53  ? 9.444   30.255 11.942 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 52  ALA A C     1 
ATOM   404  O  O     . ALA A 1 53  ? 10.488  30.556 11.377 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 52  ALA A O     1 
ATOM   405  C  CB    . ALA A 1 53  ? 9.600   31.880 13.860 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 52  ALA A CB    1 
ATOM   406  N  N     . VAL A 1 54  ? 8.404   29.750 11.291 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 53  VAL A N     1 
ATOM   407  C  CA    . VAL A 1 54  ? 8.435   29.515 9.863  1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 53  VAL A CA    1 
ATOM   408  C  C     . VAL A 1 54  ? 7.667   30.632 9.160  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 53  VAL A C     1 
ATOM   409  O  O     . VAL A 1 54  ? 6.459   30.755 9.334  1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 53  VAL A O     1 
ATOM   410  C  CB    . VAL A 1 54  ? 7.826   28.155 9.487  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 53  VAL A CB    1 
ATOM   411  C  CG1   . VAL A 1 54  ? 7.941   27.893 7.956  1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 53  VAL A CG1   1 
ATOM   412  C  CG2   . VAL A 1 54  ? 8.514   27.046 10.274 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 53  VAL A CG2   1 
ATOM   413  N  N     . CYS A 1 55  ? 8.393   31.425 8.367  1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 54  CYS A N     1 
ATOM   414  C  CA    . CYS A 1 55  ? 7.866   32.611 7.723  1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 54  CYS A CA    1 
ATOM   415  C  C     . CYS A 1 55  ? 7.776   32.476 6.209  1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 54  CYS A C     1 
ATOM   416  O  O     . CYS A 1 55  ? 7.524   33.434 5.522  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 54  CYS A O     1 
ATOM   417  C  CB    . CYS A 1 55  ? 8.779   33.768 8.056  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 54  CYS A CB    1 
ATOM   418  S  SG    . CYS A 1 55  ? 8.939   34.056 9.816  1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 54  CYS A SG    1 
ATOM   419  N  N     . ASN A 1 56  ? 7.958   31.272 5.703  1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 55  ASN A N     1 
ATOM   420  C  CA    . ASN A 1 56  ? 8.079   31.064 4.276  1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 55  ASN A CA    1 
ATOM   421  C  C     . ASN A 1 56  ? 6.818   30.350 3.786  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 55  ASN A C     1 
ATOM   422  O  O     . ASN A 1 56  ? 6.514   29.244 4.212  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 55  ASN A O     1 
ATOM   423  C  CB    . ASN A 1 56  ? 9.331   30.219 4.051  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 55  ASN A CB    1 
ATOM   424  C  CG    . ASN A 1 56  ? 9.668   30.043 2.600  1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 55  ASN A CG    1 
ATOM   425  O  OD1   . ASN A 1 56  ? 8.896   29.480 1.843  1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 55  ASN A OD1   1 
ATOM   426  N  ND2   . ASN A 1 56  ? 10.827  30.543 2.203  1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 55  ASN A ND2   1 
ATOM   427  N  N     . THR A 1 57  ? 6.071   31.000 2.907  1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 56  THR A N     1 
ATOM   428  C  CA    . THR A 1 57  ? 4.792   30.469 2.447  1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 56  THR A CA    1 
ATOM   429  C  C     . THR A 1 57  ? 4.918   29.128 1.786  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 56  THR A C     1 
ATOM   430  O  O     . THR A 1 57  ? 4.093   28.252 2.053  1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 56  THR A O     1 
ATOM   431  C  CB    . THR A 1 57  ? 4.094   31.457 1.521  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 56  THR A CB    1 
ATOM   432  O  OG1   . THR A 1 57  ? 3.776   32.622 2.288  1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 56  THR A OG1   1 
ATOM   433  C  CG2   . THR A 1 57  ? 2.801   30.889 0.965  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 56  THR A CG2   1 
ATOM   434  N  N     . VAL A 1 58  ? 5.965   28.928 0.983  1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A N     1 
ATOM   435  C  CA    . VAL A 1 58  ? 6.167   27.631 0.314  1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CA    1 
ATOM   436  C  C     . VAL A 1 58  ? 6.343   26.527 1.335  1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A C     1 
ATOM   437  O  O     . VAL A 1 58  ? 5.738   25.469 1.219  1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A O     1 
ATOM   438  C  CB    . VAL A 1 58  ? 7.391   27.622 -0.643 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CB    1 
ATOM   439  C  CG1   . VAL A 1 58  ? 7.647   26.210 -1.153 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG1   1 
ATOM   440  C  CG2   . VAL A 1 58  ? 7.185   28.563 -1.804 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG2   1 
ATOM   441  N  N     . LYS A 1 59  ? 7.187   26.749 2.330  1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A N     1 
ATOM   442  C  CA    . LYS A 1 59  ? 7.431   25.708 3.338  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A CA    1 
ATOM   443  C  C     . LYS A 1 59  ? 6.186   25.456 4.192  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A C     1 
ATOM   444  O  O     . LYS A 1 59  ? 5.906   24.324 4.572  1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A O     1 
ATOM   445  C  CB    . LYS A 1 59  ? 8.605   26.082 4.234  1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A CB    1 
ATOM   446  C  CG    . LYS A 1 59  ? 9.905   26.296 3.491  1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A CG    1 
ATOM   447  C  CD    . LYS A 1 59  ? 11.035  26.583 4.463  1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A CD    1 
ATOM   448  C  CE    . LYS A 1 59  ? 12.224  27.277 3.795  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 58  LYS A CE    1 
ATOM   449  N  NZ    . LYS A 1 59  ? 12.889  26.628 2.627  1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 58  LYS A NZ    1 
ATOM   450  N  N     . LEU A 1 60  ? 5.436   26.503 4.497  1.00 8.41  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A N     1 
ATOM   451  C  CA    . LEU A 1 60  ? 4.191   26.304 5.264  1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A CA    1 
ATOM   452  C  C     . LEU A 1 60  ? 3.207   25.400 4.502  1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 59  LEU A C     1 
ATOM   453  O  O     . LEU A 1 60  ? 2.614   24.507 5.065  1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A O     1 
ATOM   454  C  CB    . LEU A 1 60  ? 3.561   27.629 5.612  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A CB    1 
ATOM   455  C  CG    . LEU A 1 60  ? 4.329   28.398 6.665  1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A CG    1 
ATOM   456  C  CD1   . LEU A 1 60  ? 3.780   29.860 6.704  1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A CD1   1 
ATOM   457  C  CD2   . LEU A 1 60  ? 4.342   27.679 8.034  1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A CD2   1 
ATOM   458  N  N     . GLU A 1 61  ? 3.077   25.649 3.204  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 60  GLU A N     1 
ATOM   459  C  CA    . GLU A 1 61  ? 2.206   24.860 2.368  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 60  GLU A CA    1 
ATOM   460  C  C     . GLU A 1 61  ? 2.666   23.410 2.300  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 60  GLU A C     1 
ATOM   461  O  O     . GLU A 1 61  ? 1.862   22.494 2.392  1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 60  GLU A O     1 
ATOM   462  C  CB    . GLU A 1 61  ? 2.084   25.513 0.984  1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 60  GLU A CB    1 
ATOM   463  C  CG    . GLU A 1 61  ? 1.385   26.871 1.066  1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 60  GLU A CG    1 
ATOM   464  C  CD    . GLU A 1 61  ? 1.061   27.488 -0.289 1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 60  GLU A CD    1 
ATOM   465  O  OE1   . GLU A 1 61  ? 1.529   26.953 -1.333 1.00 41.73 ? ? ? ? ? ? 60  GLU A OE1   1 
ATOM   466  O  OE2   . GLU A 1 61  ? 0.329   28.519 -0.289 1.00 45.01 ? ? ? ? ? ? 60  GLU A OE2   1 
ATOM   467  N  N     . GLU A 1 62  ? 3.972   23.184 2.159  1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A N     1 
ATOM   468  C  CA    . GLU A 1 62  ? 4.506   21.830 2.140  1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CA    1 
ATOM   469  C  C     . GLU A 1 62  ? 4.246   21.072 3.459  1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A C     1 
ATOM   470  O  O     . GLU A 1 62  ? 3.913   19.882 3.453  1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A O     1 
ATOM   471  C  CB    . GLU A 1 62  ? 6.020   21.852 1.827  1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CB    1 
ATOM   472  C  CG    . GLU A 1 62  ? 6.340   22.240 0.392  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CG    1 
ATOM   473  C  CD    . GLU A 1 62  ? 7.819   22.106 0.028  1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CD    1 
ATOM   474  O  OE1   . GLU A 1 62  ? 8.683   22.154 0.932  1.00 8.30  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A OE1   1 
ATOM   475  O  OE2   . GLU A 1 62  ? 8.102   21.862 -1.174 1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A OE2   1 
ATOM   476  N  N     . LEU A 1 63  ? 4.452   21.756 4.571  1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A N     1 
ATOM   477  C  CA    . LEU A 1 63  ? 4.209   21.184 5.893  1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A CA    1 
ATOM   478  C  C     . LEU A 1 63  ? 2.730   20.814 6.054  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A C     1 
ATOM   479  O  O     . LEU A 1 63  ? 2.389   19.720 6.505  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A O     1 
ATOM   480  C  CB    . LEU A 1 63  ? 4.624   22.184 6.956  1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A CB    1 
ATOM   481  C  CG    . LEU A 1 63  ? 4.351   21.810 8.407  1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A CG    1 
ATOM   482  C  CD1   . LEU A 1 63  ? 5.033   20.505 8.746  1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A CD1   1 
ATOM   483  C  CD2   . LEU A 1 63  ? 4.821   22.942 9.373  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A CD2   1 
ATOM   484  N  N     . ASN A 1 64  ? 1.855   21.714 5.623  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 63  ASN A N     1 
ATOM   485  C  CA    . ASN A 1 64  ? 0.421   21.430 5.634  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 63  ASN A CA    1 
ATOM   486  C  C     . ASN A 1 64  ? 0.075   20.211 4.781  1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 63  ASN A C     1 
ATOM   487  O  O     . ASN A 1 64  ? -0.737  19.380 5.200  1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 63  ASN A O     1 
ATOM   488  C  CB    . ASN A 1 64  ? -0.371  22.683 5.230  1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 63  ASN A CB    1 
ATOM   489  C  CG    . ASN A 1 64  ? -1.873  22.484 5.332  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 63  ASN A CG    1 
ATOM   490  O  OD1   . ASN A 1 64  ? -2.415  22.389 6.438  1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 63  ASN A OD1   1 
ATOM   491  N  ND2   . ASN A 1 64  ? -2.539  22.397 4.194  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 63  ASN A ND2   1 
ATOM   492  N  N     . GLU A 1 65  ? 0.720   20.044 3.613  1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A N     1 
ATOM   493  C  CA    . GLU A 1 65  ? 0.522   18.831 2.810  1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A CA    1 
ATOM   494  C  C     . GLU A 1 65  ? 0.916   17.576 3.546  1.00 8.36  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A C     1 
ATOM   495  O  O     . GLU A 1 65  ? 0.251   16.552 3.424  1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 64  GLU A O     1 
ATOM   496  C  CB    . GLU A 1 65  ? 1.323   18.887 1.510  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A CB    1 
ATOM   497  C  CG    . GLU A 1 65  ? 0.690   19.722 0.450  1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A CG    1 
ATOM   498  C  CD    . GLU A 1 65  ? -0.765  19.331 0.188  1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A CD    1 
ATOM   499  O  OE1   . GLU A 1 65  ? -1.042  18.164 -0.167 1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A OE1   1 
ATOM   500  O  OE2   . GLU A 1 65  ? -1.618  20.203 0.356  1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A OE2   1 
ATOM   501  N  N     . ARG A 1 66  ? 2.012   17.626 4.297  1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 65  ARG A N     1 
ATOM   502  C  CA    A ARG A 1 66  ? 2.480   16.476 5.071  0.50 9.78  ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CA    1 
ATOM   503  C  CA    B ARG A 1 66  ? 2.433   16.438 5.023  0.50 10.14 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CA    1 
ATOM   504  C  C     . ARG A 1 66  ? 1.496   16.156 6.196  1.00 7.73  ? ? ? ? ? ? 65  ARG A C     1 
ATOM   505  O  O     . ARG A 1 66  ? 1.192   15.001 6.470  1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 65  ARG A O     1 
ATOM   506  C  CB    A ARG A 1 66  ? 3.878   16.752 5.662  0.50 10.92 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CB    1 
ATOM   507  C  CB    B ARG A 1 66  ? 3.905   16.529 5.439  0.50 11.70 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CB    1 
ATOM   508  C  CG    A ARG A 1 66  ? 4.975   17.094 4.635  0.50 8.95  ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CG    1 
ATOM   509  C  CG    B ARG A 1 66  ? 4.820   16.012 4.329  0.50 12.17 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CG    1 
ATOM   510  C  CD    A ARG A 1 66  ? 4.964   16.120 3.471  0.50 14.38 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CD    1 
ATOM   511  C  CD    B ARG A 1 66  ? 6.159   16.703 4.225  0.50 18.39 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CD    1 
ATOM   512  N  NE    A ARG A 1 66  ? 6.073   16.331 2.537  0.50 20.36 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A NE    1 
ATOM   513  N  NE    B ARG A 1 66  ? 6.810   16.160 3.038  0.50 15.12 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A NE    1 
ATOM   514  C  CZ    A ARG A 1 66  ? 6.126   17.265 1.583  0.50 20.87 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CZ    1 
ATOM   515  C  CZ    B ARG A 1 66  ? 7.849   15.325 3.025  0.50 15.01 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A CZ    1 
ATOM   516  N  NH1   A ARG A 1 66  ? 5.153   18.151 1.409  0.50 7.62  ? ? ? ? ? ? 65  ARG A NH1   1 
ATOM   517  N  NH1   B ARG A 1 66  ? 8.462   14.977 4.146  0.50 6.10  ? ? ? ? ? ? 65  ARG A NH1   1 
ATOM   518  N  NH2   A ARG A 1 66  ? 7.186   17.311 0.789  0.50 24.75 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A NH2   1 
ATOM   519  N  NH2   B ARG A 1 66  ? 8.299   14.863 1.855  0.50 12.02 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A NH2   1 
ATOM   520  N  N     . ILE A 1 67  ? 0.994   17.196 6.845  1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 66  ILE A N     1 
ATOM   521  C  CA    . ILE A 1 67  ? -0.007  17.029 7.910  1.00 7.68  ? ? ? ? ? ? 66  ILE A CA    1 
ATOM   522  C  C     . ILE A 1 67  ? -1.283  16.408 7.326  1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 66  ILE A C     1 
ATOM   523  O  O     . ILE A 1 67  ? -1.825  15.439 7.878  1.00 7.16  ? ? ? ? ? ? 66  ILE A O     1 
ATOM   524  C  CB    . ILE A 1 67  ? -0.272  18.385 8.569  1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 66  ILE A CB    1 
ATOM   525  C  CG1   . ILE A 1 67  ? 0.939   18.781 9.408  1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 66  ILE A CG1   1 
ATOM   526  C  CG2   . ILE A 1 67  ? -1.552  18.360 9.463  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 66  ILE A CG2   1 
ATOM   527  C  CD1   . ILE A 1 67  ? 0.873   20.253 9.843  1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 66  ILE A CD1   1 
ATOM   528  N  N     . LYS A 1 68  ? -1.727  16.911 6.167  1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A N     1 
ATOM   529  C  CA    . LYS A 1 68  ? -2.834  16.274 5.438  1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CA    1 
ATOM   530  C  C     . LYS A 1 68  ? -2.532  14.818 5.120  1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A C     1 
ATOM   531  O  O     . LYS A 1 68  ? -3.391  13.934 5.274  1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A O     1 
ATOM   532  C  CB    . LYS A 1 68  ? -3.169  17.074 4.162  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CB    1 
ATOM   533  C  CG    . LYS A 1 68  ? -3.853  18.402 4.454  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CG    1 
ATOM   534  C  CD    . LYS A 1 68  ? -4.016  19.296 3.227  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CD    1 
ATOM   535  C  CE    . LYS A 1 68  ? -4.341  18.547 1.962  1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CE    1 
ATOM   536  N  NZ    . LYS A 1 68  ? -4.411  19.462 0.759  1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A NZ    1 
ATOM   537  N  N     . GLY A 1 69  ? -1.297  14.542 4.684  1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 68  GLY A N     1 
ATOM   538  C  CA    . GLY A 1 69  ? -0.917  13.166 4.393  1.00 8.54  ? ? ? ? ? ? 68  GLY A CA    1 
ATOM   539  C  C     . GLY A 1 69  ? -1.041  12.222 5.581  1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 68  GLY A C     1 
ATOM   540  O  O     . GLY A 1 69  ? -1.465  11.042 5.403  1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 68  GLY A O     1 
ATOM   541  N  N     . ALA A 1 70  ? -0.659  12.715 6.763  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A N     1 
ATOM   542  C  CA    . ALA A 1 70  ? -0.803  11.974 8.024  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A CA    1 
ATOM   543  C  C     . ALA A 1 70  ? -2.288  11.740 8.324  1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A C     1 
ATOM   544  O  O     . ALA A 1 70  ? -2.727  10.619 8.583  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A O     1 
ATOM   545  C  CB    . ALA A 1 70  ? -0.125  12.742 9.181  1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 69  ALA A CB    1 
ATOM   546  N  N     . PHE A 1 71  ? -3.067  12.813 8.259  1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A N     1 
ATOM   547  C  CA    . PHE A 1 71  ? -4.530  12.712 8.424  1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CA    1 
ATOM   548  C  C     . PHE A 1 71  ? -5.196  11.753 7.441  1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A C     1 
ATOM   549  O  O     . PHE A 1 71  ? -6.144  11.046 7.818  1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A O     1 
ATOM   550  C  CB    . PHE A 1 71  ? -5.179  14.098 8.319  1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CB    1 
ATOM   551  C  CG    . PHE A 1 71  ? -4.936  14.996 9.469  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CG    1 
ATOM   552  C  CD1   . PHE A 1 71  ? -4.601  14.523 10.730 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CD1   1 
ATOM   553  C  CD2   . PHE A 1 71  ? -5.091  16.367 9.317  1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CD2   1 
ATOM   554  C  CE1   . PHE A 1 71  ? -4.399  15.403 11.789 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CE1   1 
ATOM   555  C  CE2   . PHE A 1 71  ? -4.901  17.229 10.365 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CE2   1 
ATOM   556  C  CZ    . PHE A 1 71  ? -4.555  16.757 11.603 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CZ    1 
ATOM   557  N  N     . ALA A 1 72  ? -4.732  11.713 6.188  1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A N     1 
ATOM   558  C  CA    . ALA A 1 72  ? -5.298  10.793 5.200  1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A CA    1 
ATOM   559  C  C     . ALA A 1 72  ? -5.164  9.337  5.665  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A C     1 
ATOM   560  O  O     . ALA A 1 72  ? -5.965  8.487  5.293  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A O     1 
ATOM   561  C  CB    . ALA A 1 72  ? -4.648  10.991 3.805  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A CB    1 
ATOM   562  N  N     . LYS A 1 73  ? -4.151  9.061  6.484  1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 72  LYS A N     1 
ATOM   563  C  CA    . LYS A 1 73  ? -3.926  7.724  7.046  1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 72  LYS A CA    1 
ATOM   564  C  C     . LYS A 1 73  ? -4.856  7.382  8.215  1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 72  LYS A C     1 
ATOM   565  O  O     . LYS A 1 73  ? -4.940  6.224  8.620  1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 72  LYS A O     1 
ATOM   566  C  CB    . LYS A 1 73  ? -2.477  7.589  7.531  1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 72  LYS A CB    1 
ATOM   567  C  CG    . LYS A 1 73  ? -1.432  7.732  6.450  1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 72  LYS A CG    1 
ATOM   568  C  CD    . LYS A 1 73  ? -0.042  7.809  7.028  1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 72  LYS A CD    1 
ATOM   569  C  CE    . LYS A 1 73  ? 0.968   8.177  5.960  1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 72  LYS A CE    1 
ATOM   570  N  NZ    . LYS A 1 73  ? 2.314   8.479  6.497  1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 72  LYS A NZ    1 
ATOM   571  N  N     . SER A 1 74  ? -5.544  8.375  8.765  1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 73  SER A N     1 
ATOM   572  C  CA    . SER A 1 74  ? -6.371  8.171  9.959  1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 73  SER A CA    1 
ATOM   573  C  C     . SER A 1 74  ? -7.680  7.443  9.675  1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 73  SER A C     1 
ATOM   574  O  O     . SER A 1 74  ? -8.070  7.287  8.514  1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 73  SER A O     1 
ATOM   575  C  CB    . SER A 1 74  ? -6.701  9.511  10.601 1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 73  SER A CB    1 
ATOM   576  O  OG    . SER A 1 74  ? -7.558  9.337  11.711 1.00 34.07 ? ? ? ? ? ? 73  SER A OG    1 
ATOM   577  N  N     . ASP A 1 75  ? -8.349  7.010  10.754 1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A N     1 
ATOM   578  C  CA    . ASP A 1 75  ? -9.705  6.449  10.681 1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A CA    1 
ATOM   579  C  C     . ASP A 1 75  ? -10.781 7.472  11.045 1.00 36.58 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A C     1 
ATOM   580  O  O     . ASP A 1 75  ? -11.918 7.360  10.577 1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A O     1 
ATOM   581  C  CB    . ASP A 1 75  ? -9.827  5.217  11.578 1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A CB    1 
ATOM   582  C  CG    . ASP A 1 75  ? -9.286  3.964  10.922 1.00 38.31 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A CG    1 
ATOM   583  O  OD1   . ASP A 1 75  ? -9.655  3.709  9.753  1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A OD1   1 
ATOM   584  O  OD2   . ASP A 1 75  ? -8.504  3.233  11.568 1.00 37.94 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A OD2   1 
ATOM   585  N  N     . ASP A 1 76  ? -10.432 8.466  11.862 1.00 36.97 ? ? ? ? ? ? 75  ASP A N     1 
ATOM   586  C  CA    A ASP A 1 76  ? -11.365 9.540  12.200 0.50 37.92 ? ? ? ? ? ? 75  ASP A CA    1 
ATOM   587  C  CA    B ASP A 1 76  ? -11.363 9.546  12.201 0.50 37.55 ? ? ? ? ? ? 75  ASP A CA    1 
ATOM   588  C  C     . ASP A 1 76  ? -11.876 10.219 10.926 1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 75  ASP A C     1 
ATOM   589  O  O     . ASP A 1 76  ? -11.091 10.808 10.164 1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 75  ASP A O     1 
ATOM   590  C  CB    A ASP A 1 76  ? -10.699 10.570 13.116 0.50 38.19 ? ? ? ? ? ? 75  ASP A CB    1 
ATOM   591  C  CB    B ASP A 1 76  ? -10.691 10.588 13.102 0.50 37.60 ? ? ? ? ? ? 75  ASP A CB    1 
ATOM   592  C  CG    A ASP A 1 76  ? -10.342 9.999  14.481 0.50 40.32 ? ? ? ? ? ? 75  ASP A CG    1 
ATOM   593  C  CG    B ASP A 1 76  ? -11.634 11.721 13.503 0.50 37.60 ? ? ? ? ? ? 75  ASP A CG    1 
ATOM   594  O  OD1   A ASP A 1 76  ? -10.640 8.811  14.731 0.50 44.14 ? ? ? ? ? ? 75  ASP A OD1   1 
ATOM   595  O  OD1   B ASP A 1 76  ? -12.783 11.762 13.019 0.50 42.81 ? ? ? ? ? ? 75  ASP A OD1   1 
ATOM   596  O  OD2   A ASP A 1 76  ? -9.758  10.738 15.305 0.50 44.55 ? ? ? ? ? ? 75  ASP A OD2   1 
ATOM   597  O  OD2   B ASP A 1 76  ? -11.225 12.578 14.314 0.50 39.46 ? ? ? ? ? ? 75  ASP A OD2   1 
ATOM   598  N  N     . LYS A 1 77  ? -13.191 10.125 10.706 1.00 38.00 ? ? ? ? ? ? 76  LYS A N     1 
ATOM   599  C  CA    . LYS A 1 77  ? -13.857 10.718 9.547  1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 76  LYS A CA    1 
ATOM   600  C  C     . LYS A 1 77  ? -13.435 12.158 9.363  1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 76  LYS A C     1 
ATOM   601  O  O     . LYS A 1 77  ? -13.069 12.557 8.259  1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 76  LYS A O     1 
ATOM   602  C  CB    . LYS A 1 77  ? -15.390 10.655 9.715  1.00 37.66 ? ? ? ? ? ? 76  LYS A CB    1 
ATOM   603  C  CG    . LYS A 1 77  ? -16.212 11.470 8.686  1.00 39.22 ? ? ? ? ? ? 76  LYS A CG    1 
ATOM   604  C  CD    . LYS A 1 77  ? -17.722 11.364 8.954  1.00 39.38 ? ? ? ? ? ? 76  LYS A CD    1 
ATOM   605  C  CE    . LYS A 1 77  ? -18.547 12.223 7.992  1.00 40.99 ? ? ? ? ? ? 76  LYS A CE    1 
ATOM   606  N  N     . HIS A 1 78  ? -13.504 12.942 10.435 1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 77  HIS A N     1 
ATOM   607  C  CA    . HIS A 1 78  ? -13.150 14.356 10.334 1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 77  HIS A CA    1 
ATOM   608  C  C     . HIS A 1 78  ? -11.692 14.531 9.840  1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 77  HIS A C     1 
ATOM   609  O  O     . HIS A 1 78  ? -11.417 15.459 9.076  1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 77  HIS A O     1 
ATOM   610  C  CB    . HIS A 1 78  ? -13.443 15.139 11.646 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 77  HIS A CB    1 
ATOM   611  C  CG    . HIS A 1 78  ? -12.365 15.040 12.684 1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 77  HIS A CG    1 
ATOM   612  N  N     . LEU A 1 79  ? -10.790 13.632 10.252 1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A N     1 
ATOM   613  C  CA    . LEU A 1 79  ? -9.373  13.729 9.875  1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A CA    1 
ATOM   614  C  C     . LEU A 1 79  ? -9.111  13.265 8.440  1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A C     1 
ATOM   615  O  O     . LEU A 1 79  ? -8.361  13.912 7.723  1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A O     1 
ATOM   616  C  CB    . LEU A 1 79  ? -8.477  12.962 10.852 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A CB    1 
ATOM   617  C  CG    . LEU A 1 79  ? -8.459  13.439 12.308 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A CG    1 
ATOM   618  C  CD1   . LEU A 1 79  ? -7.418  12.622 13.084 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A CD1   1 
ATOM   619  C  CD2   . LEU A 1 79  ? -8.193  14.925 12.435 1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A CD2   1 
ATOM   620  N  N     . ARG A 1 80  ? -9.725  12.166 8.012  1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A N     1 
ATOM   621  C  CA    . ARG A 1 80  ? -9.646  11.761 6.593  1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A CA    1 
ATOM   622  C  C     . ARG A 1 80  ? -10.183 12.847 5.654  1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A C     1 
ATOM   623  O  O     . ARG A 1 80  ? -9.619  13.090 4.588  1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A O     1 
ATOM   624  C  CB    . ARG A 1 80  ? -10.353 10.421 6.341  1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A CB    1 
ATOM   625  C  CG    . ARG A 1 80  ? -9.384  9.229  6.266  1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A CG    1 
ATOM   626  C  CD    . ARG A 1 80  ? -10.126 7.884  6.173  1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A CD    1 
ATOM   627  N  NE    . ARG A 1 80  ? -9.966  7.272  4.863  1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 79  ARG A NE    1 
ATOM   628  N  N     . GLU A 1 81  ? -11.251 13.521 6.064  1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A N     1 
ATOM   629  C  CA    . GLU A 1 81  ? -11.800 14.609 5.275  1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A CA    1 
ATOM   630  C  C     . GLU A 1 81  ? -10.807 15.743 5.098  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A C     1 
ATOM   631  O  O     . GLU A 1 81  ? -10.690 16.311 4.013  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A O     1 
ATOM   632  C  CB    . GLU A 1 81  ? -13.094 15.129 5.896  1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A CB    1 
ATOM   633  C  CG    . GLU A 1 81  ? -14.288 14.217 5.612  1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A CG    1 
ATOM   634  C  CD    . GLU A 1 81  ? -15.562 14.643 6.332  1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A CD    1 
ATOM   635  O  OE1   . GLU A 1 81  ? -15.513 15.603 7.141  1.00 44.08 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A OE1   1 
ATOM   636  O  OE2   . GLU A 1 81  ? -16.608 13.996 6.091  1.00 45.69 ? ? ? ? ? ? 80  GLU A OE2   1 
ATOM   637  N  N     . ARG A 1 82  ? -10.084 16.082 6.157  1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A N     1 
ATOM   638  C  CA    . ARG A 1 82  ? -9.034  17.089 6.025  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A CA    1 
ATOM   639  C  C     . ARG A 1 82  ? -7.914  16.594 5.113  1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A C     1 
ATOM   640  O  O     . ARG A 1 82  ? -7.377  17.344 4.291  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A O     1 
ATOM   641  C  CB    . ARG A 1 82  ? -8.422  17.399 7.376  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A CB    1 
ATOM   642  C  CG    . ARG A 1 82  ? -9.307  18.131 8.314  1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A CG    1 
ATOM   643  C  CD    . ARG A 1 82  ? -8.559  18.210 9.648  1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A CD    1 
ATOM   644  N  NE    . ARG A 1 82  ? -9.294  18.920 10.680 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A NE    1 
ATOM   645  C  CZ    . ARG A 1 82  ? -8.877  19.018 11.942 1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A CZ    1 
ATOM   646  N  NH1   . ARG A 1 82  ? -7.748  18.436 12.340 1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A NH1   1 
ATOM   647  N  NH2   . ARG A 1 82  ? -9.610  19.682 12.820 1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A NH2   1 
ATOM   648  N  N     . GLY A 1 83  ? -7.557  15.316 5.271  1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 82  GLY A N     1 
ATOM   649  C  CA    . GLY A 1 83  ? -6.431  14.772 4.572  1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 82  GLY A CA    1 
ATOM   650  C  C     . GLY A 1 83  ? -6.653  14.729 3.082  1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 82  GLY A C     1 
ATOM   651  O  O     . GLY A 1 83  ? -5.709  14.834 2.321  1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 82  GLY A O     1 
ATOM   652  N  N     . HIS A 1 84  ? -7.905  14.548 2.677  1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 83  HIS A N     1 
ATOM   653  C  CA    . HIS A 1 84  ? -8.262  14.431 1.252  1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 83  HIS A CA    1 
ATOM   654  C  C     . HIS A 1 84  ? -8.800  15.721 0.669  1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 83  HIS A C     1 
ATOM   655  O  O     . HIS A 1 84  ? -9.195  15.750 -0.493 1.00 7.07  ? ? ? ? ? ? 83  HIS A O     1 
ATOM   656  C  CB    . HIS A 1 84  ? -9.252  13.293 1.054  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 83  HIS A CB    1 
ATOM   657  C  CG    . HIS A 1 84  ? -8.630  11.954 1.232  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 83  HIS A CG    1 
ATOM   658  N  ND1   . HIS A 1 84  ? -7.690  11.460 0.355  1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 83  HIS A ND1   1 
ATOM   659  C  CD2   . HIS A 1 84  ? -8.767  11.029 2.211  1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 83  HIS A CD2   1 
ATOM   660  C  CE1   . HIS A 1 84  ? -7.304  10.267 0.769  1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 83  HIS A CE1   1 
ATOM   661  N  NE2   . HIS A 1 84  ? -7.941  9.986  1.891  1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 83  HIS A NE2   1 
ATOM   662  N  N     . SER A 1 85  ? -8.809  16.768 1.483  1.00 8.79  ? ? ? ? ? ? 84  SER A N     1 
ATOM   663  C  CA    . SER A 1 85  ? -9.222  18.105 1.047  1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 84  SER A CA    1 
ATOM   664  C  C     . SER A 1 85  ? -8.193  18.716 0.103  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 84  SER A C     1 
ATOM   665  O  O     . SER A 1 85  ? -7.013  18.457 0.227  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 84  SER A O     1 
ATOM   666  C  CB    . SER A 1 85  ? -9.380  19.030 2.241  1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 84  SER A CB    1 
ATOM   667  O  OG    . SER A 1 85  ? -9.801  20.330 1.835  1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 84  SER A OG    1 
ATOM   668  N  N     . GLU A 1 86  ? -8.664  19.553 -0.815 1.00 8.14  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A N     1 
ATOM   669  C  CA    . GLU A 1 86  ? -7.761  20.360 -1.667 1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CA    1 
ATOM   670  C  C     . GLU A 1 86  ? -7.672  21.773 -1.129 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A C     1 
ATOM   671  O  O     . GLU A 1 86  ? -6.954  22.604 -1.682 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A O     1 
ATOM   672  C  CB    . GLU A 1 86  ? -8.260  20.395 -3.107 1.00 7.51  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CB    1 
ATOM   673  C  CG    . GLU A 1 86  ? -8.140  19.102 -3.859 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CG    1 
ATOM   674  C  CD    . GLU A 1 86  ? -6.706  18.618 -4.023 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CD    1 
ATOM   675  O  OE1   . GLU A 1 86  ? -5.793  19.449 -4.166 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A OE1   1 
ATOM   676  O  OE2   . GLU A 1 86  ? -6.487  17.393 -4.005 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A OE2   1 
ATOM   677  N  N     . THR A 1 87  ? -8.383  22.066 -0.048 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 86  THR A N     1 
ATOM   678  C  CA    . THR A 1 87  ? -8.440  23.431 0.467  1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 86  THR A CA    1 
ATOM   679  C  C     . THR A 1 87  ? -8.052  23.571 1.948  1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 86  THR A C     1 
ATOM   680  O  O     . THR A 1 87  ? -7.634  24.643 2.377  1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 86  THR A O     1 
ATOM   681  C  CB    . THR A 1 87  ? -9.845  24.004 0.255  1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 86  THR A CB    1 
ATOM   682  O  OG1   . THR A 1 87  ? -10.778 23.248 1.031  1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 86  THR A OG1   1 
ATOM   683  C  CG2   . THR A 1 87  ? -10.236 23.911 -1.220 1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 86  THR A CG2   1 
ATOM   684  N  N     . TYR A 1 88  ? -8.199  22.511 2.735  1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A N     1 
ATOM   685  C  CA    . TYR A 1 88  ? -7.864  22.566 4.147  1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A CA    1 
ATOM   686  C  C     . TYR A 1 88  ? -6.456  23.088 4.386  1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 87  TYR A C     1 
ATOM   687  O  O     . TYR A 1 88  ? -5.501  22.586 3.765  1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 87  TYR A O     1 
ATOM   688  C  CB    . TYR A 1 88  ? -7.964  21.169 4.751  1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A CB    1 
ATOM   689  C  CG    . TYR A 1 88  ? -7.584  21.177 6.203  1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 87  TYR A CG    1 
ATOM   690  C  CD1   . TYR A 1 88  ? -8.425  21.737 7.161  1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 87  TYR A CD1   1 
ATOM   691  C  CD2   . TYR A 1 88  ? -6.372  20.651 6.617  1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 87  TYR A CD2   1 
ATOM   692  C  CE1   . TYR A 1 88  ? -8.059  21.742 8.507  1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 87  TYR A CE1   1 
ATOM   693  C  CE2   . TYR A 1 88  ? -6.010  20.639 7.947  1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 87  TYR A CE2   1 
ATOM   694  C  CZ    . TYR A 1 88  ? -6.849  21.188 8.882  1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 87  TYR A CZ    1 
ATOM   695  O  OH    . TYR A 1 88  ? -6.473  21.174 10.203 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 87  TYR A OH    1 
ATOM   696  N  N     . CYS A 1 89  ? -6.349  24.110 5.231  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 88  CYS A N     1 
ATOM   697  C  CA    . CYS A 1 89  ? -5.075  24.669 5.665  1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 88  CYS A CA    1 
ATOM   698  C  C     . CYS A 1 89  ? -5.155  24.878 7.165  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 88  CYS A C     1 
ATOM   699  O  O     . CYS A 1 89  ? -5.896  25.737 7.639  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 88  CYS A O     1 
ATOM   700  C  CB    . CYS A 1 89  ? -4.794  25.998 4.980  1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 88  CYS A CB    1 
ATOM   701  S  SG    . CYS A 1 89  ? -3.254  26.708 5.447  1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 88  CYS A SG    1 
ATOM   702  N  N     . CYS A 1 90  ? -4.409  24.074 7.919  1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 89  CYS A N     1 
ATOM   703  C  CA    . CYS A 1 90  ? -4.504  24.105 9.364  1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 89  CYS A CA    1 
ATOM   704  C  C     . CYS A 1 90  ? -4.117  25.454 9.948  1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 89  CYS A C     1 
ATOM   705  O  O     . CYS A 1 90  ? -4.619  25.808 11.006 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 89  CYS A O     1 
ATOM   706  C  CB    . CYS A 1 90  ? -3.698  22.975 10.012 1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 89  CYS A CB    1 
ATOM   707  S  SG    . CYS A 1 90  ? -1.893  23.071 9.826  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 89  CYS A SG    1 
ATOM   708  N  N     . TYR A 1 91  ? -3.274  26.221 9.263  1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A N     1 
ATOM   709  C  CA    . TYR A 1 91  ? -2.816  27.510 9.801  1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CA    1 
ATOM   710  C  C     . TYR A 1 91  ? -3.500  28.707 9.149  1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A C     1 
ATOM   711  O  O     . TYR A 1 91  ? -3.099  29.859 9.333  1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A O     1 
ATOM   712  C  CB    . TYR A 1 91  ? -1.268  27.648 9.739  1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CB    1 
ATOM   713  C  CG    . TYR A 1 91  ? -0.733  27.606 8.339  1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CG    1 
ATOM   714  C  CD1   . TYR A 1 91  ? -0.491  26.405 7.717  1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CD1   1 
ATOM   715  C  CD2   . TYR A 1 91  ? -0.548  28.751 7.605  1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CD2   1 
ATOM   716  C  CE1   . TYR A 1 91  ? -0.069  26.344 6.426  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CE1   1 
ATOM   717  C  CE2   . TYR A 1 91  ? -0.118  28.701 6.311  1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CE2   1 
ATOM   718  C  CZ    . TYR A 1 91  ? 0.124   27.485 5.715  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CZ    1 
ATOM   719  O  OH    . TYR A 1 91  ? 0.537   27.378 4.392  1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A OH    1 
ATOM   720  N  N     . TYR A 1 92  ? -4.576  28.451 8.410  1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 91  TYR A N     1 
ATOM   721  C  CA    . TYR A 1 92  ? -5.420  29.516 7.874  1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 91  TYR A CA    1 
ATOM   722  C  C     . TYR A 1 92  ? -4.702  30.531 6.978  1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 91  TYR A C     1 
ATOM   723  O  O     . TYR A 1 92  ? -5.109  31.670 6.909  1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 91  TYR A O     1 
ATOM   724  C  CB    . TYR A 1 92  ? -6.148  30.241 9.018  1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 91  TYR A CB    1 
ATOM   725  C  CG    . TYR A 1 92  ? -6.864  29.278 9.937  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 91  TYR A CG    1 
ATOM   726  C  CD1   . TYR A 1 92  ? -7.922  28.526 9.485  1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 91  TYR A CD1   1 
ATOM   727  C  CD2   . TYR A 1 92  ? -6.471  29.132 11.246 1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 91  TYR A CD2   1 
ATOM   728  C  CE1   . TYR A 1 92  ? -8.603  27.627 10.326 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 91  TYR A CE1   1 
ATOM   729  C  CE2   . TYR A 1 92  ? -7.114  28.242 12.100 1.00 8.79  ? ? ? ? ? ? 91  TYR A CE2   1 
ATOM   730  C  CZ    . TYR A 1 92  ? -8.174  27.485 11.635 1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 91  TYR A CZ    1 
ATOM   731  O  OH    . TYR A 1 92  ? -8.827  26.606 12.489 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 91  TYR A OH    1 
ATOM   732  N  N     . HIS A 1 93  ? -3.651  30.104 6.290  1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 92  HIS A N     1 
ATOM   733  C  CA    . HIS A 1 93  ? -2.876  30.956 5.405  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 92  HIS A CA    1 
ATOM   734  C  C     . HIS A 1 93  ? -2.269  32.161 6.103  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 92  HIS A C     1 
ATOM   735  O  O     . HIS A 1 93  ? -1.935  33.171 5.458  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 92  HIS A O     1 
ATOM   736  C  CB    . HIS A 1 93  ? -3.712  31.341 4.185  1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 92  HIS A CB    1 
ATOM   737  C  CG    . HIS A 1 93  ? -4.158  30.159 3.395  1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 92  HIS A CG    1 
ATOM   738  N  ND1   . HIS A 1 93  ? -3.279  29.398 2.658  1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 92  HIS A ND1   1 
ATOM   739  C  CD2   . HIS A 1 93  ? -5.373  29.576 3.262  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 92  HIS A CD2   1 
ATOM   740  C  CE1   . HIS A 1 93  ? -3.938  28.409 2.083  1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 92  HIS A CE1   1 
ATOM   741  N  NE2   . HIS A 1 93  ? -5.208  28.494 2.434  1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 92  HIS A NE2   1 
ATOM   742  N  N     . ALA A 1 94  ? -2.055  32.039 7.419  1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 93  ALA A N     1 
ATOM   743  C  CA    . ALA A 1 94  ? -1.232  32.992 8.145  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 93  ALA A CA    1 
ATOM   744  C  C     . ALA A 1 94  ? 0.176   33.039 7.506  1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 93  ALA A C     1 
ATOM   745  O  O     . ALA A 1 94  ? 0.683   32.027 7.033  1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 93  ALA A O     1 
ATOM   746  C  CB    . ALA A 1 94  ? -1.155  32.611 9.631  1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 93  ALA A CB    1 
ATOM   747  N  N     . PRO A 1 95  ? 0.799   34.236 7.442  1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 94  PRO A N     1 
ATOM   748  C  CA    . PRO A 1 95  ? 2.138   34.323 6.830  1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 94  PRO A CA    1 
ATOM   749  C  C     . PRO A 1 95  ? 3.293   33.738 7.660  1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 94  PRO A C     1 
ATOM   750  O  O     . PRO A 1 95  ? 4.387   33.485 7.118  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 94  PRO A O     1 
ATOM   751  C  CB    . PRO A 1 95  ? 2.299   35.837 6.637  1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 94  PRO A CB    1 
ATOM   752  C  CG    . PRO A 1 95  ? 1.533   36.415 7.710  1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 94  PRO A CG    1 
ATOM   753  C  CD    . PRO A 1 95  ? 0.309   35.561 7.834  1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 94  PRO A CD    1 
ATOM   754  N  N     . THR A 1 96  ? 3.045   33.523 8.955  1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 95  THR A N     1 
ATOM   755  C  CA    . THR A 1 96  ? 4.022   32.991 9.924  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 95  THR A CA    1 
ATOM   756  C  C     . THR A 1 96  ? 3.340   31.952 10.821 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 95  THR A C     1 
ATOM   757  O  O     . THR A 1 96  ? 2.212   32.144 11.271 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 95  THR A O     1 
ATOM   758  C  CB    . THR A 1 96  ? 4.682   34.111 10.771 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 95  THR A CB    1 
ATOM   759  O  OG1   . THR A 1 96  ? 5.550   34.874 9.929  1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 95  THR A OG1   1 
ATOM   760  C  CG2   . THR A 1 96  ? 5.526   33.544 11.948 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 95  THR A CG2   1 
ATOM   761  N  N     . LEU A 1 97  ? 4.020   30.828 11.010 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A N     1 
ATOM   762  C  CA    . LEU A 1 97  ? 3.647   29.845 12.007 1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CA    1 
ATOM   763  C  C     . LEU A 1 97  ? 4.842   29.541 12.897 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A C     1 
ATOM   764  O  O     . LEU A 1 97  ? 5.900   29.157 12.401 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A O     1 
ATOM   765  C  CB    . LEU A 1 97  ? 3.209   28.568 11.325 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CB    1 
ATOM   766  C  CG    . LEU A 1 97  ? 2.654   27.463 12.204 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CG    1 
ATOM   767  C  CD1   . LEU A 1 97  ? 1.294   27.832 12.784 1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CD1   1 
ATOM   768  C  CD2   . LEU A 1 97  ? 2.550   26.217 11.377 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CD2   1 
ATOM   769  N  N     . VAL A 1 98  ? 4.663   29.687 14.202 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 97  VAL A N     1 
ATOM   770  C  CA    . VAL A 1 98  ? 5.707   29.340 15.166 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 97  VAL A CA    1 
ATOM   771  C  C     . VAL A 1 98  ? 5.408   27.966 15.746 1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 97  VAL A C     1 
ATOM   772  O  O     . VAL A 1 98  ? 4.363   27.732 16.399 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 97  VAL A O     1 
ATOM   773  C  CB    . VAL A 1 98  ? 5.823   30.317 16.306 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 97  VAL A CB    1 
ATOM   774  C  CG1   . VAL A 1 98  ? 7.061   30.032 17.168 1.00 8.15  ? ? ? ? ? ? 97  VAL A CG1   1 
ATOM   775  C  CG2   . VAL A 1 98  ? 5.909   31.713 15.777 1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 97  VAL A CG2   1 
ATOM   776  N  N     . ILE A 1 99  ? 6.306   27.040 15.469 1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A N     1 
ATOM   777  C  CA    . ILE A 1 99  ? 6.179   25.687 15.985 1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A CA    1 
ATOM   778  C  C     . ILE A 1 99  ? 6.842   25.618 17.359 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 98  ILE A C     1 
ATOM   779  O  O     . ILE A 1 99  ? 8.034   25.855 17.471 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 98  ILE A O     1 
ATOM   780  C  CB    . ILE A 1 99  ? 6.878   24.674 15.036 1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A CB    1 
ATOM   781  C  CG1   . ILE A 1 99  ? 6.257   24.766 13.630 1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A CG1   1 
ATOM   782  C  CG2   . ILE A 1 99  ? 6.773   23.238 15.587 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 98  ILE A CG2   1 
ATOM   783  C  CD1   . ILE A 1 99  ? 7.013   24.030 12.534 1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 98  ILE A CD1   1 
ATOM   784  N  N     . VAL A 1 100 ? 6.070   25.259 18.385 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 99  VAL A N     1 
ATOM   785  C  CA    . VAL A 1 100 ? 6.583   25.296 19.765 1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 99  VAL A CA    1 
ATOM   786  C  C     . VAL A 1 100 ? 6.731   23.834 20.200 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 99  VAL A C     1 
ATOM   787  O  O     . VAL A 1 100 ? 5.757   23.096 20.291 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 99  VAL A O     1 
ATOM   788  C  CB    . VAL A 1 100 ? 5.705   26.144 20.717 1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 99  VAL A CB    1 
ATOM   789  C  CG1   . VAL A 1 100 ? 6.325   26.172 22.154 1.00 5.93  ? ? ? ? ? ? 99  VAL A CG1   1 
ATOM   790  C  CG2   . VAL A 1 100 ? 5.566   27.632 20.213 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 99  VAL A CG2   1 
ATOM   791  N  N     . SER A 1 101 ? 7.978   23.422 20.453 1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 100 SER A N     1 
ATOM   792  C  CA    . SER A 1 101 ? 8.283   22.006 20.717 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 100 SER A CA    1 
ATOM   793  C  C     . SER A 1 101 ? 9.001   21.877 22.056 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 100 SER A C     1 
ATOM   794  O  O     . SER A 1 101 ? 9.515   22.836 22.560 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 100 SER A O     1 
ATOM   795  C  CB    . SER A 1 101 ? 9.143   21.414 19.605 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 100 SER A CB    1 
ATOM   796  O  OG    . SER A 1 101 ? 10.422  22.028 19.488 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 100 SER A OG    1 
ATOM   797  N  N     . ASN A 1 102 ? 9.053   20.665 22.595 1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A N     1 
ATOM   798  C  CA    . ASN A 1 102 ? 9.770   20.432 23.844 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A CA    1 
ATOM   799  C  C     . ASN A 1 102 ? 10.130  18.986 23.881 1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 101 ASN A C     1 
ATOM   800  O  O     . ASN A 1 102 ? 9.494   18.186 23.216 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A O     1 
ATOM   801  C  CB    . ASN A 1 102 ? 8.881   20.819 25.042 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A CB    1 
ATOM   802  C  CG    . ASN A 1 102 ? 9.681   21.169 26.327 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A CG    1 
ATOM   803  O  OD1   . ASN A 1 102 ? 10.905  21.093 26.373 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A OD1   1 
ATOM   804  N  ND2   . ASN A 1 102 ? 8.954   21.525 27.386 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A ND2   1 
ATOM   805  N  N     . GLU A 1 103 ? 11.141  18.649 24.678 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A N     1 
ATOM   806  C  CA    . GLU A 1 103 ? 11.408  17.258 24.971 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A CA    1 
ATOM   807  C  C     . GLU A 1 103 ? 10.306  16.760 25.895 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A C     1 
ATOM   808  O  O     . GLU A 1 103 ? 9.802   17.471 26.752 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A O     1 
ATOM   809  C  CB    . GLU A 1 103 ? 12.801  17.086 25.571 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A CB    1 
ATOM   810  C  CG    . GLU A 1 103 ? 13.016  17.740 26.889 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A CG    1 
ATOM   811  C  CD    . GLU A 1 103 ? 14.461  17.545 27.423 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A CD    1 
ATOM   812  O  OE1   . GLU A 1 103 ? 15.440  17.718 26.641 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A OE1   1 
ATOM   813  O  OE2   . GLU A 1 103 ? 14.574  17.225 28.630 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 102 GLU A OE2   1 
ATOM   814  N  N     . PRO A 1 104 ? 9.889   15.520 25.694 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A N     1 
ATOM   815  C  CA    . PRO A 1 104 ? 8.794   14.970 26.456 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A CA    1 
ATOM   816  C  C     . PRO A 1 104 ? 9.185   14.321 27.809 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A C     1 
ATOM   817  O  O     . PRO A 1 104 ? 8.340   13.712 28.457 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A O     1 
ATOM   818  C  CB    . PRO A 1 104 ? 8.230   13.955 25.485 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A CB    1 
ATOM   819  C  CG    . PRO A 1 104 ? 9.444   13.439 24.776 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A CG    1 
ATOM   820  C  CD    . PRO A 1 104 ? 10.315  14.623 24.607 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 103 PRO A CD    1 
ATOM   821  N  N     . LYS A 1 105 ? 10.407  14.552 28.261 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A N     1 
ATOM   822  C  CA    . LYS A 1 105 ? 10.938  13.966 29.495 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CA    1 
ATOM   823  C  C     . LYS A 1 105 ? 10.053  14.227 30.718 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A C     1 
ATOM   824  O  O     . LYS A 1 105 ? 9.766   13.318 31.476 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A O     1 
ATOM   825  C  CB    . LYS A 1 105 ? 12.339  14.520 29.745 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CB    1 
ATOM   826  C  CG    . LYS A 1 105 ? 13.087  13.893 30.924 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CG    1 
ATOM   827  C  CD    . LYS A 1 105 ? 14.555  14.356 31.024 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CD    1 
ATOM   828  C  CE    . LYS A 1 105 ? 15.372  14.064 29.742 1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CE    1 
ATOM   829  N  NZ    . LYS A 1 105 ? 16.806  14.406 29.917 1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A NZ    1 
ATOM   830  N  N     . GLN A 1 106 ? 9.648   15.465 30.932 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 105 GLN A N     1 
ATOM   831  C  CA    . GLN A 1 106 ? 8.851   15.840 32.123 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 105 GLN A CA    1 
ATOM   832  C  C     . GLN A 1 106 ? 7.377   15.835 31.804 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 105 GLN A C     1 
ATOM   833  O  O     . GLN A 1 106 ? 6.982   16.194 30.687 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 105 GLN A O     1 
ATOM   834  C  CB    . GLN A 1 106 ? 9.234   17.223 32.645 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 105 GLN A CB    1 
ATOM   835  C  CG    . GLN A 1 106 ? 10.733  17.510 32.768 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 105 GLN A CG    1 
ATOM   836  C  CD    . GLN A 1 106 ? 11.497  16.536 33.642 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 105 GLN A CD    1 
ATOM   837  O  OE1   . GLN A 1 106 ? 10.939  15.881 34.508 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 105 GLN A OE1   1 
ATOM   838  N  NE2   . GLN A 1 106 ? 12.795  16.432 33.403 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 105 GLN A NE2   1 
ATOM   839  N  N     . TRP A 1 107 ? 6.541   15.526 32.788 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 106 TRP A N     1 
ATOM   840  C  CA    . TRP A 1 107 ? 5.114   15.348 32.497 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 106 TRP A CA    1 
ATOM   841  C  C     . TRP A 1 107 ? 4.459   16.662 32.149 1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 106 TRP A C     1 
ATOM   842  O  O     . TRP A 1 107 ? 3.439   16.700 31.453 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 106 TRP A O     1 
ATOM   843  C  CB    . TRP A 1 107 ? 4.369   14.631 33.627 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 106 TRP A CB    1 
ATOM   844  C  CG    . TRP A 1 107 ? 4.219   15.368 34.921 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 106 TRP A CG    1 
ATOM   845  C  CD1   . TRP A 1 107 ? 4.958   15.175 36.047 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 106 TRP A CD1   1 
ATOM   846  C  CD2   . TRP A 1 107 ? 3.212   16.342 35.261 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 106 TRP A CD2   1 
ATOM   847  N  NE1   . TRP A 1 107 ? 4.487   15.967 37.059 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 106 TRP A NE1   1 
ATOM   848  C  CE2   . TRP A 1 107 ? 3.425   16.702 36.608 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 106 TRP A CE2   1 
ATOM   849  C  CE3   . TRP A 1 107 ? 2.143   16.921 34.572 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 106 TRP A CE3   1 
ATOM   850  C  CZ2   . TRP A 1 107 ? 2.615   17.617 37.270 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 106 TRP A CZ2   1 
ATOM   851  C  CZ3   . TRP A 1 107 ? 1.350   17.889 35.219 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 106 TRP A CZ3   1 
ATOM   852  C  CH2   . TRP A 1 107 ? 1.596   18.223 36.555 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 106 TRP A CH2   1 
ATOM   853  N  N     . TRP A 1 108 ? 5.063   17.752 32.619 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 107 TRP A N     1 
ATOM   854  C  CA    . TRP A 1 108 ? 4.562   19.089 32.372 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 107 TRP A CA    1 
ATOM   855  C  C     . TRP A 1 108 ? 5.118   19.739 31.095 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 107 TRP A C     1 
ATOM   856  O  O     . TRP A 1 108 ? 4.950   20.962 30.885 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 107 TRP A O     1 
ATOM   857  C  CB    . TRP A 1 108 ? 4.892   19.968 33.577 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 107 TRP A CB    1 
ATOM   858  C  CG    . TRP A 1 108 ? 6.357   20.089 33.833 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 107 TRP A CG    1 
ATOM   859  C  CD1   . TRP A 1 108 ? 7.245   20.914 33.194 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 107 TRP A CD1   1 
ATOM   860  C  CD2   . TRP A 1 108 ? 7.107   19.381 34.821 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 107 TRP A CD2   1 
ATOM   861  N  NE1   . TRP A 1 108 ? 8.506   20.730 33.718 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 107 TRP A NE1   1 
ATOM   862  C  CE2   . TRP A 1 108 ? 8.447   19.803 34.715 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 107 TRP A CE2   1 
ATOM   863  C  CE3   . TRP A 1 108 ? 6.768   18.434 35.799 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 107 TRP A CE3   1 
ATOM   864  C  CZ2   . TRP A 1 108 ? 9.460   19.314 35.555 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 107 TRP A CZ2   1 
ATOM   865  C  CZ3   . TRP A 1 108 ? 7.762   17.951 36.626 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 107 TRP A CZ3   1 
ATOM   866  C  CH2   . TRP A 1 108 ? 9.098   18.385 36.492 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 107 TRP A CH2   1 
ATOM   867  N  N     . ALA A 1 109 ? 5.794   18.949 30.262 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A N     1 
ATOM   868  C  CA    . ALA A 1 109 ? 6.401   19.483 29.014 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A CA    1 
ATOM   869  C  C     . ALA A 1 109 ? 5.464   20.369 28.179 1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 108 ALA A C     1 
ATOM   870  O  O     . ALA A 1 109 ? 5.862   21.446 27.704 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A O     1 
ATOM   871  C  CB    . ALA A 1 109 ? 6.926   18.352 28.152 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 108 ALA A CB    1 
ATOM   872  N  N     . GLY A 1 110 ? 4.221   19.943 28.030 1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 109 GLY A N     1 
ATOM   873  C  CA    . GLY A 1 110 ? 3.280   20.702 27.242 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A CA    1 
ATOM   874  C  C     . GLY A 1 110 ? 2.818   21.965 27.936 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A C     1 
ATOM   875  O  O     . GLY A 1 110 ? 2.437   22.935 27.277 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A O     1 
ATOM   876  N  N     . MSE A 1 111 ? 2.802   21.944 29.275 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 110 MSE A N     1 
ATOM   877  C  CA    . MSE A 1 111 ? 2.422   23.156 29.978 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 110 MSE A CA    1 
ATOM   878  C  C     . MSE A 1 111 ? 3.491   24.220 29.865 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 110 MSE A C     1 
ATOM   879  O  O     . MSE A 1 111 ? 3.160   25.424 29.709 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 110 MSE A O     1 
ATOM   880  C  CB    . MSE A 1 111 ? 2.034   22.840 31.439 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 110 MSE A CB    1 
ATOM   881  C  CG    . MSE A 1 111 ? 0.834   21.906 31.532 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 110 MSE A CG    1 
ATOM   882  SE SE    . MSE A 1 111 ? 0.012   21.814 33.262 0.75 7.83  ? ? ? ? ? ? 110 MSE A SE    1 
ATOM   883  C  CE    . MSE A 1 111 ? 1.612   21.331 34.199 1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 110 MSE A CE    1 
ATOM   884  N  N     . ASP A 1 112 ? 4.775   23.860 29.890 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A N     1 
ATOM   885  C  CA    . ASP A 1 112 ? 5.803   24.864 29.548 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A CA    1 
ATOM   886  C  C     . ASP A 1 112 ? 5.425   25.555 28.230 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A C     1 
ATOM   887  O  O     . ASP A 1 112 ? 5.434   26.764 28.121 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A O     1 
ATOM   888  C  CB    . ASP A 1 112 ? 7.178   24.218 29.305 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A CB    1 
ATOM   889  C  CG    . ASP A 1 112 ? 7.899   23.768 30.565 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A CG    1 
ATOM   890  O  OD1   . ASP A 1 112 ? 7.399   23.916 31.693 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A OD1   1 
ATOM   891  O  OD2   . ASP A 1 112 ? 9.021   23.253 30.378 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A OD2   1 
ATOM   892  N  N     . CYS A 1 113 ? 5.175   24.748 27.212 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 112 CYS A N     1 
ATOM   893  C  CA    . CYS A 1 113 ? 4.901   25.253 25.869 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 112 CYS A CA    1 
ATOM   894  C  C     . CYS A 1 113 ? 3.688   26.148 25.840 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 112 CYS A C     1 
ATOM   895  O  O     . CYS A 1 113 ? 3.710   27.173 25.180 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 112 CYS A O     1 
ATOM   896  C  CB    . CYS A 1 113 ? 4.709   24.119 24.875 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 112 CYS A CB    1 
ATOM   897  S  SG    . CYS A 1 113 ? 6.239   23.190 24.606 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 112 CYS A SG    1 
ATOM   898  N  N     . ALA A 1 114 ? 2.634   25.756 26.569 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A N     1 
ATOM   899  C  CA    . ALA A 1 114 ? 1.397   26.548 26.602 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A CA    1 
ATOM   900  C  C     . ALA A 1 114 ? 1.652   27.904 27.229 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A C     1 
ATOM   901  O  O     . ALA A 1 114 ? 1.087   28.959 26.788 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A O     1 
ATOM   902  C  CB    . ALA A 1 114 ? 0.281   25.768 27.360 1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 113 ALA A CB    1 
ATOM   903  N  N     . CYS A 1 115 ? 2.496   27.924 28.264 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 114 CYS A N     1 
ATOM   904  C  CA    . CYS A 1 115 ? 2.841   29.234 28.871 1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 114 CYS A CA    1 
ATOM   905  C  C     . CYS A 1 115 ? 3.526   30.156 27.872 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 114 CYS A C     1 
ATOM   906  O  O     . CYS A 1 115 ? 3.217   31.348 27.785 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 114 CYS A O     1 
ATOM   907  C  CB    . CYS A 1 115 ? 3.701   29.069 30.108 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 114 CYS A CB    1 
ATOM   908  S  SG    . CYS A 1 115 ? 2.852   28.364 31.536 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 114 CYS A SG    1 
ATOM   909  N  N     . ALA A 1 116 ? 4.487   29.613 27.148 1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A N     1 
ATOM   910  C  CA    . ALA A 1 116 ? 5.221   30.330 26.103 1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A CA    1 
ATOM   911  C  C     . ALA A 1 116 ? 4.232   30.832 25.043 1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 115 ALA A C     1 
ATOM   912  O  O     . ALA A 1 116 ? 4.259   31.997 24.619 1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A O     1 
ATOM   913  C  CB    . ALA A 1 116 ? 6.298   29.385 25.469 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 115 ALA A CB    1 
ATOM   914  N  N     . ILE A 1 117 ? 3.339   29.945 24.633 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A N     1 
ATOM   915  C  CA    . ILE A 1 117 ? 2.378   30.236 23.585 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A CA    1 
ATOM   916  C  C     . ILE A 1 117 ? 1.463   31.374 24.033 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A C     1 
ATOM   917  O  O     . ILE A 1 117 ? 1.248   32.337 23.273 1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A O     1 
ATOM   918  C  CB    . ILE A 1 117 ? 1.587   28.997 23.177 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A CB    1 
ATOM   919  C  CG1   . ILE A 1 117 ? 2.481   28.078 22.336 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A CG1   1 
ATOM   920  C  CG2   . ILE A 1 117 ? 0.342   29.397 22.367 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A CG2   1 
ATOM   921  C  CD1   . ILE A 1 117 ? 1.932   26.681 22.144 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 116 ILE A CD1   1 
ATOM   922  N  N     . GLU A 1 118 ? 0.944   31.298 25.262 1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A N     1 
ATOM   923  C  CA    . GLU A 1 118 ? 0.071   32.350 25.769 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A CA    1 
ATOM   924  C  C     . GLU A 1 118 ? 0.782   33.697 25.785 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A C     1 
ATOM   925  O  O     . GLU A 1 118 ? 0.189   34.678 25.357 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A O     1 
ATOM   926  C  CB    . GLU A 1 118 ? -0.525  31.981 27.122 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A CB    1 
ATOM   927  C  CG    . GLU A 1 118 ? -1.605  32.909 27.690 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A CG    1 
ATOM   928  C  CD    . GLU A 1 118 ? -2.841  33.040 26.809 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A CD    1 
ATOM   929  O  OE1   . GLU A 1 118 ? -2.998  32.226 25.917 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A OE1   1 
ATOM   930  O  OE2   . GLU A 1 118 ? -3.665  33.983 26.977 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A OE2   1 
ATOM   931  N  N     . ASN A 1 119 ? 2.034   33.741 26.219 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 118 ASN A N     1 
ATOM   932  C  CA    . ASN A 1 119 ? 2.821   34.989 26.121 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 118 ASN A CA    1 
ATOM   933  C  C     . ASN A 1 119 ? 2.873   35.556 24.692 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 118 ASN A C     1 
ATOM   934  O  O     . ASN A 1 119 ? 2.727   36.751 24.472 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 118 ASN A O     1 
ATOM   935  C  CB    . ASN A 1 119 ? 4.255   34.760 26.656 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 118 ASN A CB    1 
ATOM   936  C  CG    . ASN A 1 119 ? 4.322   34.805 28.160 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 118 ASN A CG    1 
ATOM   937  O  OD1   . ASN A 1 119 ? 3.288   34.945 28.837 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 118 ASN A OD1   1 
ATOM   938  N  ND2   . ASN A 1 119 ? 5.548   34.707 28.706 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 118 ASN A ND2   1 
ATOM   939  N  N     . MSE A 1 120 ? 3.127   34.683 23.735 1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 119 MSE A N     1 
ATOM   940  C  CA    . MSE A 1 120 ? 3.228   35.058 22.333 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 119 MSE A CA    1 
ATOM   941  C  C     . MSE A 1 120 ? 1.918   35.646 21.815 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 119 MSE A C     1 
ATOM   942  O  O     . MSE A 1 120 ? 1.930   36.700 21.162 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 119 MSE A O     1 
ATOM   943  C  CB    . MSE A 1 120 ? 3.622   33.832 21.506 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 119 MSE A CB    1 
ATOM   944  C  CG    . MSE A 1 120 ? 5.045   33.439 21.694 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 119 MSE A CG    1 
ATOM   945  SE SE    . MSE A 1 120 ? 5.566   32.142 20.297 0.75 12.26 ? ? ? ? ? ? 119 MSE A SE    1 
ATOM   946  C  CE    . MSE A 1 120 ? 7.153   31.446 21.169 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 119 MSE A CE    1 
ATOM   947  N  N     . PHE A 1 121 ? 0.790   35.007 22.151 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A N     1 
ATOM   948  C  CA    . PHE A 1 121 ? -0.551  35.527 21.792 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CA    1 
ATOM   949  C  C     . PHE A 1 121 ? -0.742  36.946 22.311 1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 120 PHE A C     1 
ATOM   950  O  O     . PHE A 1 121 ? -1.200  37.852 21.608 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A O     1 
ATOM   951  C  CB    . PHE A 1 121 ? -1.689  34.698 22.369 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CB    1 
ATOM   952  C  CG    . PHE A 1 121 ? -1.832  33.283 21.795 1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CG    1 
ATOM   953  C  CD1   . PHE A 1 121 ? -1.430  32.935 20.486 1.00 7.38  ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CD1   1 
ATOM   954  C  CD2   . PHE A 1 121 ? -2.476  32.321 22.559 1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CD2   1 
ATOM   955  C  CE1   . PHE A 1 121 ? -1.621  31.613 20.006 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CE1   1 
ATOM   956  C  CE2   . PHE A 1 121 ? -2.691  31.014 22.084 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CE2   1 
ATOM   957  C  CZ    . PHE A 1 121 ? -2.254  30.671 20.797 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 120 PHE A CZ    1 
ATOM   958  N  N     . LEU A 1 122 ? -0.403  37.115 23.592 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A N     1 
ATOM   959  C  CA    . LEU A 1 122 ? -0.576  38.404 24.252 1.00 8.78  ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CA    1 
ATOM   960  C  C     . LEU A 1 122 ? 0.379   39.468 23.710 1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 121 LEU A C     1 
ATOM   961  O  O     . LEU A 1 122 ? -0.014  40.606 23.438 1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 121 LEU A O     1 
ATOM   962  C  CB    . LEU A 1 122 ? -0.438  38.221 25.765 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CB    1 
ATOM   963  C  CG    . LEU A 1 122 ? -1.530  37.364 26.419 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CG    1 
ATOM   964  C  CD1   . LEU A 1 122 ? -1.251  37.127 27.935 1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CD1   1 
ATOM   965  C  CD2   . LEU A 1 122 ? -2.946  37.933 26.214 1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CD2   1 
ATOM   966  N  N     . ALA A 1 123 ? 1.629   39.078 23.507 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A N     1 
ATOM   967  C  CA    . ALA A 1 123 ? 2.599   39.931 22.842 1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 122 ALA A CA    1 
ATOM   968  C  C     . ALA A 1 123 ? 2.050   40.356 21.459 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A C     1 
ATOM   969  O  O     . ALA A 1 123 ? 2.094   41.525 21.098 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 122 ALA A O     1 
ATOM   970  C  CB    . ALA A 1 123 ? 3.916   39.194 22.708 1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 122 ALA A CB    1 
ATOM   971  N  N     . ALA A 1 124 ? 1.568   39.390 20.687 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A N     1 
ATOM   972  C  CA    . ALA A 1 124 ? 1.043   39.668 19.346 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A CA    1 
ATOM   973  C  C     . ALA A 1 124 ? -0.128  40.625 19.428 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A C     1 
ATOM   974  O  O     . ALA A 1 124 ? -0.178  41.615 18.707 1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A O     1 
ATOM   975  C  CB    . ALA A 1 124 ? 0.633   38.387 18.665 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 123 ALA A CB    1 
ATOM   976  N  N     . THR A 1 125 ? -1.070  40.358 20.333 1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 124 THR A N     1 
ATOM   977  C  CA    . THR A 1 125 ? -2.237  41.230 20.472 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 124 THR A CA    1 
ATOM   978  C  C     . THR A 1 125 ? -1.788  42.640 20.803 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 124 THR A C     1 
ATOM   979  O  O     . THR A 1 125 ? -2.322  43.602 20.246 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 124 THR A O     1 
ATOM   980  C  CB    . THR A 1 125 ? -3.218  40.699 21.530 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 124 THR A CB    1 
ATOM   981  O  OG1   . THR A 1 125 ? -3.685  39.405 21.152 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 124 THR A OG1   1 
ATOM   982  C  CG2   . THR A 1 125 ? -4.426  41.637 21.656 1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 124 THR A CG2   1 
ATOM   983  N  N     . SER A 1 126 ? -0.809  42.775 21.696 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 125 SER A N     1 
ATOM   984  C  CA    . SER A 1 126 ? -0.354  44.131 22.094 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 125 SER A CA    1 
ATOM   985  C  C     . SER A 1 126 ? 0.279   44.908 20.950 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 125 SER A C     1 
ATOM   986  O  O     . SER A 1 126 ? 0.386   46.127 21.038 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 125 SER A O     1 
ATOM   987  C  CB    . SER A 1 126 ? 0.636   44.068 23.255 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 125 SER A CB    1 
ATOM   988  O  OG    . SER A 1 126 ? 1.915   43.698 22.785 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 125 SER A OG    1 
ATOM   989  N  N     . LEU A 1 127 ? 0.660   44.214 19.884 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A N     1 
ATOM   990  C  CA    . LEU A 1 127 ? 1.285   44.799 18.699 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A CA    1 
ATOM   991  C  C     . LEU A 1 127 ? 0.362   44.887 17.472 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A C     1 
ATOM   992  O  O     . LEU A 1 127 ? 0.811   45.206 16.357 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A O     1 
ATOM   993  C  CB    . LEU A 1 127 ? 2.523   43.985 18.368 1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A CB    1 
ATOM   994  C  CG    . LEU A 1 127 ? 3.648   44.025 19.414 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A CG    1 
ATOM   995  C  CD1   . LEU A 1 127 ? 4.653   42.883 19.156 1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A CD1   1 
ATOM   996  C  CD2   . LEU A 1 127 ? 4.362   45.349 19.445 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 126 LEU A CD2   1 
ATOM   997  N  N     . GLY A 1 128 ? -0.925  44.618 17.680 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A N     1 
ATOM   998  C  CA    . GLY A 1 128 ? -1.909  44.567 16.594 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A CA    1 
ATOM   999  C  C     . GLY A 1 128 ? -1.837  43.409 15.621 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A C     1 
ATOM   1000 O  O     . GLY A 1 128 ? -2.399  43.471 14.527 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 127 GLY A O     1 
ATOM   1001 N  N     . ILE A 1 129 ? -1.173  42.352 16.066 1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A N     1 
ATOM   1002 C  CA    A ILE A 1 129 ? -0.941  41.145 15.288 0.50 12.17 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CA    1 
ATOM   1003 C  CA    B ILE A 1 129 ? -0.943  41.141 15.281 0.50 13.60 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CA    1 
ATOM   1004 C  C     . ILE A 1 129 ? -1.887  40.042 15.759 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A C     1 
ATOM   1005 O  O     . ILE A 1 129 ? -1.917  39.708 16.947 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A O     1 
ATOM   1006 C  CB    A ILE A 1 129 ? 0.538   40.729 15.427 0.50 11.02 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CB    1 
ATOM   1007 C  CB    B ILE A 1 129 ? 0.523   40.662 15.416 0.50 13.20 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CB    1 
ATOM   1008 C  CG1   A ILE A 1 129 ? 1.414   41.679 14.608 0.50 10.90 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CG1   1 
ATOM   1009 C  CG1   B ILE A 1 129 ? 1.506   41.787 15.094 0.50 14.98 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CG1   1 
ATOM   1010 C  CG2   A ILE A 1 129 ? 0.741   39.252 15.016 0.50 6.66  ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CG2   1 
ATOM   1011 C  CG2   B ILE A 1 129 ? 0.794   39.435 14.516 0.50 12.48 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CG2   1 
ATOM   1012 C  CD1   A ILE A 1 129 ? 2.903   41.589 14.912 0.50 10.16 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CD1   1 
ATOM   1013 C  CD1   B ILE A 1 129 ? 1.391   42.336 13.699 0.50 14.93 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CD1   1 
ATOM   1014 N  N     . ALA A 1 130 ? -2.689  39.522 14.831 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 129 ALA A N     1 
ATOM   1015 C  CA    . ALA A 1 130 ? -3.621  38.431 15.110 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 129 ALA A CA    1 
ATOM   1016 C  C     . ALA A 1 130 ? -2.856  37.146 15.302 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 129 ALA A C     1 
ATOM   1017 O  O     . ALA A 1 130 ? -1.756  36.970 14.768 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 129 ALA A O     1 
ATOM   1018 C  CB    . ALA A 1 130 ? -4.633  38.256 13.941 1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 129 ALA A CB    1 
ATOM   1019 N  N     . SER A 1 131 ? -3.487  36.224 16.023 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 130 SER A N     1 
ATOM   1020 C  CA    . SER A 1 131 ? -2.892  34.918 16.295 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 130 SER A CA    1 
ATOM   1021 C  C     . SER A 1 131 ? -3.952  33.859 16.492 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 130 SER A C     1 
ATOM   1022 O  O     . SER A 1 131 ? -5.148  34.157 16.613 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 130 SER A O     1 
ATOM   1023 C  CB    . SER A 1 131 ? -1.994  35.003 17.530 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 130 SER A CB    1 
ATOM   1024 O  OG    . SER A 1 131 ? -2.764  35.333 18.690 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 130 SER A OG    1 
ATOM   1025 N  N     . CYS A 1 132 ? -3.507  32.616 16.441 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 131 CYS A N     1 
ATOM   1026 C  CA    . CYS A 1 132 ? -4.336  31.447 16.758 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 131 CYS A CA    1 
ATOM   1027 C  C     . CYS A 1 132 ? -3.479  30.257 17.144 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 131 CYS A C     1 
ATOM   1028 O  O     . CYS A 1 132 ? -2.424  30.048 16.547 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 131 CYS A O     1 
ATOM   1029 C  CB    . CYS A 1 132 ? -5.191  31.076 15.538 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 131 CYS A CB    1 
ATOM   1030 S  SG    . CYS A 1 132 ? -6.580  29.944 15.806 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 131 CYS A SG    1 
ATOM   1031 N  N     . TRP A 1 133 ? -3.957  29.452 18.103 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 132 TRP A N     1 
ATOM   1032 C  CA    . TRP A 1 133 ? -3.376  28.156 18.407 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 132 TRP A CA    1 
ATOM   1033 C  C     . TRP A 1 133 ? -3.673  27.245 17.236 1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 132 TRP A C     1 
ATOM   1034 O  O     . TRP A 1 133 ? -4.820  27.076 16.862 1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 132 TRP A O     1 
ATOM   1035 C  CB    . TRP A 1 133 ? -4.011  27.546 19.675 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 132 TRP A CB    1 
ATOM   1036 C  CG    . TRP A 1 133 ? -3.292  26.355 20.194 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 132 TRP A CG    1 
ATOM   1037 C  CD1   . TRP A 1 133 ? -3.177  25.136 19.600 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 132 TRP A CD1   1 
ATOM   1038 C  CD2   . TRP A 1 133 ? -2.615  26.251 21.454 1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 132 TRP A CD2   1 
ATOM   1039 N  NE1   . TRP A 1 133 ? -2.445  24.296 20.388 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 132 TRP A NE1   1 
ATOM   1040 C  CE2   . TRP A 1 133 ? -2.095  24.945 21.546 1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 132 TRP A CE2   1 
ATOM   1041 C  CE3   . TRP A 1 133 ? -2.417  27.135 22.520 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 132 TRP A CE3   1 
ATOM   1042 C  CZ2   . TRP A 1 133 ? -1.352  24.522 22.639 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 132 TRP A CZ2   1 
ATOM   1043 C  CZ3   . TRP A 1 133 ? -1.695  26.720 23.607 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 132 TRP A CZ3   1 
ATOM   1044 C  CH2   . TRP A 1 133 ? -1.186  25.403 23.676 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 132 TRP A CH2   1 
ATOM   1045 N  N     . ILE A 1 134 ? -2.634  26.634 16.686 1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 133 ILE A N     1 
ATOM   1046 C  CA    . ILE A 1 134 ? -2.751  25.600 15.676 1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 133 ILE A CA    1 
ATOM   1047 C  C     . ILE A 1 134 ? -2.245  24.288 16.295 1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 133 ILE A C     1 
ATOM   1048 O  O     . ILE A 1 134 ? -1.058  24.180 16.609 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 133 ILE A O     1 
ATOM   1049 C  CB    . ILE A 1 134 ? -1.935  26.000 14.415 1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 133 ILE A CB    1 
ATOM   1050 C  CG1   . ILE A 1 134 ? -2.264  27.470 14.008 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 133 ILE A CG1   1 
ATOM   1051 C  CG2   . ILE A 1 134 ? -2.173  25.021 13.304 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 133 ILE A CG2   1 
ATOM   1052 C  CD1   . ILE A 1 134 ? -3.767  27.704 13.680 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 133 ILE A CD1   1 
ATOM   1053 N  N     . ASN A 1 135 ? -3.165  23.330 16.498 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 134 ASN A N     1 
ATOM   1054 C  CA    . ASN A 1 135 ? -2.878  22.091 17.256 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 134 ASN A CA    1 
ATOM   1055 C  C     . ASN A 1 135 ? -2.561  20.871 16.418 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 134 ASN A C     1 
ATOM   1056 O  O     . ASN A 1 135 ? -2.312  19.817 16.971 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 134 ASN A O     1 
ATOM   1057 C  CB    . ASN A 1 135 ? -4.057  21.785 18.181 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 134 ASN A CB    1 
ATOM   1058 C  CG    . ASN A 1 135 ? -3.637  21.118 19.495 1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 134 ASN A CG    1 
ATOM   1059 O  OD1   . ASN A 1 135 ? -2.578  21.422 20.049 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 134 ASN A OD1   1 
ATOM   1060 N  ND2   . ASN A 1 135 ? -4.496  20.260 20.010 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 134 ASN A ND2   1 
ATOM   1061 N  N     . GLN A 1 136 ? -2.544  20.988 15.093 1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A N     1 
ATOM   1062 C  CA    . GLN A 1 136 ? -2.540  19.795 14.247 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A CA    1 
ATOM   1063 C  C     . GLN A 1 136 ? -1.209  19.054 14.208 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A C     1 
ATOM   1064 O  O     . GLN A 1 136 ? -1.175  17.896 13.777 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A O     1 
ATOM   1065 C  CB    . GLN A 1 136 ? -3.022  20.114 12.827 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A CB    1 
ATOM   1066 C  CG    . GLN A 1 136 ? -4.501  20.338 12.774 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A CG    1 
ATOM   1067 C  CD    . GLN A 1 136 ? -4.938  21.540 13.565 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A CD    1 
ATOM   1068 O  OE1   . GLN A 1 136 ? -4.420  22.643 13.366 1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A OE1   1 
ATOM   1069 N  NE2   . GLN A 1 136 ? -5.935  21.356 14.461 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 135 GLN A NE2   1 
ATOM   1070 N  N     . LEU A 1 137 ? -0.130  19.659 14.696 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A N     1 
ATOM   1071 C  CA    . LEU A 1 137 ? 1.151   18.892 14.783 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A CA    1 
ATOM   1072 C  C     . LEU A 1 137 ? 1.280   18.020 16.058 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A C     1 
ATOM   1073 O  O     . LEU A 1 137 ? 2.156   17.185 16.139 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A O     1 
ATOM   1074 C  CB    . LEU A 1 137 ? 2.348   19.833 14.635 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A CB    1 
ATOM   1075 C  CG    . LEU A 1 137 ? 2.694   20.242 13.193 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A CG    1 
ATOM   1076 C  CD1   . LEU A 1 137 ? 3.726   21.391 13.148 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A CD1   1 
ATOM   1077 C  CD2   . LEU A 1 137 ? 3.180   19.034 12.406 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 136 LEU A CD2   1 
ATOM   1078 N  N     . GLY A 1 138 ? 0.418   18.185 17.059 1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 137 GLY A N     1 
ATOM   1079 C  CA    . GLY A 1 138 ? 0.523   17.331 18.254 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 137 GLY A CA    1 
ATOM   1080 C  C     . GLY A 1 138 ? 0.416   15.855 17.973 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 137 GLY A C     1 
ATOM   1081 O  O     . GLY A 1 138 ? 1.203   15.061 18.505 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 137 GLY A O     1 
ATOM   1082 N  N     . THR A 1 139 ? -0.571  15.457 17.183 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 138 THR A N     1 
ATOM   1083 C  CA    . THR A 1 139 ? -0.801  14.024 16.924 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 138 THR A CA    1 
ATOM   1084 C  C     . THR A 1 139 ? -0.153  13.558 15.621 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 138 THR A C     1 
ATOM   1085 O  O     . THR A 1 139 ? -0.125  12.333 15.331 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 138 THR A O     1 
ATOM   1086 C  CB    . THR A 1 139 ? -2.277  13.704 16.840 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 138 THR A CB    1 
ATOM   1087 O  OG1   . THR A 1 139 ? -2.847  14.496 15.808 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 138 THR A OG1   1 
ATOM   1088 C  CG2   . THR A 1 139 ? -2.965  13.977 18.168 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 138 THR A CG2   1 
ATOM   1089 N  N     . THR A 1 140 ? 0.413   14.484 14.869 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 139 THR A N     1 
ATOM   1090 C  CA    . THR A 1 140 ? 1.022   14.157 13.577 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 139 THR A CA    1 
ATOM   1091 C  C     . THR A 1 140 ? 2.553   14.298 13.519 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 139 THR A C     1 
ATOM   1092 O  O     . THR A 1 140 ? 3.166   13.855 12.540 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 139 THR A O     1 
ATOM   1093 C  CB    . THR A 1 140 ? 0.418   15.001 12.404 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 139 THR A CB    1 
ATOM   1094 O  OG1   . THR A 1 140 ? 0.700   16.406 12.596 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 139 THR A OG1   1 
ATOM   1095 C  CG2   . THR A 1 140 ? -1.072  14.721 12.216 1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 139 THR A CG2   1 
ATOM   1096 N  N     . CYS A 1 141 ? 3.165   14.932 14.525 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 140 CYS A N     1 
ATOM   1097 C  CA    . CYS A 1 141 ? 4.603   15.206 14.483 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 140 CYS A CA    1 
ATOM   1098 C  C     . CYS A 1 141 ? 5.517   13.975 14.372 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 140 CYS A C     1 
ATOM   1099 O  O     . CYS A 1 141 ? 6.653   14.112 13.942 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 140 CYS A O     1 
ATOM   1100 C  CB    . CYS A 1 141 ? 5.040   16.106 15.650 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 140 CYS A CB    1 
ATOM   1101 S  SG    . CYS A 1 141 ? 4.858   15.373 17.310 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 140 CYS A SG    1 
ATOM   1102 N  N     . ASP A 1 142 ? 5.028   12.797 14.744 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A N     1 
ATOM   1103 C  CA    . ASP A 1 142 ? 5.802   11.579 14.597 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A CA    1 
ATOM   1104 C  C     . ASP A 1 142 ? 5.445   10.790 13.351 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A C     1 
ATOM   1105 O  O     . ASP A 1 142 ? 6.028   9.727  13.103 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A O     1 
ATOM   1106 C  CB    . ASP A 1 142 ? 5.678   10.710 15.848 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A CB    1 
ATOM   1107 C  CG    . ASP A 1 142 ? 6.462   11.284 17.039 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A CG    1 
ATOM   1108 O  OD1   . ASP A 1 142 ? 7.414   12.070 16.818 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A OD1   1 
ATOM   1109 O  OD2   . ASP A 1 142 ? 6.132   10.947 18.188 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A OD2   1 
ATOM   1110 N  N     . ASP A 1 143 ? 4.528   11.287 12.525 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A N     1 
ATOM   1111 C  CA    . ASP A 1 143 ? 4.352   10.679 11.205 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A CA    1 
ATOM   1112 C  C     . ASP A 1 143 ? 5.682   10.848 10.462 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A C     1 
ATOM   1113 O  O     . ASP A 1 143 ? 6.295   11.905 10.500 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A O     1 
ATOM   1114 C  CB    . ASP A 1 143 ? 3.195   11.341 10.439 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A CB    1 
ATOM   1115 C  CG    . ASP A 1 143 ? 3.138   10.927 8.984  1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 142 ASP A CG    1 
ATOM   1116 O  OD1   . ASP A 1 143 ? 3.825   11.534 8.149  1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A OD1   1 
ATOM   1117 O  OD2   . ASP A 1 143 ? 2.386   9.978  8.671  1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 142 ASP A OD2   1 
ATOM   1118 N  N     . PRO A 1 144 ? 6.164   9.789  9.825  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A N     1 
ATOM   1119 C  CA    . PRO A 1 144 ? 7.488   9.842  9.198  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A CA    1 
ATOM   1120 C  C     . PRO A 1 144 ? 7.704   11.018 8.249  1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A C     1 
ATOM   1121 O  O     . PRO A 1 144 ? 8.744   11.682 8.323  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A O     1 
ATOM   1122 C  CB    . PRO A 1 144 ? 7.563   8.523  8.442  1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A CB    1 
ATOM   1123 C  CG    . PRO A 1 144 ? 6.649   7.601  9.234  1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A CG    1 
ATOM   1124 C  CD    . PRO A 1 144 ? 5.539   8.455  9.716  1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A CD    1 
ATOM   1125 N  N     . GLU A 1 145 ? 6.741   11.298 7.363  1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A N     1 
ATOM   1126 C  CA    . GLU A 1 145 ? 6.919   12.414 6.445  1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CA    1 
ATOM   1127 C  C     . GLU A 1 145 ? 6.806   13.773 7.128  1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A C     1 
ATOM   1128 O  O     . GLU A 1 145 ? 7.584   14.680 6.814  1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A O     1 
ATOM   1129 C  CB    . GLU A 1 145 ? 5.983   12.319 5.239  1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CB    1 
ATOM   1130 C  CG    . GLU A 1 145 ? 6.287   11.118 4.313  1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CG    1 
ATOM   1131 C  CD    . GLU A 1 145 ? 5.735   9.794  4.857  1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CD    1 
ATOM   1132 O  OE1   . GLU A 1 145 ? 4.635   9.786  5.467  1.00 38.00 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A OE1   1 
ATOM   1133 O  OE2   . GLU A 1 145 ? 6.410   8.750  4.679  1.00 40.01 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A OE2   1 
ATOM   1134 N  N     . VAL A 1 146 ? 5.885   13.915 8.083  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A N     1 
ATOM   1135 C  CA    . VAL A 1 146 ? 5.793   15.159 8.841  1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CA    1 
ATOM   1136 C  C     . VAL A 1 146 ? 7.103   15.344 9.606  1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A C     1 
ATOM   1137 O  O     . VAL A 1 146 ? 7.729   16.402 9.560  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A O     1 
ATOM   1138 C  CB    . VAL A 1 146 ? 4.572   15.147 9.800  1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CB    1 
ATOM   1139 C  CG1   . VAL A 1 146 ? 4.578   16.373 10.708 1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CG1   1 
ATOM   1140 C  CG2   . VAL A 1 146 ? 3.217   15.012 8.990  1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CG2   1 
ATOM   1141 N  N     . ARG A 1 147 ? 7.558   14.284 10.273 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 146 ARG A N     1 
ATOM   1142 C  CA    . ARG A 1 147 ? 8.774   14.407 11.093 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 146 ARG A CA    1 
ATOM   1143 C  C     . ARG A 1 147 ? 9.994   14.797 10.256 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 146 ARG A C     1 
ATOM   1144 O  O     . ARG A 1 147 ? 10.800  15.640 10.657 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 146 ARG A O     1 
ATOM   1145 C  CB    . ARG A 1 147 ? 9.030   13.103 11.874 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 146 ARG A CB    1 
ATOM   1146 C  CG    . ARG A 1 147 ? 10.332  13.144 12.742 1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 146 ARG A CG    1 
ATOM   1147 C  CD    . ARG A 1 147 ? 10.458  14.345 13.646 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 146 ARG A CD    1 
ATOM   1148 N  NE    . ARG A 1 147 ? 9.419   14.347 14.682 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 146 ARG A NE    1 
ATOM   1149 C  CZ    . ARG A 1 147 ? 9.506   14.979 15.847 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 146 ARG A CZ    1 
ATOM   1150 N  NH1   . ARG A 1 147 ? 10.557  15.699 16.141 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 146 ARG A NH1   1 
ATOM   1151 N  NH2   . ARG A 1 147 ? 8.514   14.863 16.729 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 146 ARG A NH2   1 
ATOM   1152 N  N     . ALA A 1 148 ? 10.147  14.165 9.097  1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 147 ALA A N     1 
ATOM   1153 C  CA    . ALA A 1 148 ? 11.237  14.531 8.216  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 147 ALA A CA    1 
ATOM   1154 C  C     . ALA A 1 148 ? 11.196  16.017 7.877  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 147 ALA A C     1 
ATOM   1155 O  O     . ALA A 1 148 ? 12.239  16.684 7.836  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 147 ALA A O     1 
ATOM   1156 C  CB    . ALA A 1 148 ? 11.221  13.650 6.944  1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 147 ALA A CB    1 
ATOM   1157 N  N     . TYR A 1 149 ? 9.989   16.545 7.649  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A N     1 
ATOM   1158 C  CA    . TYR A 1 149 ? 9.796   17.968 7.340  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A CA    1 
ATOM   1159 C  C     . TYR A 1 149 ? 10.182  18.845 8.526  1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 148 TYR A C     1 
ATOM   1160 O  O     . TYR A 1 149 ? 10.933  19.802 8.377  1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A O     1 
ATOM   1161 C  CB    . TYR A 1 149 ? 8.351   18.265 6.849  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A CB    1 
ATOM   1162 C  CG    . TYR A 1 149 ? 8.357   19.434 5.914  1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A CG    1 
ATOM   1163 C  CD1   . TYR A 1 149 ? 8.368   20.733 6.423  1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 148 TYR A CD1   1 
ATOM   1164 C  CD2   . TYR A 1 149 ? 8.489   19.260 4.527  1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 148 TYR A CD2   1 
ATOM   1165 C  CE1   . TYR A 1 149 ? 8.455   21.825 5.597  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A CE1   1 
ATOM   1166 C  CE2   . TYR A 1 149 ? 8.587   20.375 3.659  1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 148 TYR A CE2   1 
ATOM   1167 C  CZ    . TYR A 1 149 ? 8.589   21.646 4.204  1.00 8.38  ? ? ? ? ? ? 148 TYR A CZ    1 
ATOM   1168 O  OH    . TYR A 1 149 ? 8.701   22.769 3.422  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 148 TYR A OH    1 
ATOM   1169 N  N     . LEU A 1 150 ? 9.707   18.483 9.716  1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A N     1 
ATOM   1170 C  CA    . LEU A 1 150 ? 10.019  19.231 10.942 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CA    1 
ATOM   1171 C  C     . LEU A 1 150 ? 11.533  19.293 11.181 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A C     1 
ATOM   1172 O  O     . LEU A 1 150 ? 12.096  20.348 11.482 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A O     1 
ATOM   1173 C  CB    . LEU A 1 150 ? 9.325   18.585 12.142 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CB    1 
ATOM   1174 C  CG    . LEU A 1 150 ? 7.791   18.644 12.131 1.00 7.31  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CG    1 
ATOM   1175 C  CD1   . LEU A 1 150 ? 7.257   17.888 13.345 1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CD1   1 
ATOM   1176 C  CD2   . LEU A 1 150 ? 7.316   20.111 12.197 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CD2   1 
ATOM   1177 N  N     . THR A 1 151 ? 12.180  18.160 11.037 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 150 THR A N     1 
ATOM   1178 C  CA    . THR A 1 151 ? 13.652  18.087 11.165 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 150 THR A CA    1 
ATOM   1179 C  C     . THR A 1 151 ? 14.371  19.033 10.210 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 150 THR A C     1 
ATOM   1180 O  O     . THR A 1 151 ? 15.293  19.754 10.609 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 150 THR A O     1 
ATOM   1181 C  CB    . THR A 1 151 ? 14.111  16.671 10.954 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 150 THR A CB    1 
ATOM   1182 O  OG1   . THR A 1 151 ? 13.517  15.833 11.958 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 150 THR A OG1   1 
ATOM   1183 C  CG2   . THR A 1 151 ? 15.661  16.569 10.993 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 150 THR A CG2   1 
ATOM   1184 N  N     . SER A 1 152 ? 13.879  19.091 8.971  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 151 SER A N     1 
ATOM   1185 C  CA    A SER A 1 152 ? 14.487  19.935 7.941  0.50 13.00 ? ? ? ? ? ? 151 SER A CA    1 
ATOM   1186 C  CA    B SER A 1 152 ? 14.450  19.929 7.927  0.50 12.60 ? ? ? ? ? ? 151 SER A CA    1 
ATOM   1187 C  C     . SER A 1 152 ? 14.298  21.405 8.306  1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 151 SER A C     1 
ATOM   1188 O  O     . SER A 1 152 ? 15.127  22.231 7.979  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 151 SER A O     1 
ATOM   1189 C  CB    A SER A 1 152 ? 13.892  19.652 6.555  0.50 13.14 ? ? ? ? ? ? 151 SER A CB    1 
ATOM   1190 C  CB    B SER A 1 152 ? 13.732  19.646 6.604  0.50 12.49 ? ? ? ? ? ? 151 SER A CB    1 
ATOM   1191 O  OG    A SER A 1 152 ? 12.687  20.375 6.353  0.50 17.38 ? ? ? ? ? ? 151 SER A OG    1 
ATOM   1192 O  OG    B SER A 1 152 ? 14.596  19.822 5.513  0.50 14.04 ? ? ? ? ? ? 151 SER A OG    1 
ATOM   1193 N  N     . LEU A 1 153 ? 13.209  21.712 9.004  1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 152 LEU A N     1 
ATOM   1194 C  CA    . LEU A 1 153 ? 12.946  23.088 9.462  1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 152 LEU A CA    1 
ATOM   1195 C  C     . LEU A 1 153 ? 13.771  23.459 10.690 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 152 LEU A C     1 
ATOM   1196 O  O     . LEU A 1 153 ? 13.879  24.622 11.038 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 152 LEU A O     1 
ATOM   1197 C  CB    . LEU A 1 153 ? 11.460  23.260 9.784  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 152 LEU A CB    1 
ATOM   1198 C  CG    . LEU A 1 153 ? 10.532  23.234 8.578  1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 152 LEU A CG    1 
ATOM   1199 C  CD1   . LEU A 1 153 ? 9.109   23.098 9.126  1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 152 LEU A CD1   1 
ATOM   1200 C  CD2   . LEU A 1 153 ? 10.714  24.510 7.705  1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 152 LEU A CD2   1 
ATOM   1201 N  N     . GLY A 1 154 ? 14.307  22.473 11.386 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A N     1 
ATOM   1202 C  CA    . GLY A 1 154 ? 15.105  22.752 12.587 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A CA    1 
ATOM   1203 C  C     . GLY A 1 154 ? 14.448  22.416 13.907 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A C     1 
ATOM   1204 O  O     . GLY A 1 154 ? 14.988  22.733 14.961 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A O     1 
ATOM   1205 N  N     . VAL A 1 155 ? 13.293  21.759 13.870 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A N     1 
ATOM   1206 C  CA    . VAL A 1 155 ? 12.695  21.229 15.105 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A CA    1 
ATOM   1207 C  C     . VAL A 1 155 ? 13.567  20.051 15.605 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A C     1 
ATOM   1208 O  O     . VAL A 1 155 ? 13.892  19.129 14.842 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A O     1 
ATOM   1209 C  CB    . VAL A 1 155 ? 11.256  20.718 14.886 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A CB    1 
ATOM   1210 C  CG1   . VAL A 1 155 ? 10.689  20.158 16.202 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A CG1   1 
ATOM   1211 C  CG2   . VAL A 1 155 ? 10.334  21.821 14.331 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 154 VAL A CG2   1 
ATOM   1212 N  N     . PRO A 1 156 ? 14.024  20.103 16.881 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 155 PRO A N     1 
ATOM   1213 C  CA    . PRO A 1 156 ? 14.834  19.003 17.365 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 155 PRO A CA    1 
ATOM   1214 C  C     . PRO A 1 156 ? 14.161  17.651 17.262 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 155 PRO A C     1 
ATOM   1215 O  O     . PRO A 1 156 ? 12.983  17.516 17.561 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 155 PRO A O     1 
ATOM   1216 C  CB    . PRO A 1 156 ? 15.089  19.369 18.838 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 155 PRO A CB    1 
ATOM   1217 C  CG    . PRO A 1 156 ? 15.002  20.810 18.884 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 155 PRO A CG    1 
ATOM   1218 C  CD    . PRO A 1 156 ? 13.909  21.171 17.880 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 155 PRO A CD    1 
ATOM   1219 N  N     . GLU A 1 157 ? 14.927  16.664 16.849 1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A N     1 
ATOM   1220 C  CA    . GLU A 1 157 ? 14.386  15.334 16.621 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A CA    1 
ATOM   1221 C  C     . GLU A 1 157 ? 13.854  14.660 17.862 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A C     1 
ATOM   1222 O  O     . GLU A 1 157 ? 13.032  13.762 17.744 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A O     1 
ATOM   1223 C  CB    . GLU A 1 157 ? 15.430  14.440 15.969 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A CB    1 
ATOM   1224 C  CG    . GLU A 1 157 ? 15.752  14.940 14.580 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A CG    1 
ATOM   1225 C  CD    . GLU A 1 157 ? 16.757  14.092 13.845 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A CD    1 
ATOM   1226 O  OE1   . GLU A 1 157 ? 16.411  12.959 13.448 1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A OE1   1 
ATOM   1227 O  OE2   . GLU A 1 157 ? 17.888  14.578 13.656 1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A OE2   1 
ATOM   1228 N  N     . ASN A 1 158 ? 14.344  15.065 19.032 1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A N     1 
ATOM   1229 C  CA    . ASN A 1 158 ? 13.899  14.514 20.309 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A CA    1 
ATOM   1230 C  C     . ASN A 1 158 ? 12.745  15.293 20.934 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A C     1 
ATOM   1231 O  O     . ASN A 1 158 ? 12.370  15.028 22.070 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A O     1 
ATOM   1232 C  CB    . ASN A 1 158 ? 15.082  14.465 21.302 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A CB    1 
ATOM   1233 C  CG    . ASN A 1 158 ? 15.510  15.834 21.755 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A CG    1 
ATOM   1234 O  OD1   . ASN A 1 158 ? 15.683  16.732 20.947 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A OD1   1 
ATOM   1235 N  ND2   . ASN A 1 158 ? 15.651  16.012 23.059 1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A ND2   1 
ATOM   1236 N  N     . HIS A 1 159 ? 12.199  16.256 20.203 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 158 HIS A N     1 
ATOM   1237 C  CA    . HIS A 1 159 ? 11.088  17.052 20.698 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 158 HIS A CA    1 
ATOM   1238 C  C     . HIS A 1 159 ? 9.797   16.537 20.135 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 158 HIS A C     1 
ATOM   1239 O  O     . HIS A 1 159 ? 9.764   15.982 19.028 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 158 HIS A O     1 
ATOM   1240 C  CB    . HIS A 1 159 ? 11.255  18.494 20.256 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 158 HIS A CB    1 
ATOM   1241 C  CG    . HIS A 1 159 ? 12.160  19.300 21.133 1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 158 HIS A CG    1 
ATOM   1242 N  ND1   . HIS A 1 159 ? 12.098  20.680 21.196 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 158 HIS A ND1   1 
ATOM   1243 C  CD2   . HIS A 1 159 ? 13.147  18.918 21.979 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 158 HIS A CD2   1 
ATOM   1244 C  CE1   . HIS A 1 159 ? 13.012  21.111 22.051 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 158 HIS A CE1   1 
ATOM   1245 N  NE2   . HIS A 1 159 ? 13.662  20.059 22.538 1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 158 HIS A NE2   1 
ATOM   1246 N  N     . LYS A 1 160 ? 8.722   16.744 20.877 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A N     1 
ATOM   1247 C  CA    . LYS A 1 160 ? 7.380   16.642 20.327 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CA    1 
ATOM   1248 C  C     . LYS A 1 160 ? 6.852   18.045 20.164 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A C     1 
ATOM   1249 O  O     . LYS A 1 160 ? 7.338   18.974 20.794 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A O     1 
ATOM   1250 C  CB    . LYS A 1 160 ? 6.468   15.877 21.273 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CB    1 
ATOM   1251 C  CG    . LYS A 1 160 ? 6.953   14.485 21.635 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CG    1 
ATOM   1252 C  CD    . LYS A 1 160 ? 7.370   13.670 20.432 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CD    1 
ATOM   1253 C  CE    . LYS A 1 160 ? 7.707   12.237 20.840 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A CE    1 
ATOM   1254 N  NZ    . LYS A 1 160 ? 8.407   11.545 19.744 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 159 LYS A NZ    1 
ATOM   1255 N  N     . VAL A 1 161 ? 5.854   18.212 19.295 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A N     1 
ATOM   1256 C  CA    . VAL A 1 161 ? 5.299   19.541 19.044 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A CA    1 
ATOM   1257 C  C     . VAL A 1 161 ? 4.052   19.649 19.920 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A C     1 
ATOM   1258 O  O     . VAL A 1 161 ? 3.102   18.895 19.723 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A O     1 
ATOM   1259 C  CB    . VAL A 1 161 ? 4.931   19.750 17.556 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A CB    1 
ATOM   1260 C  CG1   . VAL A 1 161 ? 4.257   21.099 17.364 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A CG1   1 
ATOM   1261 C  CG2   . VAL A 1 161 ? 6.209   19.689 16.686 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 160 VAL A CG2   1 
ATOM   1262 N  N     . TYR A 1 162 ? 4.069   20.542 20.912 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 161 TYR A N     1 
ATOM   1263 C  CA    . TYR A 1 162 ? 2.930   20.711 21.824 1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 161 TYR A CA    1 
ATOM   1264 C  C     . TYR A 1 162 ? 1.888   21.764 21.356 1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 161 TYR A C     1 
ATOM   1265 O  O     . TYR A 1 162 ? 0.696   21.675 21.724 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 161 TYR A O     1 
ATOM   1266 C  CB    . TYR A 1 162 ? 3.467   21.008 23.220 1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 161 TYR A CB    1 
ATOM   1267 C  CG    . TYR A 1 162 ? 4.123   19.757 23.791 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 161 TYR A CG    1 
ATOM   1268 C  CD1   . TYR A 1 162 ? 3.358   18.784 24.407 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 161 TYR A CD1   1 
ATOM   1269 C  CD2   . TYR A 1 162 ? 5.498   19.540 23.680 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 161 TYR A CD2   1 
ATOM   1270 C  CE1   . TYR A 1 162 ? 3.962   17.589 24.890 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 161 TYR A CE1   1 
ATOM   1271 C  CE2   . TYR A 1 162 ? 6.089   18.374 24.144 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 161 TYR A CE2   1 
ATOM   1272 C  CZ    . TYR A 1 162 ? 5.333   17.410 24.758 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 161 TYR A CZ    1 
ATOM   1273 O  OH    . TYR A 1 162 ? 5.912   16.244 25.247 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 161 TYR A OH    1 
ATOM   1274 N  N     . GLY A 1 163 ? 2.323   22.773 20.616 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A N     1 
ATOM   1275 C  CA    . GLY A 1 163 ? 1.380   23.672 19.958 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A CA    1 
ATOM   1276 C  C     . GLY A 1 163 ? 2.070   24.589 18.972 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A C     1 
ATOM   1277 O  O     . GLY A 1 163 ? 3.302   24.687 18.977 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 162 GLY A O     1 
ATOM   1278 N  N     . CYS A 1 164 ? 1.286   25.188 18.083 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 163 CYS A N     1 
ATOM   1279 C  CA    . CYS A 1 164 ? 1.835   26.168 17.156 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 163 CYS A CA    1 
ATOM   1280 C  C     . CYS A 1 164 ? 1.035   27.481 17.240 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 163 CYS A C     1 
ATOM   1281 O  O     . CYS A 1 164 ? -0.140  27.502 17.621 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 163 CYS A O     1 
ATOM   1282 C  CB    . CYS A 1 164 ? 1.864   25.639 15.718 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 163 CYS A CB    1 
ATOM   1283 S  SG    . CYS A 1 164 ? 2.778   24.127 15.463 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 163 CYS A SG    1 
ATOM   1284 N  N     . VAL A 1 165 ? 1.706   28.560 16.878 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A N     1 
ATOM   1285 C  CA    . VAL A 1 165 ? 1.129   29.879 16.845 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CA    1 
ATOM   1286 C  C     . VAL A 1 165 ? 1.117   30.447 15.441 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A C     1 
ATOM   1287 O  O     . VAL A 1 165 ? 2.178   30.764 14.902 1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 164 VAL A O     1 
ATOM   1288 C  CB    . VAL A 1 165 ? 1.973   30.792 17.738 1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CB    1 
ATOM   1289 C  CG1   . VAL A 1 165 ? 1.471   32.258 17.776 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CG1   1 
ATOM   1290 C  CG2   . VAL A 1 165 ? 2.094   30.215 19.193 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 164 VAL A CG2   1 
ATOM   1291 N  N     . ALA A 1 166 ? -0.085  30.628 14.871 1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A N     1 
ATOM   1292 C  CA    . ALA A 1 166 ? -0.238  31.362 13.638 1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A CA    1 
ATOM   1293 C  C     . ALA A 1 166 ? -0.118  32.817 13.977 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A C     1 
ATOM   1294 O  O     . ALA A 1 166 ? -0.652  33.255 15.006 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 165 ALA A O     1 
ATOM   1295 C  CB    . ALA A 1 166 ? -1.625  31.094 12.976 1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 165 ALA A CB    1 
ATOM   1296 N  N     . LEU A 1 167 ? 0.571   33.565 13.123 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A N     1 
ATOM   1297 C  CA    . LEU A 1 167 ? 0.689   35.000 13.313 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CA    1 
ATOM   1298 C  C     . LEU A 1 167 ? 0.502   35.748 12.005 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A C     1 
ATOM   1299 O  O     . LEU A 1 167 ? 0.973   35.319 10.951 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A O     1 
ATOM   1300 C  CB    . LEU A 1 167 ? 2.072   35.372 13.876 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CB    1 
ATOM   1301 C  CG    . LEU A 1 167 ? 2.503   34.883 15.253 1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CG    1 
ATOM   1302 C  CD1   . LEU A 1 167 ? 3.998   35.116 15.394 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CD1   1 
ATOM   1303 C  CD2   . LEU A 1 167 ? 1.717   35.555 16.397 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CD2   1 
ATOM   1304 N  N     . GLY A 1 168 ? -0.129  36.917 12.095 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 167 GLY A N     1 
ATOM   1305 C  CA    . GLY A 1 168 ? -0.401  37.750 10.922 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 167 GLY A CA    1 
ATOM   1306 C  C     . GLY A 1 168 ? -1.317  38.900 11.248 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 167 GLY A C     1 
ATOM   1307 O  O     . GLY A 1 168 ? -1.638  39.149 12.406 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 167 GLY A O     1 
ATOM   1308 N  N     . TYR A 1 169 ? -1.768  39.585 10.213 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A N     1 
ATOM   1309 C  CA    . TYR A 1 169 ? -2.813  40.579 10.372 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CA    1 
ATOM   1310 C  C     . TYR A 1 169 ? -4.161  39.974 10.032 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A C     1 
ATOM   1311 O  O     . TYR A 1 169 ? -4.300  39.255 9.040  1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A O     1 
ATOM   1312 C  CB    . TYR A 1 169 ? -2.541  41.781 9.485  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CB    1 
ATOM   1313 C  CG    . TYR A 1 169 ? -1.249  42.454 9.804  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CG    1 
ATOM   1314 C  CD1   . TYR A 1 169 ? -1.135  43.292 10.912 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CD1   1 
ATOM   1315 C  CD2   . TYR A 1 169 ? -0.119  42.237 9.009  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CD2   1 
ATOM   1316 C  CE1   . TYR A 1 169 ? 0.075   43.908 11.206 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CE1   1 
ATOM   1317 C  CE2   . TYR A 1 169 ? 1.088   42.854 9.294  1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CE2   1 
ATOM   1318 C  CZ    . TYR A 1 169 ? 1.175   43.680 10.388 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CZ    1 
ATOM   1319 O  OH    . TYR A 1 169 ? 2.366   44.289 10.654 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A OH    1 
ATOM   1320 N  N     . LYS A 1 170 ? -5.167  40.283 10.839 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A N     1 
ATOM   1321 C  CA    . LYS A 1 170 ? -6.526  39.850 10.540 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A CA    1 
ATOM   1322 C  C     . LYS A 1 170 ? -6.935  40.364 9.155  1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A C     1 
ATOM   1323 O  O     . LYS A 1 170 ? -6.698  41.535 8.800  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A O     1 
ATOM   1324 C  CB    . LYS A 1 170 ? -7.520  40.351 11.598 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A CB    1 
ATOM   1325 C  CG    . LYS A 1 170 ? -8.933  39.858 11.411 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A CG    1 
ATOM   1326 C  CD    . LYS A 1 170 ? -9.811  40.179 12.637 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A CD    1 
ATOM   1327 C  CE    . LYS A 1 170 ? -10.094 41.668 12.802 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 169 LYS A CE    1 
ATOM   1328 N  N     . ALA A 1 171 ? -7.529  39.472 8.385  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A N     1 
ATOM   1329 C  CA    . ALA A 1 171 ? -8.055  39.776 7.061  1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A CA    1 
ATOM   1330 C  C     . ALA A 1 171 ? -9.000  40.946 7.153  1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A C     1 
ATOM   1331 O  O     . ALA A 1 171 ? -9.780  41.055 8.105  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A O     1 
ATOM   1332 C  CB    . ALA A 1 171 ? -8.761  38.571 6.489  1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 170 ALA A CB    1 
ATOM   1333 N  N     . GLU A 1 172 ? -8.911  41.829 6.167  1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 171 GLU A N     1 
ATOM   1334 C  CA    . GLU A 1 172 ? -9.805  42.973 6.069  1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 171 GLU A CA    1 
ATOM   1335 C  C     . GLU A 1 172 ? -11.248 42.471 6.055  1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 171 GLU A C     1 
ATOM   1336 O  O     . GLU A 1 172 ? -11.584 41.537 5.310  1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 171 GLU A O     1 
ATOM   1337 C  CB    . GLU A 1 172 ? -9.486  43.775 4.805  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 171 GLU A CB    1 
ATOM   1338 C  CG    . GLU A 1 172 ? -9.947  45.211 4.885  1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 171 GLU A CG    1 
ATOM   1339 C  CD    . GLU A 1 172 ? -9.956  45.921 3.538  1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 171 GLU A CD    1 
ATOM   1340 O  OE1   . GLU A 1 172 ? -9.178  45.526 2.636  1.00 41.73 ? ? ? ? ? ? 171 GLU A OE1   1 
ATOM   1341 O  OE2   . GLU A 1 172 ? -10.760 46.875 3.393  1.00 42.54 ? ? ? ? ? ? 171 GLU A OE2   1 
ATOM   1342 N  N     . GLY A 1 173 ? -12.086 43.046 6.915  1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 172 GLY A N     1 
ATOM   1343 C  CA    . GLY A 1 173 ? -13.493 42.651 6.998  1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 172 GLY A CA    1 
ATOM   1344 C  C     . GLY A 1 173 ? -13.811 41.317 7.667  1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 172 GLY A C     1 
ATOM   1345 O  O     . GLY A 1 173 ? -14.975 40.911 7.703  1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 172 GLY A O     1 
ATOM   1346 N  N     . ALA A 1 174 ? -12.797 40.626 8.197  1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 173 ALA A N     1 
ATOM   1347 C  CA    . ALA A 1 174 ? -13.035 39.452 9.031  1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 173 ALA A CA    1 
ATOM   1348 C  C     . ALA A 1 174 ? -13.597 39.926 10.373 1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 173 ALA A C     1 
ATOM   1349 O  O     . ALA A 1 174 ? -12.935 40.678 11.102 1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 173 ALA A O     1 
ATOM   1350 C  CB    . ALA A 1 174 ? -11.758 38.656 9.243  1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 173 ALA A CB    1 
ATOM   1351 N  N     . LEU A 1 175 ? -14.818 39.496 10.682 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A N     1 
ATOM   1352 C  CA    . LEU A 1 175 ? -15.471 39.862 11.939 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CA    1 
ATOM   1353 C  C     . LEU A 1 175 ? -15.453 38.681 12.897 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A C     1 
ATOM   1354 O  O     . LEU A 1 175 ? -15.664 37.545 12.488 1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A O     1 
ATOM   1355 C  CB    . LEU A 1 175 ? -16.924 40.267 11.694 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CB    1 
ATOM   1356 C  CG    . LEU A 1 175 ? -17.180 41.384 10.684 1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CG    1 
ATOM   1357 C  CD1   . LEU A 1 175 ? -18.658 41.737 10.715 1.00 38.93 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CD1   1 
ATOM   1358 C  CD2   . LEU A 1 175 ? -16.313 42.621 10.965 1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 174 LEU A CD2   1 
ATOM   1359 N  N     . LEU A 1 176 ? -15.209 38.955 14.172 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A N     1 
ATOM   1360 C  CA    A LEU A 1 176 ? -15.200 37.930 15.220 0.50 25.56 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A CA    1 
ATOM   1361 C  CA    B LEU A 1 176 ? -15.228 37.894 15.173 0.50 26.20 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A CA    1 
ATOM   1362 C  C     . LEU A 1 176 ? -16.552 37.892 15.933 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A C     1 
ATOM   1363 O  O     . LEU A 1 176 ? -17.193 38.923 16.089 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A O     1 
ATOM   1364 C  CB    A LEU A 1 176 ? -14.112 38.245 16.258 0.50 24.33 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A CB    1 
ATOM   1365 C  CB    B LEU A 1 176 ? -14.047 38.032 16.138 0.50 26.02 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A CB    1 
ATOM   1366 C  CG    A LEU A 1 176 ? -12.642 37.999 15.890 0.50 21.21 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A CG    1 
ATOM   1367 C  CG    B LEU A 1 176 ? -12.740 37.420 15.624 0.50 25.99 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A CG    1 
ATOM   1368 C  CD1   A LEU A 1 176 ? -11.738 39.031 16.536 0.50 13.94 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A CD1   1 
ATOM   1369 C  CD1   B LEU A 1 176 ? -12.330 38.017 14.273 0.50 24.95 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A CD1   1 
ATOM   1370 C  CD2   A LEU A 1 176 ? -12.203 36.599 16.293 0.50 11.85 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A CD2   1 
ATOM   1371 C  CD2   B LEU A 1 176 ? -11.636 37.596 16.648 0.50 25.44 ? ? ? ? ? ? 175 LEU A CD2   1 
ATOM   1372 N  N     . LYS A 1 177 ? -16.953 36.707 16.387 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A N     1 
ATOM   1373 C  CA    . LYS A 1 177 ? -18.073 36.574 17.307 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A CA    1 
ATOM   1374 C  C     . LYS A 1 177 ? -17.765 37.381 18.585 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A C     1 
ATOM   1375 O  O     . LYS A 1 177 ? -16.655 37.362 19.052 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A O     1 
ATOM   1376 C  CB    . LYS A 1 177 ? -18.285 35.084 17.642 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A CB    1 
ATOM   1377 C  CG    . LYS A 1 177 ? -18.867 34.240 16.483 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 176 LYS A CG    1 
ATOM   1378 N  N     . GLU A 1 178 ? -18.731 38.107 19.142 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A N     1 
ATOM   1379 C  CA    . GLU A 1 178 ? -18.534 38.747 20.452 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A CA    1 
ATOM   1380 C  C     . GLU A 1 178 ? -18.090 37.691 21.478 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A C     1 
ATOM   1381 O  O     . GLU A 1 178 ? -18.630 36.572 21.474 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A O     1 
ATOM   1382 C  CB    . GLU A 1 178 ? -19.836 39.380 20.941 1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A CB    1 
ATOM   1383 C  CG    . GLU A 1 178 ? -19.721 40.068 22.315 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A CG    1 
ATOM   1384 C  CD    . GLU A 1 178 ? -21.076 40.331 23.014 1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A CD    1 
ATOM   1385 O  OE1   . GLU A 1 178 ? -22.146 39.858 22.535 1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A OE1   1 
ATOM   1386 O  OE2   . GLU A 1 178 ? -21.045 40.999 24.083 1.00 37.96 ? ? ? ? ? ? 177 GLU A OE2   1 
ATOM   1387 N  N     . LYS A 1 179 ? -17.107 38.021 22.326 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 178 LYS A N     1 
ATOM   1388 C  CA    . LYS A 1 179 ? -16.654 37.081 23.362 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 178 LYS A CA    1 
ATOM   1389 C  C     . LYS A 1 179 ? -17.377 37.269 24.686 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 178 LYS A C     1 
ATOM   1390 O  O     . LYS A 1 179 ? -17.465 38.366 25.217 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 178 LYS A O     1 
ATOM   1391 C  CB    . LYS A 1 179 ? -15.135 37.140 23.606 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 178 LYS A CB    1 
ATOM   1392 C  CG    . LYS A 1 179 ? -14.656 36.240 24.760 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 178 LYS A CG    1 
ATOM   1393 C  CD    . LYS A 1 179 ? -13.195 35.850 24.640 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 178 LYS A CD    1 
ATOM   1394 C  CE    . LYS A 1 179 ? -12.806 34.772 25.643 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 178 LYS A CE    1 
ATOM   1395 N  NZ    . LYS A 1 179 ? -11.375 34.326 25.498 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 178 LYS A NZ    1 
ATOM   1396 N  N     . THR A 1 180 ? -17.881 36.146 25.196 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 179 THR A N     1 
ATOM   1397 C  CA    . THR A 1 180 ? -18.378 36.028 26.558 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 179 THR A CA    1 
ATOM   1398 C  C     . THR A 1 180 ? -17.755 34.775 27.154 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 179 THR A C     1 
ATOM   1399 O  O     . THR A 1 180 ? -17.377 33.848 26.419 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 179 THR A O     1 
ATOM   1400 C  CB    . THR A 1 180 ? -19.903 35.939 26.624 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 179 THR A CB    1 
ATOM   1401 O  OG1   . THR A 1 180 ? -20.385 34.805 25.890 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 179 THR A OG1   1 
ATOM   1402 C  CG2   . THR A 1 180 ? -20.545 37.204 26.052 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 179 THR A CG2   1 
ATOM   1403 N  N     . VAL A 1 181 ? -17.588 34.769 28.479 1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 180 VAL A N     1 
ATOM   1404 C  CA    . VAL A 1 181 ? -17.039 33.595 29.160 1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 180 VAL A CA    1 
ATOM   1405 C  C     . VAL A 1 181 ? -18.104 32.897 30.030 1.00 7.55  ? ? ? ? ? ? 180 VAL A C     1 
ATOM   1406 O  O     . VAL A 1 181 ? -19.127 33.470 30.411 1.00 6.90  ? ? ? ? ? ? 180 VAL A O     1 
ATOM   1407 C  CB    . VAL A 1 181 ? -15.780 33.930 30.019 1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 180 VAL A CB    1 
ATOM   1408 C  CG1   . VAL A 1 181 ? -14.641 34.464 29.120 1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 180 VAL A CG1   1 
ATOM   1409 C  CG2   . VAL A 1 181 ? -16.132 34.888 31.118 1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 180 VAL A CG2   1 
ATOM   1410 N  N     . LYS A 1 182 ? -17.857 31.613 30.294 1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 181 LYS A N     1 
ATOM   1411 C  CA    . LYS A 1 182 ? -18.745 30.800 31.087 1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 181 LYS A CA    1 
ATOM   1412 C  C     . LYS A 1 182 ? -18.770 31.269 32.550 1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 181 LYS A C     1 
ATOM   1413 O  O     . LYS A 1 182 ? -17.732 31.343 33.204 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 181 LYS A O     1 
ATOM   1414 C  CB    . LYS A 1 182 ? -18.312 29.323 31.015 1.00 8.51  ? ? ? ? ? ? 181 LYS A CB    1 
ATOM   1415 C  CG    . LYS A 1 182 ? -19.157 28.359 31.821 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 181 LYS A CG    1 
ATOM   1416 C  CD    . LYS A 1 182 ? -20.557 28.163 31.249 1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 181 LYS A CD    1 
ATOM   1417 C  CE    . LYS A 1 182 ? -21.421 27.239 32.136 1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 181 LYS A CE    1 
ATOM   1418 N  NZ    . LYS A 1 182 ? -22.769 26.926 31.518 1.00 6.39  ? ? ? ? ? ? 181 LYS A NZ    1 
ATOM   1419 N  N     . ALA A 1 183 ? -19.953 31.601 33.037 1.00 7.59  ? ? ? ? ? ? 182 ALA A N     1 
ATOM   1420 C  CA    . ALA A 1 183 ? -20.130 31.896 34.450 1.00 7.30  ? ? ? ? ? ? 182 ALA A CA    1 
ATOM   1421 C  C     . ALA A 1 183 ? -20.190 30.591 35.234 1.00 7.60  ? ? ? ? ? ? 182 ALA A C     1 
ATOM   1422 O  O     . ALA A 1 183 ? -20.934 29.661 34.876 1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 182 ALA A O     1 
ATOM   1423 C  CB    . ALA A 1 183 ? -21.364 32.712 34.663 1.00 7.18  ? ? ? ? ? ? 182 ALA A CB    1 
ATOM   1424 N  N     . GLY A 1 184 ? -19.420 30.536 36.319 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A N     1 
ATOM   1425 C  CA    . GLY A 1 184 ? -19.427 29.414 37.243 1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 183 GLY A CA    1 
ATOM   1426 C  C     . GLY A 1 184 ? -18.136 28.597 37.285 1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 183 GLY A C     1 
ATOM   1427 O  O     . GLY A 1 184 ? -18.056 27.592 38.029 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 183 GLY A O     1 
ATOM   1428 N  N     . THR A 1 185 ? -17.142 29.005 36.504 1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 184 THR A N     1 
ATOM   1429 C  CA    . THR A 1 185 ? -15.837 28.391 36.516 1.00 8.13  ? ? ? ? ? ? 184 THR A CA    1 
ATOM   1430 C  C     . THR A 1 185 ? -15.053 28.793 37.758 1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 184 THR A C     1 
ATOM   1431 O  O     . THR A 1 185 ? -14.090 28.131 38.100 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 184 THR A O     1 
ATOM   1432 C  CB    . THR A 1 185 ? -15.015 28.787 35.294 1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 184 THR A CB    1 
ATOM   1433 O  OG1   . THR A 1 185 ? -14.888 30.189 35.304 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 184 THR A OG1   1 
ATOM   1434 C  CG2   . THR A 1 185 ? -15.708 28.336 33.979 1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 184 THR A CG2   1 
ATOM   1435 N  N     . ILE A 1 186 ? -15.453 29.876 38.423 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 185 ILE A N     1 
ATOM   1436 C  CA    . ILE A 1 186 ? -14.719 30.379 39.597 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 185 ILE A CA    1 
ATOM   1437 C  C     . ILE A 1 186 ? -15.436 30.046 40.911 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 185 ILE A C     1 
ATOM   1438 O  O     . ILE A 1 186 ? -16.651 30.249 41.043 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 185 ILE A O     1 
ATOM   1439 C  CB    . ILE A 1 186 ? -14.507 31.902 39.496 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 185 ILE A CB    1 
ATOM   1440 C  CG1   . ILE A 1 186 ? -13.639 32.239 38.282 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 185 ILE A CG1   1 
ATOM   1441 C  CG2   . ILE A 1 186 ? -13.888 32.453 40.821 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 185 ILE A CG2   1 
ATOM   1442 C  CD1   . ILE A 1 186 ? -13.705 33.692 37.859 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 185 ILE A CD1   1 
ATOM   1443 N  N     . THR A 1 187 ? -14.671 29.512 41.866 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 186 THR A N     1 
ATOM   1444 C  CA    . THR A 1 187 ? -15.094 29.315 43.256 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 186 THR A CA    1 
ATOM   1445 C  C     . THR A 1 187 ? -14.074 30.100 44.111 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 186 THR A C     1 
ATOM   1446 O  O     . THR A 1 187 ? -12.861 29.971 43.903 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 186 THR A O     1 
ATOM   1447 C  CB    . THR A 1 187 ? -15.085 27.807 43.646 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 186 THR A CB    1 
ATOM   1448 O  OG1   . THR A 1 187 ? -16.104 27.125 42.934 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 186 THR A OG1   1 
ATOM   1449 C  CG2   . THR A 1 187 ? -15.305 27.563 45.186 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 186 THR A CG2   1 
ATOM   1450 N  N     . ILE A 1 188 ? -14.566 30.935 45.023 1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 187 ILE A N     1 
ATOM   1451 C  CA    . ILE A 1 188 ? -13.712 31.598 45.996 1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 187 ILE A CA    1 
ATOM   1452 C  C     . ILE A 1 188 ? -14.053 31.090 47.392 1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 187 ILE A C     1 
ATOM   1453 O  O     . ILE A 1 188 ? -15.218 31.025 47.793 1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 187 ILE A O     1 
ATOM   1454 C  CB    . ILE A 1 188 ? -13.833 33.117 45.906 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 187 ILE A CB    1 
ATOM   1455 C  CG1   . ILE A 1 188 ? -13.334 33.616 44.543 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 187 ILE A CG1   1 
ATOM   1456 C  CG2   . ILE A 1 188 ? -13.009 33.789 47.006 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 187 ILE A CG2   1 
ATOM   1457 C  CD1   . ILE A 1 188 ? -13.640 35.070 44.305 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 187 ILE A CD1   1 
ATOM   1458 N  N     . VAL A 1 189 ? -13.015 30.668 48.101 1.00 8.01  ? ? ? ? ? ? 188 VAL A N     1 
ATOM   1459 C  CA    . VAL A 1 189 ? -13.150 30.135 49.431 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 188 VAL A CA    1 
ATOM   1460 C  C     . VAL A 1 189 ? -12.451 31.108 50.348 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 188 VAL A C     1 
ATOM   1461 O  O     . VAL A 1 189 ? -11.214 31.182 50.350 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 188 VAL A O     1 
ATOM   1462 C  CB    . VAL A 1 189 ? -12.469 28.783 49.565 1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 188 VAL A CB    1 
ATOM   1463 C  CG1   . VAL A 1 189 ? -12.635 28.249 50.986 1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 188 VAL A CG1   1 
ATOM   1464 C  CG2   . VAL A 1 189 ? -13.014 27.797 48.572 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 188 VAL A CG2   1 
ATOM   1465 N  N     . GLU A 1 190 ? -13.246 31.830 51.130 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 189 GLU A N     1 
ATOM   1466 C  CA    . GLU A 1 190 ? -12.743 32.969 51.878 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 189 GLU A CA    1 
ATOM   1467 C  C     . GLU A 1 190 ? -11.996 32.534 53.120 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 189 GLU A C     1 
ATOM   1468 O  O     . GLU A 1 190 ? -12.418 31.591 53.781 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 189 GLU A O     1 
ATOM   1469 C  CB    . GLU A 1 190 ? -13.892 33.874 52.287 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 189 GLU A CB    1 
ATOM   1470 C  CG    . GLU A 1 190 ? -14.554 34.523 51.104 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 189 GLU A CG    1 
ATOM   1471 C  CD    . GLU A 1 190 ? -15.525 35.615 51.519 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 189 GLU A CD    1 
ATOM   1472 O  OE1   . GLU A 1 190 ? -16.149 35.488 52.590 1.00 37.80 ? ? ? ? ? ? 189 GLU A OE1   1 
ATOM   1473 O  OE2   . GLU A 1 190 ? -15.663 36.594 50.758 1.00 43.08 ? ? ? ? ? ? 189 GLU A OE2   1 
ATOM   1474 O  OXT   . GLU A 1 190 ? -10.982 33.162 53.461 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 189 GLU A OXT   1 
HETATM 1475 N  N1    . FMN B 2 .   ? -8.059  26.910 17.207 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 200 FMN A N1    1 
HETATM 1476 C  C2    . FMN B 2 .   ? -7.932  26.449 15.917 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 200 FMN A C2    1 
HETATM 1477 O  O2    . FMN B 2 .   ? -8.437  27.072 14.978 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 200 FMN A O2    1 
HETATM 1478 N  N3    . FMN B 2 .   ? -7.278  25.270 15.631 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 200 FMN A N3    1 
HETATM 1479 C  C4    . FMN B 2 .   ? -6.747  24.538 16.637 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 200 FMN A C4    1 
HETATM 1480 O  O4    . FMN B 2 .   ? -5.984  23.611 16.318 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 200 FMN A O4    1 
HETATM 1481 C  C4A   . FMN B 2 .   ? -6.857  25.010 17.952 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 200 FMN A C4A   1 
HETATM 1482 N  N5    . FMN B 2 .   ? -6.306  24.292 18.982 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 200 FMN A N5    1 
HETATM 1483 C  C5A   . FMN B 2 .   ? -6.365  24.739 20.287 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 200 FMN A C5A   1 
HETATM 1484 C  C6    . FMN B 2 .   ? -5.756  23.994 21.297 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 200 FMN A C6    1 
HETATM 1485 C  C7    . FMN B 2 .   ? -5.767  24.440 22.617 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 200 FMN A C7    1 
HETATM 1486 C  C7M   . FMN B 2 .   ? -4.929  23.739 23.686 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 200 FMN A C7M   1 
HETATM 1487 C  C8    . FMN B 2 .   ? -6.369  25.671 22.907 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 200 FMN A C8    1 
HETATM 1488 C  C8M   . FMN B 2 .   ? -5.994  26.382 24.186 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 200 FMN A C8M   1 
HETATM 1489 C  C9    . FMN B 2 .   ? -6.974  26.415 21.889 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 200 FMN A C9    1 
HETATM 1490 C  C9A   . FMN B 2 .   ? -6.976  25.966 20.572 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 200 FMN A C9A   1 
HETATM 1491 N  N10   . FMN B 2 .   ? -7.589  26.683 19.530 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 200 FMN A N10   1 
HETATM 1492 C  C10   . FMN B 2 .   ? -7.487  26.229 18.236 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 200 FMN A C10   1 
HETATM 1493 C  "C1'" . FMN B 2 .   ? -8.252  28.014 19.789 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 200 FMN A "C1'" 1 
HETATM 1494 C  "C2'" . FMN B 2 .   ? -9.582  27.814 20.525 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 200 FMN A "C2'" 1 
HETATM 1495 O  "O2'" . FMN B 2 .   ? -10.565 27.324 19.630 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 200 FMN A "O2'" 1 
HETATM 1496 C  "C3'" . FMN B 2 .   ? -10.022 29.169 21.052 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 200 FMN A "C3'" 1 
HETATM 1497 O  "O3'" . FMN B 2 .   ? -9.132  29.542 22.081 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 200 FMN A "O3'" 1 
HETATM 1498 C  "C4'" . FMN B 2 .   ? -11.444 29.140 21.647 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 200 FMN A "C4'" 1 
HETATM 1499 O  "O4'" . FMN B 2 .   ? -12.405 28.924 20.622 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 200 FMN A "O4'" 1 
HETATM 1500 C  "C5'" . FMN B 2 .   ? -11.759 30.448 22.369 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 200 FMN A "C5'" 1 
HETATM 1501 O  "O5'" . FMN B 2 .   ? -11.733 31.534 21.452 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 200 FMN A "O5'" 1 
HETATM 1502 P  P     . FMN B 2 .   ? -10.772 32.822 21.664 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 200 FMN A P     1 
HETATM 1503 O  O1P   . FMN B 2 .   ? -10.977 33.314 23.043 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 200 FMN A O1P   1 
HETATM 1504 O  O2P   . FMN B 2 .   ? -11.062 33.825 20.532 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 200 FMN A O2P   1 
HETATM 1505 O  O3P   . FMN B 2 .   ? -9.338  32.357 21.619 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 200 FMN A O3P   1 
HETATM 1506 O  O1    . UNL C 3 .   ? -7.855  20.973 19.531 1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 201 UNL A O1    1 
HETATM 1507 O  O2    . UNL C 3 .   ? -9.257  22.488 19.461 1.00 35.55 ? ? ? ? ? ? 201 UNL A O2    1 
HETATM 1508 O  O3    . UNL C 3 .   ? -10.059 24.096 18.932 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 201 UNL A O3    1 
HETATM 1509 O  O4    . UNL C 3 .   ? -10.444 24.856 19.208 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 201 UNL A O4    1 
HETATM 1510 O  O5    . UNL C 3 .   ? -10.155 24.248 17.073 1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 201 UNL A O5    1 
HETATM 1511 O  O6    . UNL C 3 .   ? -9.086  22.144 17.109 1.00 40.91 ? ? ? ? ? ? 201 UNL A O6    1 
HETATM 1512 O  O7    . UNL C 3 .   ? -9.416  22.725 14.921 1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 201 UNL A O7    1 
HETATM 1513 O  O8    . UNL C 3 .   ? -10.476 24.457 14.795 1.00 41.69 ? ? ? ? ? ? 201 UNL A O8    1 
HETATM 1514 C  C1    . MPD D 4 .   ? -16.455 29.716 20.155 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 202 MPD A C1    1 
HETATM 1515 C  C2    . MPD D 4 .   ? -16.769 31.168 19.817 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 202 MPD A C2    1 
HETATM 1516 O  O2    . MPD D 4 .   ? -16.004 31.542 18.630 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 202 MPD A O2    1 
HETATM 1517 C  CM    . MPD D 4 .   ? -18.234 31.307 19.496 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 202 MPD A CM    1 
HETATM 1518 C  C3    . MPD D 4 .   ? -16.487 32.125 20.959 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 202 MPD A C3    1 
HETATM 1519 C  C4    . MPD D 4 .   ? -15.058 32.173 21.481 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 202 MPD A C4    1 
HETATM 1520 O  O4    . MPD D 4 .   ? -14.117 32.614 20.509 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 202 MPD A O4    1 
HETATM 1521 C  C5    . MPD D 4 .   ? -15.000 33.076 22.700 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 202 MPD A C5    1 
HETATM 1522 C  C1    A MPD E 4 .   ? 0.212   13.434 24.093 0.50 27.63 ? ? ? ? ? ? 203 MPD A C1    1 
HETATM 1523 C  C1    B MPD E 4 .   ? -0.946  14.028 23.584 0.50 31.46 ? ? ? ? ? ? 203 MPD A C1    1 
HETATM 1524 C  C2    A MPD E 4 .   ? 0.018   13.404 22.579 0.50 31.02 ? ? ? ? ? ? 203 MPD A C2    1 
HETATM 1525 C  C2    B MPD E 4 .   ? -0.046  13.717 22.396 0.50 29.82 ? ? ? ? ? ? 203 MPD A C2    1 
HETATM 1526 O  O2    A MPD E 4 .   ? 0.918   12.406 22.034 0.50 31.58 ? ? ? ? ? ? 203 MPD A O2    1 
HETATM 1527 O  O2    B MPD E 4 .   ? 0.504   12.400 22.649 0.50 40.11 ? ? ? ? ? ? 203 MPD A O2    1 
HETATM 1528 C  CM    A MPD E 4 .   ? -1.405  12.983 22.240 0.50 23.97 ? ? ? ? ? ? 203 MPD A CM    1 
HETATM 1529 C  CM    B MPD E 4 .   ? -0.909  13.648 21.145 0.50 26.25 ? ? ? ? ? ? 203 MPD A CM    1 
HETATM 1530 C  C3    A MPD E 4 .   ? 0.358   14.753 21.947 0.50 30.25 ? ? ? ? ? ? 203 MPD A C3    1 
HETATM 1531 C  C3    B MPD E 4 .   ? 1.072   14.770 22.262 0.50 30.96 ? ? ? ? ? ? 203 MPD A C3    1 
HETATM 1532 C  C4    A MPD E 4 .   ? 1.862   15.046 21.836 0.50 30.81 ? ? ? ? ? ? 203 MPD A C4    1 
HETATM 1533 C  C4    B MPD E 4 .   ? 2.484   14.288 21.886 0.50 29.51 ? ? ? ? ? ? 203 MPD A C4    1 
HETATM 1534 O  O4    A MPD E 4 .   ? 2.103   16.432 21.673 0.50 22.37 ? ? ? ? ? ? 203 MPD A O4    1 
HETATM 1535 O  O4    B MPD E 4 .   ? 2.790   14.550 20.523 0.50 27.89 ? ? ? ? ? ? 203 MPD A O4    1 
HETATM 1536 C  C5    A MPD E 4 .   ? 2.648   14.611 23.057 0.50 26.92 ? ? ? ? ? ? 203 MPD A C5    1 
HETATM 1537 C  C5    B MPD E 4 .   ? 3.523   15.008 22.731 0.50 20.66 ? ? ? ? ? ? 203 MPD A C5    1 
HETATM 1538 C  C1    . MPD F 4 .   ? -16.263 26.832 17.353 1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 204 MPD A C1    1 
HETATM 1539 C  C2    . MPD F 4 .   ? -14.901 26.151 17.411 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 204 MPD A C2    1 
HETATM 1540 O  O2    . MPD F 4 .   ? -14.161 26.755 18.521 1.00 36.65 ? ? ? ? ? ? 204 MPD A O2    1 
HETATM 1541 C  CM    . MPD F 4 .   ? -15.048 24.651 17.630 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 204 MPD A CM    1 
HETATM 1542 C  C3    . MPD F 4 .   ? -14.165 26.440 16.107 1.00 36.37 ? ? ? ? ? ? 204 MPD A C3    1 
HETATM 1543 C  C4    . MPD F 4 .   ? -12.923 25.572 15.834 1.00 46.03 ? ? ? ? ? ? 204 MPD A C4    1 
HETATM 1544 O  O4    . MPD F 4 .   ? -11.763 26.377 15.751 1.00 53.13 ? ? ? ? ? ? 204 MPD A O4    1 
HETATM 1545 C  C5    . MPD F 4 .   ? -12.653 24.470 16.853 1.00 35.19 ? ? ? ? ? ? 204 MPD A C5    1 
HETATM 1546 O  O     . HOH G 5 .   ? -18.200 31.346 26.676 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 205 HOH A O     1 
HETATM 1547 O  O     . HOH G 5 .   ? 10.539  22.068 32.182 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 206 HOH A O     1 
HETATM 1548 O  O     . HOH G 5 .   ? 12.282  16.971 14.196 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 207 HOH A O     1 
HETATM 1549 O  O     . HOH G 5 .   ? 10.185  23.956 17.418 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 208 HOH A O     1 
HETATM 1550 O  O     . HOH G 5 .   ? -3.234  38.029 18.758 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 209 HOH A O     1 
HETATM 1551 O  O     . HOH G 5 .   ? -15.173 31.572 32.930 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 210 HOH A O     1 
HETATM 1552 O  O     . HOH G 5 .   ? 11.798  32.135 30.813 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 211 HOH A O     1 
HETATM 1553 O  O     . HOH G 5 .   ? -17.141 32.181 37.055 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 212 HOH A O     1 
HETATM 1554 O  O     . HOH G 5 .   ? 11.718  20.178 30.437 1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 213 HOH A O     1 
HETATM 1555 O  O     . HOH G 5 .   ? 10.271  17.894 29.431 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 214 HOH A O     1 
HETATM 1556 O  O     . HOH G 5 .   ? -5.615  30.874 19.986 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 215 HOH A O     1 
HETATM 1557 O  O     . HOH G 5 .   ? 13.681  30.501 27.363 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 216 HOH A O     1 
HETATM 1558 O  O     . HOH G 5 .   ? -12.957 30.524 18.549 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 217 HOH A O     1 
HETATM 1559 O  O     . HOH G 5 .   ? 15.964  24.837 22.154 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 218 HOH A O     1 
HETATM 1560 O  O     . HOH G 5 .   ? -9.717  36.666 25.347 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 219 HOH A O     1 
HETATM 1561 O  O     . HOH G 5 .   ? -15.987 33.603 34.799 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 220 HOH A O     1 
HETATM 1562 O  O     . HOH G 5 .   ? 12.186  12.224 15.790 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 221 HOH A O     1 
HETATM 1563 O  O     . HOH G 5 .   ? -6.767  33.427 5.768  1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 222 HOH A O     1 
HETATM 1564 O  O     . HOH G 5 .   ? -6.157  18.060 15.137 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 223 HOH A O     1 
HETATM 1565 O  O     . HOH G 5 .   ? -5.001  33.951 20.160 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 224 HOH A O     1 
HETATM 1566 O  O     . HOH G 5 .   ? -6.188  24.721 13.094 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 225 HOH A O     1 
HETATM 1567 O  O     . HOH G 5 .   ? -0.050  20.621 19.101 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 226 HOH A O     1 
HETATM 1568 O  O     . HOH G 5 .   ? 0.630   47.363 26.091 1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 227 HOH A O     1 
HETATM 1569 O  O     . HOH G 5 .   ? 6.795   35.836 31.320 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 228 HOH A O     1 
HETATM 1570 O  O     . HOH G 5 .   ? 0.373   21.814 16.688 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 229 HOH A O     1 
HETATM 1571 O  O     . HOH G 5 .   ? 9.455   41.068 23.951 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 230 HOH A O     1 
HETATM 1572 O  O     . HOH G 5 .   ? 9.662   10.955 15.777 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 231 HOH A O     1 
HETATM 1573 O  O     . HOH G 5 .   ? -4.481  42.182 13.118 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 232 HOH A O     1 
HETATM 1574 O  O     . HOH G 5 .   ? 11.972  29.400 32.564 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 233 HOH A O     1 
HETATM 1575 O  O     . HOH G 5 .   ? 2.469   12.513 5.727  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 234 HOH A O     1 
HETATM 1576 O  O     . HOH G 5 .   ? -8.030  40.391 31.988 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 235 HOH A O     1 
HETATM 1577 O  O     . HOH G 5 .   ? -0.982  38.924 7.618  1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 236 HOH A O     1 
HETATM 1578 O  O     . HOH G 5 .   ? -0.879  22.784 1.887  1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 237 HOH A O     1 
HETATM 1579 O  O     . HOH G 5 .   ? -21.703 25.374 29.354 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 238 HOH A O     1 
HETATM 1580 O  O     . HOH G 5 .   ? -5.611  16.192 -0.250 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 239 HOH A O     1 
HETATM 1581 O  O     . HOH G 5 .   ? 2.175   50.556 26.434 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 240 HOH A O     1 
HETATM 1582 O  O     . HOH G 5 .   ? -22.161 35.163 23.854 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 241 HOH A O     1 
HETATM 1583 O  O     . HOH G 5 .   ? -7.908  22.925 11.709 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 242 HOH A O     1 
HETATM 1584 O  O     . HOH G 5 .   ? 16.137  19.574 13.277 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 243 HOH A O     1 
HETATM 1585 O  O     . HOH G 5 .   ? -12.927 39.888 24.400 1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 244 HOH A O     1 
HETATM 1586 O  O     . HOH G 5 .   ? -5.699  37.642 17.683 1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 245 HOH A O     1 
HETATM 1587 O  O     . HOH G 5 .   ? 12.886  13.443 26.405 1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 246 HOH A O     1 
HETATM 1588 O  O     . HOH G 5 .   ? -3.376  34.957 3.915  1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 247 HOH A O     1 
HETATM 1589 O  O     . HOH G 5 .   ? -18.144 37.521 29.429 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 248 HOH A O     1 
HETATM 1590 O  O     . HOH G 5 .   ? -17.431 31.497 44.923 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 249 HOH A O     1 
HETATM 1591 O  O     . HOH G 5 .   ? -1.214  15.510 1.358  1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 250 HOH A O     1 
HETATM 1592 O  O     . HOH G 5 .   ? -0.220  47.452 23.410 1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 251 HOH A O     1 
HETATM 1593 O  O     . HOH G 5 .   ? 8.131   14.502 35.132 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 252 HOH A O     1 
HETATM 1594 O  O     . HOH G 5 .   ? 8.051   36.149 4.499  1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 253 HOH A O     1 
HETATM 1595 O  O     . HOH G 5 .   ? -4.243  39.800 1.749  1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 254 HOH A O     1 
HETATM 1596 O  O     . HOH G 5 .   ? 5.775   14.229 28.649 1.00 40.81 ? ? ? ? ? ? 255 HOH A O     1 
HETATM 1597 O  O     . HOH G 5 .   ? 17.719  24.885 34.807 1.00 37.25 ? ? ? ? ? ? 256 HOH A O     1 
HETATM 1598 O  O     . HOH G 5 .   ? 12.307  38.585 13.317 1.00 35.89 ? ? ? ? ? ? 257 HOH A O     1 
HETATM 1599 O  O     . HOH G 5 .   ? 17.854  22.563 30.739 1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 258 HOH A O     1 
HETATM 1600 O  O     . HOH G 5 .   ? 13.610  18.082 31.003 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 259 HOH A O     1 
HETATM 1601 O  O     . HOH G 5 .   ? 11.042  10.736 9.459  1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 260 HOH A O     1 
HETATM 1602 O  O     . HOH G 5 .   ? -14.794 33.774 17.064 1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 261 HOH A O     1 
HETATM 1603 O  O     . HOH G 5 .   ? 14.155  28.936 1.684  1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 262 HOH A O     1 
HETATM 1604 O  O     . HOH G 5 .   ? 2.454   11.486 15.243 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 263 HOH A O     1 
HETATM 1605 O  O     . HOH G 5 .   ? -2.953  17.240 17.089 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 264 HOH A O     1 
HETATM 1606 O  O     . HOH G 5 .   ? -12.218 33.308 18.183 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 265 HOH A O     1 
HETATM 1607 O  O     . HOH G 5 .   ? 14.568  35.954 22.996 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 266 HOH A O     1 
HETATM 1608 O  O     . HOH G 5 .   ? -3.181  13.825 1.589  1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 267 HOH A O     1 
HETATM 1609 O  O     . HOH G 5 .   ? -10.278 44.488 26.269 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 268 HOH A O     1 
HETATM 1610 O  O     . HOH G 5 .   ? -8.606  25.554 6.727  1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 269 HOH A O     1 
HETATM 1611 O  O     . HOH G 5 .   ? -3.642  16.059 -1.672 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 270 HOH A O     1 
HETATM 1612 O  O     . HOH G 5 .   ? -18.913 31.125 40.155 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 271 HOH A O     1 
HETATM 1613 O  O     . HOH G 5 .   ? 4.709   33.804 4.558  1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 272 HOH A O     1 
HETATM 1614 O  O     . HOH G 5 .   ? 1.319   31.647 4.423  1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 273 HOH A O     1 
HETATM 1615 O  O     . HOH G 5 .   ? 8.872   9.690  13.375 1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 274 HOH A O     1 
HETATM 1616 O  O     . HOH G 5 .   ? 5.827   16.543 39.717 1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 275 HOH A O     1 
HETATM 1617 O  O     . HOH G 5 .   ? 14.655  15.722 7.249  1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 276 HOH A O     1 
HETATM 1618 O  O     . HOH G 5 .   ? 19.033  23.405 33.187 1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 277 HOH A O     1 
HETATM 1619 O  O     . HOH G 5 .   ? 17.656  17.143 16.493 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 278 HOH A O     1 
HETATM 1620 O  O     . HOH G 5 .   ? 16.560  38.814 26.878 1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 279 HOH A O     1 
HETATM 1621 O  O     . HOH G 5 .   ? -3.701  52.560 30.864 1.00 44.23 ? ? ? ? ? ? 280 HOH A O     1 
HETATM 1622 O  O     . HOH G 5 .   ? 14.136  36.233 17.564 1.00 36.85 ? ? ? ? ? ? 281 HOH A O     1 
HETATM 1623 O  O     . HOH G 5 .   ? -2.829  46.180 23.911 1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 282 HOH A O     1 
HETATM 1624 O  O     . HOH G 5 .   ? -6.649  7.625  2.768  1.00 35.41 ? ? ? ? ? ? 283 HOH A O     1 
HETATM 1625 O  O     . HOH G 5 .   ? -16.095 31.303 51.028 1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 284 HOH A O     1 
HETATM 1626 O  O     . HOH G 5 .   ? 12.004  43.531 18.541 1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 285 HOH A O     1 
HETATM 1627 O  O     . HOH G 5 .   ? -19.701 39.227 29.229 0.50 26.87 ? ? ? ? ? ? 286 HOH A O     1 
HETATM 1628 O  O     . HOH G 5 .   ? -11.545 34.681 12.221 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 287 HOH A O     1 
HETATM 1629 O  O     . HOH G 5 .   ? -18.253 33.948 38.940 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 288 HOH A O     1 
HETATM 1630 O  O     . HOH G 5 .   ? -6.527  18.912 18.117 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 289 HOH A O     1 
HETATM 1631 O  O     . HOH G 5 .   ? 10.081  44.005 24.169 1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 290 HOH A O     1 
HETATM 1632 O  O     . HOH G 5 .   ? 2.494   41.250 0.342  0.50 50.30 ? ? ? ? ? ? 291 HOH A O     1 
HETATM 1633 O  O     . HOH G 5 .   ? -10.928 41.502 20.612 1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 292 HOH A O     1 
HETATM 1634 O  O     . HOH G 5 .   ? 14.558  30.176 4.205  1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 293 HOH A O     1 
HETATM 1635 O  O     . HOH G 5 .   ? 16.764  22.488 5.686  1.00 37.50 ? ? ? ? ? ? 294 HOH A O     1 
HETATM 1636 O  O     . HOH G 5 .   ? 10.687  12.784 19.252 1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 295 HOH A O     1 
HETATM 1637 O  O     . HOH G 5 .   ? 10.599  43.452 8.665  1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 296 HOH A O     1 
HETATM 1638 O  O     . HOH G 5 .   ? -1.158  9.731  3.195  1.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 297 HOH A O     1 
HETATM 1639 O  O     . HOH G 5 .   ? -9.137  43.303 9.872  1.00 52.41 ? ? ? ? ? ? 298 HOH A O     1 
HETATM 1640 O  O     . HOH G 5 .   ? -6.945  41.344 4.055  1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 299 HOH A O     1 
HETATM 1641 O  O     . HOH G 5 .   ? -1.470  25.665 2.777  1.00 42.61 ? ? ? ? ? ? 300 HOH A O     1 
HETATM 1642 O  O     . HOH G 5 .   ? 0.012   33.757 3.448  1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O     1 
HETATM 1643 O  O     . HOH G 5 .   ? 13.572  13.185 11.204 1.00 37.49 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O     1 
HETATM 1644 O  O     . HOH G 5 .   ? 10.672  9.218  11.559 1.00 37.80 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O     1 
HETATM 1645 O  O     . HOH G 5 .   ? 14.270  43.020 16.422 1.00 41.94 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O     1 
HETATM 1646 O  O     . HOH G 5 .   ? -24.277 37.688 24.478 1.00 41.30 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O     1 
HETATM 1647 O  O     . HOH G 5 .   ? -20.732 26.769 35.374 1.00 41.18 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O     1 
HETATM 1648 O  O     . HOH G 5 .   ? -3.508  48.693 37.374 1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O     1 
HETATM 1649 O  O     . HOH G 5 .   ? 1.182   8.602  10.654 1.00 41.18 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O     1 
HETATM 1650 O  O     . HOH G 5 .   ? -3.573  52.959 28.248 1.00 42.92 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O     1 
HETATM 1651 O  O     . HOH G 5 .   ? 17.856  24.833 26.985 1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O     1 
HETATM 1652 O  O     . HOH G 5 .   ? 1.651   35.790 2.820  1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O     1 
HETATM 1653 O  O     . HOH G 5 .   ? 6.715   23.483 -3.354 1.00 41.97 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O     1 
HETATM 1654 O  O     . HOH G 5 .   ? 4.534   40.895 2.958  1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O     1 
HETATM 1655 O  O     . HOH G 5 .   ? 6.681   19.375 -1.438 1.00 48.35 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O     1 
HETATM 1656 O  O     . HOH G 5 .   ? -10.506 24.506 8.385  1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O     1 
HETATM 1657 O  O     . HOH G 5 .   ? 12.964  41.970 20.708 1.00 33.24 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O     1 
HETATM 1658 O  O     . HOH G 5 .   ? -10.224 24.352 11.077 1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O     1 
HETATM 1659 O  O     A HOH G 5 .   ? 13.592  37.291 20.076 0.50 16.32 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O     1 
HETATM 1660 O  O     B HOH G 5 .   ? 15.092  37.273 20.889 0.50 24.10 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O     1 
HETATM 1661 O  O     . HOH G 5 .   ? 8.207   14.539 38.014 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O     1 
HETATM 1662 O  O     . HOH G 5 .   ? 7.213   33.397 1.903  1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O     1 
HETATM 1663 O  O     . HOH G 5 .   ? 16.891  17.134 29.637 1.00 41.22 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O     1 
HETATM 1664 O  O     . HOH G 5 .   ? -2.482  11.331 1.143  1.00 49.69 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O     1 
HETATM 1665 O  O     . HOH G 5 .   ? -2.940  45.863 13.439 1.00 42.19 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O     1 
HETATM 1666 O  O     . HOH G 5 .   ? -16.923 28.646 48.169 1.00 38.96 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O     1 
HETATM 1667 O  O     . HOH G 5 .   ? -9.053  31.288 6.331  1.00 36.34 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O     1 
HETATM 1668 O  O     . HOH G 5 .   ? -11.715 43.941 22.222 1.00 47.80 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O     1 
HETATM 1669 O  O     . HOH G 5 .   ? 1.276   29.379 3.256  1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O     1 
HETATM 1670 O  O     . HOH G 5 .   ? -8.175  24.307 -4.088 1.00 43.54 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O     1 
HETATM 1671 O  O     . HOH G 5 .   ? 17.930  18.563 27.822 1.00 45.99 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O     1 
HETATM 1672 O  O     . HOH G 5 .   ? 2.574   12.406 3.221  1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O     1 
HETATM 1673 O  O     . HOH G 5 .   ? -12.207 43.326 24.754 1.00 38.92 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O     1 
HETATM 1674 O  O     . HOH G 5 .   ? -13.372 34.959 10.408 1.00 60.58 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O     1 
HETATM 1675 O  O     . HOH G 5 .   ? 16.965  17.210 7.419  1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O     1 
HETATM 1676 O  O     . HOH G 5 .   ? 14.907  13.304 8.658  1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O     1 
HETATM 1677 O  O     . HOH G 5 .   ? 12.328  11.079 27.481 1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O     1 
HETATM 1678 O  O     . HOH G 5 .   ? 16.759  24.049 38.076 1.00 52.94 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O     1 
HETATM 1679 O  O     . HOH G 5 .   ? 10.410  11.004 31.756 1.00 40.34 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A O     1 
HETATM 1680 O  O     . HOH G 5 .   ? 3.970   19.668 -1.197 1.00 37.47 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O     1 
HETATM 1681 O  O     . HOH G 5 .   ? -13.397 31.638 13.474 1.00 36.20 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A O     1 
HETATM 1682 O  O     . HOH G 5 .   ? -5.781  16.878 -6.515 1.00 39.35 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A O     1 
HETATM 1683 O  O     . HOH G 5 .   ? 4.602   24.469 -1.639 1.00 42.53 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A O     1 
HETATM 1684 O  O     . HOH G 5 .   ? -15.556 40.117 26.346 1.00 39.42 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A O     1 
HETATM 1685 O  O     . HOH G 5 .   ? -11.547 20.187 9.631  1.00 46.89 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A O     1 
HETATM 1686 O  O     . HOH G 5 .   ? -21.014 34.980 21.379 1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A O     1 
HETATM 1687 O  O     . HOH G 5 .   ? -13.266 40.190 21.415 1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A O     1 
HETATM 1688 O  O     . HOH G 5 .   ? -0.887  32.717 0.977  1.00 45.68 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A O     1 
HETATM 1689 O  O     . HOH G 5 .   ? -18.905 40.779 25.039 1.00 49.39 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A O     1 
HETATM 1690 O  O     . HOH G 5 .   ? 13.612  11.825 13.525 1.00 39.64 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A O     1 
HETATM 1691 O  O     . HOH G 5 .   ? 3.204   46.137 15.455 1.00 49.67 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A O     1 
HETATM 1692 O  O     . HOH G 5 .   ? -8.111  28.770 5.546  1.00 49.87 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A O     1 
HETATM 1693 O  O     . HOH G 5 .   ? 1.911   8.992  13.556 1.00 47.10 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A O     1 
HETATM 1694 O  O     . HOH G 5 .   ? 3.033   22.316 -1.191 1.00 40.79 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A O     1 
HETATM 1695 O  O     . HOH G 5 .   ? 10.546  35.797 5.488  1.00 37.88 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A O     1 
HETATM 1696 O  O     . HOH G 5 .   ? 11.820  9.869  29.664 1.00 46.97 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A O     1 
HETATM 1697 O  O     . HOH G 5 .   ? -4.035  24.623 0.213  1.00 56.47 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A O     1 
HETATM 1698 O  O     . HOH G 5 .   ? 16.401  25.700 10.340 1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A O     1 
HETATM 1699 O  O     . HOH G 5 .   ? 7.043   47.107 13.637 1.00 40.70 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A O     1 
HETATM 1700 O  O     . HOH G 5 .   ? 8.141   31.753 -0.203 1.00 43.61 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A O     1 
HETATM 1701 O  O     . HOH G 5 .   ? -1.998  9.283  10.810 1.00 39.84 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A O     1 
HETATM 1702 O  O     . HOH G 5 .   ? 15.678  19.407 24.392 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A O     1 
HETATM 1703 O  O     . HOH G 5 .   ? -15.956 40.347 21.901 1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A O     1 
HETATM 1704 O  O     . HOH G 5 .   ? 4.196   9.180  18.609 1.00 55.16 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A O     1 
HETATM 1705 O  O     . HOH G 5 .   ? 2.175   12.268 18.192 1.00 47.91 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A O     1 
HETATM 1706 O  O     . HOH G 5 .   ? 17.561  19.236 37.688 1.00 35.12 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A O     1 
HETATM 1707 O  O     . HOH G 5 .   ? -6.105  26.300 0.973  1.00 46.75 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A O     1 
HETATM 1708 O  O     . HOH G 5 .   ? -11.990 33.649 14.258 1.00 49.78 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A O     1 
HETATM 1709 O  O     . HOH G 5 .   ? -5.084  51.619 35.083 1.00 58.01 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A O     1 
HETATM 1710 O  O     . HOH G 5 .   ? -16.485 30.565 16.224 1.00 39.06 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A O     1 
HETATM 1711 O  O     . HOH G 5 .   ? -1.872  40.361 -2.040 1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A O     1 
HETATM 1712 O  O     . HOH G 5 .   ? 14.450  40.199 20.716 1.00 47.34 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A O     1 
HETATM 1713 O  O     . HOH G 5 .   ? 17.925  41.016 26.258 1.00 39.90 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A O     1 
HETATM 1714 O  O     . HOH G 5 .   ? 15.820  42.471 24.406 1.00 61.30 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A O     1 
HETATM 1715 O  O     . HOH G 5 .   ? 10.913  24.418 28.630 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A O     1 
HETATM 1716 O  O     . HOH G 5 .   ? 12.819  17.162 37.189 1.00 46.73 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A O     1 
HETATM 1717 O  O     . HOH G 5 .   ? -5.177  22.028 1.176  1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A O     1 
HETATM 1718 O  O     . HOH G 5 .   ? 0.632   22.623 -2.032 1.00 47.16 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A O     1 
HETATM 1719 O  O     . HOH G 5 .   ? -6.497  6.294  12.882 1.00 49.41 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A O     1 
HETATM 1720 O  O     . HOH G 5 .   ? -4.655  7.476  1.222  1.00 53.27 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A O     1 
HETATM 1721 O  O     . HOH G 5 .   ? -4.451  15.527 -3.749 1.00 41.80 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A O     1 
HETATM 1722 O  O     . HOH G 5 .   ? -11.205 24.245 3.592  1.00 51.98 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A O     1 
HETATM 1723 O  O     . HOH G 5 .   ? 17.271  18.760 21.556 1.00 50.46 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A O     1 
HETATM 1724 O  O     . HOH G 5 .   ? 12.055  12.164 22.669 1.00 46.11 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A O     1 
HETATM 1725 O  O     . HOH G 5 .   ? 8.989   8.915  20.923 1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A O     1 
HETATM 1726 O  O     . HOH G 5 .   ? 6.730   12.095 31.329 1.00 41.40 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A O     1 
HETATM 1727 O  O     . HOH G 5 .   ? 2.100   18.662 29.872 1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A O     1 
HETATM 1728 O  O     . HOH G 5 .   ? -13.345 41.374 14.417 1.00 54.90 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A O     1 
HETATM 1729 O  O     . HOH G 5 .   ? -18.747 40.657 27.432 1.00 52.93 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A O     1 
HETATM 1730 O  O     . HOH G 5 .   ? -16.570 35.033 40.957 1.00 41.49 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A O     1 
HETATM 1731 O  O     . HOH G 5 .   ? -17.092 33.303 42.670 1.00 47.29 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A O     1 
HETATM 1732 O  O     . HOH G 5 .   ? -9.641  34.007 55.738 1.00 42.99 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A O     1 
HETATM 1733 O  O     . HOH G 5 .   ? 17.049  19.109 5.322  1.00 53.56 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A O     1 
HETATM 1734 O  O     . HOH G 5 .   ? 16.419  18.683 31.723 1.00 42.29 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A O     1 
HETATM 1735 O  O     . HOH G 5 .   ? -3.936  18.373 -2.053 1.00 38.20 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A O     1 
HETATM 1736 O  O     . HOH G 5 .   ? -2.897  41.890 0.009  0.50 47.58 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A O     1 
HETATM 1737 O  O     . HOH G 5 .   ? -18.745 25.540 34.851 1.00 46.18 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A O     1 
HETATM 1738 O  O     . HOH G 5 .   ? -19.904 26.791 39.760 1.00 44.85 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A O     1 
HETATM 1739 O  O     . HOH G 5 .   ? -3.824  48.357 24.807 1.00 57.71 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A O     1 
HETATM 1740 O  O     . HOH G 5 .   ? 19.026  21.184 28.744 1.00 37.57 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A O     1 
HETATM 1741 O  O     . HOH G 5 .   ? -3.385  13.741 -1.139 1.00 42.93 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A O     1 
HETATM 1742 O  O     . HOH G 5 .   ? 1.128   16.917 -1.765 1.00 59.06 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A O     1 
HETATM 1743 O  O     . HOH G 5 .   ? 3.954   12.210 19.982 1.00 42.57 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A O     1 
HETATM 1744 O  O     . HOH G 5 .   ? 3.388   17.268 28.763 1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A O     1 
HETATM 1745 O  O     . HOH G 5 .   ? 16.993  24.471 14.855 1.00 42.84 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A O     1 
HETATM 1746 O  O     . HOH G 5 .   ? -6.228  9.091  13.919 1.00 50.28 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A O     1 
HETATM 1747 O  O     . HOH G 5 .   ? -5.607  46.560 23.251 1.00 56.11 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A O     1 
HETATM 1748 O  O     . HOH G 5 .   ? -0.225  10.771 12.499 1.00 48.93 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A O     1 
HETATM 1749 O  O     . HOH G 5 .   ? -2.883  10.651 12.967 1.00 52.30 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A O     1 
HETATM 1750 O  O     . HOH G 5 .   ? -20.722 29.027 41.236 1.00 48.00 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A O     1 
HETATM 1751 O  O     . HOH G 5 .   ? -0.650  48.256 18.629 1.00 62.52 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A O     1 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   GLY 1   0   ?   ?   ?   A . n 
A 1 2   MSE 2   1   ?   ?   ?   A . n 
A 1 3   LYS 3   2   ?   ?   ?   A . n 
A 1 4   THR 4   3   3   THR THR A . n 
A 1 5   ASN 5   4   4   ASN ASN A . n 
A 1 6   GLU 6   5   5   GLU GLU A . n 
A 1 7   VAL 7   6   6   VAL VAL A . n 
A 1 8   LEU 8   7   7   LEU LEU A . n 
A 1 9   GLU 9   8   8   GLU GLU A . n 
A 1 10  THR 10  9   9   THR THR A . n 
A 1 11  ILE 11  10  10  ILE ILE A . n 
A 1 12  LYS 12  11  11  LYS LYS A . n 
A 1 13  ALA 13  12  12  ALA ALA A . n 
A 1 14  ARG 14  13  13  ARG ARG A . n 
A 1 15  ARG 15  14  14  ARG ARG A . n 
A 1 16  SER 16  15  15  SER SER A . n 
A 1 17  VAL 17  16  16  VAL VAL A . n 
A 1 18  ARG 18  17  17  ARG ARG A . n 
A 1 19  ALA 19  18  18  ALA ALA A . n 
A 1 20  TYR 20  19  19  TYR TYR A . n 
A 1 21  ASP 21  20  20  ASP ASP A . n 
A 1 22  ARG 22  21  21  ARG ARG A . n 
A 1 23  LYS 23  22  22  LYS LYS A . n 
A 1 24  GLN 24  23  23  GLN GLN A . n 
A 1 25  ILE 25  24  24  ILE ILE A . n 
A 1 26  PRO 26  25  25  PRO PRO A . n 
A 1 27  ALA 27  26  26  ALA ALA A . n 
A 1 28  ASP 28  27  27  ASP ASP A . n 
A 1 29  ASP 29  28  28  ASP ASP A . n 
A 1 30  LEU 30  29  29  LEU LEU A . n 
A 1 31  ASN 31  30  30  ASN ASN A . n 
A 1 32  ALA 32  31  31  ALA ALA A . n 
A 1 33  ILE 33  32  32  ILE ILE A . n 
A 1 34  LEU 34  33  33  LEU LEU A . n 
A 1 35  GLU 35  34  34  GLU GLU A . n 
A 1 36  ALA 36  35  35  ALA ALA A . n 
A 1 37  GLY 37  36  36  GLY GLY A . n 
A 1 38  ALA 38  37  37  ALA ALA A . n 
A 1 39  TYR 39  38  38  TYR TYR A . n 
A 1 40  ALA 40  39  39  ALA ALA A . n 
A 1 41  PRO 41  40  40  PRO PRO A . n 
A 1 42  SER 42  41  41  SER SER A . n 
A 1 43  GLY 43  42  42  GLY GLY A . n 
A 1 44  MSE 44  43  43  MSE MSE A . n 
A 1 45  HIS 45  44  44  HIS HIS A . n 
A 1 46  TYR 46  45  45  TYR TYR A . n 
A 1 47  GLU 47  46  46  GLU GLU A . n 
A 1 48  THR 48  47  47  THR THR A . n 
A 1 49  TRP 49  48  48  TRP TRP A . n 
A 1 50  HIS 50  49  49  HIS HIS A . n 
A 1 51  PHE 51  50  50  PHE PHE A . n 
A 1 52  THR 52  51  51  THR THR A . n 
A 1 53  ALA 53  52  52  ALA ALA A . n 
A 1 54  VAL 54  53  53  VAL VAL A . n 
A 1 55  CYS 55  54  54  CYS CYS A . n 
A 1 56  ASN 56  55  55  ASN ASN A . n 
A 1 57  THR 57  56  56  THR THR A . n 
A 1 58  VAL 58  57  57  VAL VAL A . n 
A 1 59  LYS 59  58  58  LYS LYS A . n 
A 1 60  LEU 60  59  59  LEU LEU A . n 
A 1 61  GLU 61  60  60  GLU GLU A . n 
A 1 62  GLU 62  61  61  GLU GLU A . n 
A 1 63  LEU 63  62  62  LEU LEU A . n 
A 1 64  ASN 64  63  63  ASN ASN A . n 
A 1 65  GLU 65  64  64  GLU GLU A . n 
A 1 66  ARG 66  65  65  ARG ARG A . n 
A 1 67  ILE 67  66  66  ILE ILE A . n 
A 1 68  LYS 68  67  67  LYS LYS A . n 
A 1 69  GLY 69  68  68  GLY GLY A . n 
A 1 70  ALA 70  69  69  ALA ALA A . n 
A 1 71  PHE 71  70  70  PHE PHE A . n 
A 1 72  ALA 72  71  71  ALA ALA A . n 
A 1 73  LYS 73  72  72  LYS LYS A . n 
A 1 74  SER 74  73  73  SER SER A . n 
A 1 75  ASP 75  74  74  ASP ASP A . n 
A 1 76  ASP 76  75  75  ASP ASP A . n 
A 1 77  LYS 77  76  76  LYS LYS A . n 
A 1 78  HIS 78  77  77  HIS HIS A . n 
A 1 79  LEU 79  78  78  LEU LEU A . n 
A 1 80  ARG 80  79  79  ARG ARG A . n 
A 1 81  GLU 81  80  80  GLU GLU A . n 
A 1 82  ARG 82  81  81  ARG ARG A . n 
A 1 83  GLY 83  82  82  GLY GLY A . n 
A 1 84  HIS 84  83  83  HIS HIS A . n 
A 1 85  SER 85  84  84  SER SER A . n 
A 1 86  GLU 86  85  85  GLU GLU A . n 
A 1 87  THR 87  86  86  THR THR A . n 
A 1 88  TYR 88  87  87  TYR TYR A . n 
A 1 89  CYS 89  88  88  CYS CYS A . n 
A 1 90  CYS 90  89  89  CYS CYS A . n 
A 1 91  TYR 91  90  90  TYR TYR A . n 
A 1 92  TYR 92  91  91  TYR TYR A . n 
A 1 93  HIS 93  92  92  HIS HIS A . n 
A 1 94  ALA 94  93  93  ALA ALA A . n 
A 1 95  PRO 95  94  94  PRO PRO A . n 
A 1 96  THR 96  95  95  THR THR A . n 
A 1 97  LEU 97  96  96  LEU LEU A . n 
A 1 98  VAL 98  97  97  VAL VAL A . n 
A 1 99  ILE 99  98  98  ILE ILE A . n 
A 1 100 VAL 100 99  99  VAL VAL A . n 
A 1 101 SER 101 100 100 SER SER A . n 
A 1 102 ASN 102 101 101 ASN ASN A . n 
A 1 103 GLU 103 102 102 GLU GLU A . n 
A 1 104 PRO 104 103 103 PRO PRO A . n 
A 1 105 LYS 105 104 104 LYS LYS A . n 
A 1 106 GLN 106 105 105 GLN GLN A . n 
A 1 107 TRP 107 106 106 TRP TRP A . n 
A 1 108 TRP 108 107 107 TRP TRP A . n 
A 1 109 ALA 109 108 108 ALA ALA A . n 
A 1 110 GLY 110 109 109 GLY GLY A . n 
A 1 111 MSE 111 110 110 MSE MSE A . n 
A 1 112 ASP 112 111 111 ASP ASP A . n 
A 1 113 CYS 113 112 112 CYS CYS A . n 
A 1 114 ALA 114 113 113 ALA ALA A . n 
A 1 115 CYS 115 114 114 CYS CYS A . n 
A 1 116 ALA 116 115 115 ALA ALA A . n 
A 1 117 ILE 117 116 116 ILE ILE A . n 
A 1 118 GLU 118 117 117 GLU GLU A . n 
A 1 119 ASN 119 118 118 ASN ASN A . n 
A 1 120 MSE 120 119 119 MSE MSE A . n 
A 1 121 PHE 121 120 120 PHE PHE A . n 
A 1 122 LEU 122 121 121 LEU LEU A . n 
A 1 123 ALA 123 122 122 ALA ALA A . n 
A 1 124 ALA 124 123 123 ALA ALA A . n 
A 1 125 THR 125 124 124 THR THR A . n 
A 1 126 SER 126 125 125 SER SER A . n 
A 1 127 LEU 127 126 126 LEU LEU A . n 
A 1 128 GLY 128 127 127 GLY GLY A . n 
A 1 129 ILE 129 128 128 ILE ILE A . n 
A 1 130 ALA 130 129 129 ALA ALA A . n 
A 1 131 SER 131 130 130 SER SER A . n 
A 1 132 CYS 132 131 131 CYS CYS A . n 
A 1 133 TRP 133 132 132 TRP TRP A . n 
A 1 134 ILE 134 133 133 ILE ILE A . n 
A 1 135 ASN 135 134 134 ASN ASN A . n 
A 1 136 GLN 136 135 135 GLN GLN A . n 
A 1 137 LEU 137 136 136 LEU LEU A . n 
A 1 138 GLY 138 137 137 GLY GLY A . n 
A 1 139 THR 139 138 138 THR THR A . n 
A 1 140 THR 140 139 139 THR THR A . n 
A 1 141 CYS 141 140 140 CYS CYS A . n 
A 1 142 ASP 142 141 141 ASP ASP A . n 
A 1 143 ASP 143 142 142 ASP ASP A . n 
A 1 144 PRO 144 143 143 PRO PRO A . n 
A 1 145 GLU 145 144 144 GLU GLU A . n 
A 1 146 VAL 146 145 145 VAL VAL A . n 
A 1 147 ARG 147 146 146 ARG ARG A . n 
A 1 148 ALA 148 147 147 ALA ALA A . n 
A 1 149 TYR 149 148 148 TYR TYR A . n 
A 1 150 LEU 150 149 149 LEU LEU A . n 
A 1 151 THR 151 150 150 THR THR A . n 
A 1 152 SER 152 151 151 SER SER A . n 
A 1 153 LEU 153 152 152 LEU LEU A . n 
A 1 154 GLY 154 153 153 GLY GLY A . n 
A 1 155 VAL 155 154 154 VAL VAL A . n 
A 1 156 PRO 156 155 155 PRO PRO A . n 
A 1 157 GLU 157 156 156 GLU GLU A . n 
A 1 158 ASN 158 157 157 ASN ASN A . n 
A 1 159 HIS 159 158 158 HIS HIS A . n 
A 1 160 LYS 160 159 159 LYS LYS A . n 
A 1 161 VAL 161 160 160 VAL VAL A . n 
A 1 162 TYR 162 161 161 TYR TYR A . n 
A 1 163 GLY 163 162 162 GLY GLY A . n 
A 1 164 CYS 164 163 163 CYS CYS A . n 
A 1 165 VAL 165 164 164 VAL VAL A . n 
A 1 166 ALA 166 165 165 ALA ALA A . n 
A 1 167 LEU 167 166 166 LEU LEU A . n 
A 1 168 GLY 168 167 167 GLY GLY A . n 
A 1 169 TYR 169 168 168 TYR TYR A . n 
A 1 170 LYS 170 169 169 LYS LYS A . n 
A 1 171 ALA 171 170 170 ALA ALA A . n 
A 1 172 GLU 172 171 171 GLU GLU A . n 
A 1 173 GLY 173 172 172 GLY GLY A . n 
A 1 174 ALA 174 173 173 ALA ALA A . n 
A 1 175 LEU 175 174 174 LEU LEU A . n 
A 1 176 LEU 176 175 175 LEU LEU A . n 
A 1 177 LYS 177 176 176 LYS LYS A . n 
A 1 178 GLU 178 177 177 GLU GLU A . n 
A 1 179 LYS 179 178 178 LYS LYS A . n 
A 1 180 THR 180 179 179 THR THR A . n 
A 1 181 VAL 181 180 180 VAL VAL A . n 
A 1 182 LYS 182 181 181 LYS LYS A . n 
A 1 183 ALA 183 182 182 ALA ALA A . n 
A 1 184 GLY 184 183 183 GLY GLY A . n 
A 1 185 THR 185 184 184 THR THR A . n 
A 1 186 ILE 186 185 185 ILE ILE A . n 
A 1 187 THR 187 186 186 THR THR A . n 
A 1 188 ILE 188 187 187 ILE ILE A . n 
A 1 189 VAL 189 188 188 VAL VAL A . n 
A 1 190 GLU 190 189 189 GLU GLU A . n 
# 
_pdbx_SG_project.project_name          'PSI, Protein Structure Initiative' 
_pdbx_SG_project.full_name_of_center   'Joint Center for Structural Genomics' 
_pdbx_SG_project.id                    1 
_pdbx_SG_project.initial_of_center     JCSG 
# 
_pdbx_struct_assembly.id                   1 
_pdbx_struct_assembly.details              author_and_software_defined_assembly 
_pdbx_struct_assembly.method_details       PISA 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_details   dimeric 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_count     2 
# 
_pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id       1 
_pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression   1,2 
_pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list      A,B,C,D,E,F,G 
# 
loop_
_pdbx_struct_assembly_prop.biol_id 
_pdbx_struct_assembly_prop.type 
_pdbx_struct_assembly_prop.value 
_pdbx_struct_assembly_prop.details 
1 'ABSA (A^2)' 10100 ? 
1 'SSA (A^2)'  15100 ? 
1 MORE         -95   ? 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 'identity operation'         1_555 x,y,z       1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 
0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000  
2 'crystal symmetry operation' 3_555 -x,y,-z+1/2 -1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 
0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 58.2550000000 
# 
_pdbx_refine_tls.id               1 
_pdbx_refine_tls.details          ? 
_pdbx_refine_tls.method           refined 
_pdbx_refine_tls.origin_x         0.5379 
_pdbx_refine_tls.origin_y         27.6876 
_pdbx_refine_tls.origin_z         17.5388 
_pdbx_refine_tls.T[1][1]          0.0405 
_pdbx_refine_tls.T[2][2]          0.0147 
_pdbx_refine_tls.T[3][3]          0.0589 
_pdbx_refine_tls.T[1][2]          -0.0051 
_pdbx_refine_tls.T[1][3]          0.0001 
_pdbx_refine_tls.T[2][3]          0.0133 
_pdbx_refine_tls.L[1][1]          0.5338 
_pdbx_refine_tls.L[2][2]          0.3766 
_pdbx_refine_tls.L[3][3]          1.1260 
_pdbx_refine_tls.L[1][2]          -0.0547 
_pdbx_refine_tls.L[1][3]          -0.0263 
_pdbx_refine_tls.L[2][3]          0.0972 
_pdbx_refine_tls.S[1][1]          0.0016 
_pdbx_refine_tls.S[2][2]          0.0044 
_pdbx_refine_tls.S[3][3]          -0.0060 
_pdbx_refine_tls.S[1][2]          0.0987 
_pdbx_refine_tls.S[1][3]          0.0255 
_pdbx_refine_tls.S[2][3]          0.0429 
_pdbx_refine_tls.S[2][1]          -0.0378 
_pdbx_refine_tls.S[3][1]          0.0395 
_pdbx_refine_tls.S[3][2]          -0.0404 
_pdbx_refine_tls.pdbx_refine_id   'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_pdbx_refine_tls_group.id                  1 
_pdbx_refine_tls_group.refine_tls_id       1 
_pdbx_refine_tls_group.beg_auth_asym_id    A 
_pdbx_refine_tls_group.beg_auth_seq_id     3 
_pdbx_refine_tls_group.end_auth_asym_id    A 
_pdbx_refine_tls_group.end_auth_seq_id     189 
_pdbx_refine_tls_group.selection           ? 
_pdbx_refine_tls_group.beg_label_asym_id   . 
_pdbx_refine_tls_group.beg_label_seq_id    . 
_pdbx_refine_tls_group.end_label_asym_id   . 
_pdbx_refine_tls_group.end_label_seq_id    . 
_pdbx_refine_tls_group.pdbx_refine_id      'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_phasing.method   MAD 
# 
loop_
_software.name 
_software.version 
_software.date 
_software.type 
_software.contact_author 
_software.contact_author_email 
_software.classification 
_software.location 
_software.language 
_software.citation_id 
_software.pdbx_ordinal 
MOLPROBITY  3beta29  ?               package 'D.C. & J.S. Richardson lab' molprobity@kinemage.biochem.duke.edu validation        
http://kinemage.biochem.duke.edu/molprobity/                                ?          ? 1 
phenix      ?        ?               package 'P.D. Adams'                 PDAdams@lbl.gov                      refinement        
http://www.phenix-online.org/                                               C++        ? 2 
SHELX       ?        ?               package 'George M. Sheldrick'        gsheldr@shelx.uni-ac.gwdg.de         phasing           
http://shelx.uni-ac.gwdg.de/SHELX/                                          Fortran_77 ? 3 
REFMAC5     5.2.0019 ?               program 'Garib N. Murshudov'         garib@ysbl.york.ac.uk                refinement        
http://www.ccp4.ac.uk/dist/html/refmac5.html                                Fortran_77 ? 4 
Xscale      ?        ?               package 'Wolfgang Kabsch'            ?                                    'data processing' 
http://www.mpimf-heidelberg.mpg.de/~kabsch/xds/html_doc/xscale_program.html ?          ? 5 
pdb_extract 3.006    'June 11, 2008' package PDB                          help@deposit.rcsb.org                'data extraction' 
http://sw-tools.pdb.org/apps/PDB_EXTRACT/                                   C++        ? 6 
# 
loop_
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.polymer_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.occupancy_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_model_num 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_asym_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_comp_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_ins_code 
1 Y 1 1 A GLY 0 ? 
2 Y 1 1 A MSE 1 ? 
3 Y 1 1 A LYS 2 ? 
# 
loop_
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.polymer_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.occupancy_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.PDB_model_num 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_comp_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.PDB_ins_code 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_atom_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_alt_id 
1  Y 1 1 A ARG 21  ? CZ  ? 
2  Y 1 1 A ARG 21  ? NH1 ? 
3  Y 1 1 A ARG 21  ? NH2 ? 
4  Y 1 1 A LYS 22  ? CD  ? 
5  Y 1 1 A LYS 22  ? CE  ? 
6  Y 1 1 A LYS 22  ? NZ  ? 
7  Y 1 1 A LYS 76  ? NZ  ? 
8  Y 1 1 A HIS 77  ? ND1 ? 
9  Y 1 1 A HIS 77  ? CD2 ? 
10 Y 1 1 A HIS 77  ? CE1 ? 
11 Y 1 1 A HIS 77  ? NE2 ? 
12 Y 1 1 A ARG 79  ? CZ  ? 
13 Y 1 1 A ARG 79  ? NH1 ? 
14 Y 1 1 A ARG 79  ? NH2 ? 
15 Y 1 1 A LYS 169 ? NZ  ? 
16 Y 1 1 A LYS 176 ? CD  ? 
17 Y 1 1 A LYS 176 ? CE  ? 
18 Y 1 1 A LYS 176 ? NZ  ? 
# 
loop_
_pdbx_version.entry_id 
_pdbx_version.revision_date 
_pdbx_version.major_version 
_pdbx_version.minor_version 
_pdbx_version.revision_type 
_pdbx_version.details 
3EK3 2008-10-01 3 2    'Version format compliance' 'compliance with PDB format V.3.15'          
3EK3 2011-07-13 4 0000 'Version format compliance' 'compliance with PDB Exchange Dictionary V4' 
3EK3 2011-07-13 4 0000 'Flag residual B-value'     'Tagged residual B temperature factor'       
# 
_pdbx_prerelease_seq.entity_id             1 
_pdbx_prerelease_seq.seq_one_letter_code   
;G(MSE)KTNEVLETIKARRSVRAYDRKQIPADDLNAILEAGAYAPSG(MSE)HYETWHFTAVCNTVKLEELNERIKGAFA
KSDDKHLRERGHSETYCCYYHAPTLVIVSNEPKQWWAG(MSE)DCACAIEN(MSE)FLAATSLGIASCWINQLGTTCDDP
EVRAYLTSLGVPENHKVYGCVALGYKAEGALLKEKTVKAGTITIVE
;
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B 2 FMN 1   200 200 FMN FMN A . 
C 3 UNL 1   201 201 UNL UNL A . 
D 4 MPD 1   202 202 MPD MPD A . 
E 4 MPD 1   203 203 MPD MPD A . 
F 4 MPD 1   204 204 MPD MPD A . 
G 5 HOH 1   205 205 HOH HOH A . 
G 5 HOH 2   206 206 HOH HOH A . 
G 5 HOH 3   207 207 HOH HOH A . 
G 5 HOH 4   208 208 HOH HOH A . 
G 5 HOH 5   209 209 HOH HOH A . 
G 5 HOH 6   210 210 HOH HOH A . 
G 5 HOH 7   211 211 HOH HOH A . 
G 5 HOH 8   212 212 HOH HOH A . 
G 5 HOH 9   213 213 HOH HOH A . 
G 5 HOH 10  214 214 HOH HOH A . 
G 5 HOH 11  215 215 HOH HOH A . 
G 5 HOH 12  216 216 HOH HOH A . 
G 5 HOH 13  217 217 HOH HOH A . 
G 5 HOH 14  218 218 HOH HOH A . 
G 5 HOH 15  219 219 HOH HOH A . 
G 5 HOH 16  220 220 HOH HOH A . 
G 5 HOH 17  221 221 HOH HOH A . 
G 5 HOH 18  222 222 HOH HOH A . 
G 5 HOH 19  223 223 HOH HOH A . 
G 5 HOH 20  224 224 HOH HOH A . 
G 5 HOH 21  225 225 HOH HOH A . 
G 5 HOH 22  226 226 HOH HOH A . 
G 5 HOH 23  227 227 HOH HOH A . 
G 5 HOH 24  228 228 HOH HOH A . 
G 5 HOH 25  229 229 HOH HOH A . 
G 5 HOH 26  230 230 HOH HOH A . 
G 5 HOH 27  231 231 HOH HOH A . 
G 5 HOH 28  232 232 HOH HOH A . 
G 5 HOH 29  233 233 HOH HOH A . 
G 5 HOH 30  234 234 HOH HOH A . 
G 5 HOH 31  235 235 HOH HOH A . 
G 5 HOH 32  236 236 HOH HOH A . 
G 5 HOH 33  237 237 HOH HOH A . 
G 5 HOH 34  238 238 HOH HOH A . 
G 5 HOH 35  239 239 HOH HOH A . 
G 5 HOH 36  240 240 HOH HOH A . 
G 5 HOH 37  241 241 HOH HOH A . 
G 5 HOH 38  242 242 HOH HOH A . 
G 5 HOH 39  243 243 HOH HOH A . 
G 5 HOH 40  244 244 HOH HOH A . 
G 5 HOH 41  245 245 HOH HOH A . 
G 5 HOH 42  246 246 HOH HOH A . 
G 5 HOH 43  247 247 HOH HOH A . 
G 5 HOH 44  248 248 HOH HOH A . 
G 5 HOH 45  249 249 HOH HOH A . 
G 5 HOH 46  250 250 HOH HOH A . 
G 5 HOH 47  251 251 HOH HOH A . 
G 5 HOH 48  252 252 HOH HOH A . 
G 5 HOH 49  253 253 HOH HOH A . 
G 5 HOH 50  254 254 HOH HOH A . 
G 5 HOH 51  255 255 HOH HOH A . 
G 5 HOH 52  256 256 HOH HOH A . 
G 5 HOH 53  257 257 HOH HOH A . 
G 5 HOH 54  258 258 HOH HOH A . 
G 5 HOH 55  259 259 HOH HOH A . 
G 5 HOH 56  260 260 HOH HOH A . 
G 5 HOH 57  261 261 HOH HOH A . 
G 5 HOH 58  262 262 HOH HOH A . 
G 5 HOH 59  263 263 HOH HOH A . 
G 5 HOH 60  264 264 HOH HOH A . 
G 5 HOH 61  265 265 HOH HOH A . 
G 5 HOH 62  266 266 HOH HOH A . 
G 5 HOH 63  267 267 HOH HOH A . 
G 5 HOH 64  268 268 HOH HOH A . 
G 5 HOH 65  269 269 HOH HOH A . 
G 5 HOH 66  270 270 HOH HOH A . 
G 5 HOH 67  271 271 HOH HOH A . 
G 5 HOH 68  272 272 HOH HOH A . 
G 5 HOH 69  273 273 HOH HOH A . 
G 5 HOH 70  274 274 HOH HOH A . 
G 5 HOH 71  275 275 HOH HOH A . 
G 5 HOH 72  276 276 HOH HOH A . 
G 5 HOH 73  277 277 HOH HOH A . 
G 5 HOH 74  278 278 HOH HOH A . 
G 5 HOH 75  279 279 HOH HOH A . 
G 5 HOH 76  280 280 HOH HOH A . 
G 5 HOH 77  281 281 HOH HOH A . 
G 5 HOH 78  282 282 HOH HOH A . 
G 5 HOH 79  283 283 HOH HOH A . 
G 5 HOH 80  284 284 HOH HOH A . 
G 5 HOH 81  285 285 HOH HOH A . 
G 5 HOH 82  286 286 HOH HOH A . 
G 5 HOH 83  287 287 HOH HOH A . 
G 5 HOH 84  288 288 HOH HOH A . 
G 5 HOH 85  289 289 HOH HOH A . 
G 5 HOH 86  290 290 HOH HOH A . 
G 5 HOH 87  291 291 HOH HOH A . 
G 5 HOH 88  292 292 HOH HOH A . 
G 5 HOH 89  293 293 HOH HOH A . 
G 5 HOH 90  294 294 HOH HOH A . 
G 5 HOH 91  295 295 HOH HOH A . 
G 5 HOH 92  296 296 HOH HOH A . 
G 5 HOH 93  297 297 HOH HOH A . 
G 5 HOH 94  298 298 HOH HOH A . 
G 5 HOH 95  299 299 HOH HOH A . 
G 5 HOH 96  300 300 HOH HOH A . 
G 5 HOH 97  301 301 HOH HOH A . 
G 5 HOH 98  302 302 HOH HOH A . 
G 5 HOH 99  303 303 HOH HOH A . 
G 5 HOH 100 304 304 HOH HOH A . 
G 5 HOH 101 305 305 HOH HOH A . 
G 5 HOH 102 306 306 HOH HOH A . 
G 5 HOH 103 307 307 HOH HOH A . 
G 5 HOH 104 308 308 HOH HOH A . 
G 5 HOH 105 309 309 HOH HOH A . 
G 5 HOH 106 310 310 HOH HOH A . 
G 5 HOH 107 311 311 HOH HOH A . 
G 5 HOH 108 312 312 HOH HOH A . 
G 5 HOH 109 313 313 HOH HOH A . 
G 5 HOH 110 314 314 HOH HOH A . 
G 5 HOH 111 315 315 HOH HOH A . 
G 5 HOH 112 316 316 HOH HOH A . 
G 5 HOH 113 317 317 HOH HOH A . 
G 5 HOH 114 318 318 HOH HOH A . 
G 5 HOH 115 319 319 HOH HOH A . 
G 5 HOH 116 320 320 HOH HOH A . 
G 5 HOH 117 321 321 HOH HOH A . 
G 5 HOH 118 322 322 HOH HOH A . 
G 5 HOH 119 323 323 HOH HOH A . 
G 5 HOH 120 324 324 HOH HOH A . 
G 5 HOH 121 325 325 HOH HOH A . 
G 5 HOH 122 326 326 HOH HOH A . 
G 5 HOH 123 327 327 HOH HOH A . 
G 5 HOH 124 328 328 HOH HOH A . 
G 5 HOH 125 329 329 HOH HOH A . 
G 5 HOH 126 330 330 HOH HOH A . 
G 5 HOH 127 331 331 HOH HOH A . 
G 5 HOH 128 332 332 HOH HOH A . 
G 5 HOH 129 333 333 HOH HOH A . 
G 5 HOH 130 334 334 HOH HOH A . 
G 5 HOH 131 335 335 HOH HOH A . 
G 5 HOH 132 336 336 HOH HOH A . 
G 5 HOH 133 337 337 HOH HOH A . 
G 5 HOH 134 338 338 HOH HOH A . 
G 5 HOH 135 339 339 HOH HOH A . 
G 5 HOH 136 340 340 HOH HOH A . 
G 5 HOH 137 341 341 HOH HOH A . 
G 5 HOH 138 342 342 HOH HOH A . 
G 5 HOH 139 343 343 HOH HOH A . 
G 5 HOH 140 344 344 HOH HOH A . 
G 5 HOH 141 345 345 HOH HOH A . 
G 5 HOH 142 346 346 HOH HOH A . 
G 5 HOH 143 347 347 HOH HOH A . 
G 5 HOH 144 348 348 HOH HOH A . 
G 5 HOH 145 349 349 HOH HOH A . 
G 5 HOH 146 350 350 HOH HOH A . 
G 5 HOH 147 351 351 HOH HOH A . 
G 5 HOH 148 352 352 HOH HOH A . 
G 5 HOH 149 353 353 HOH HOH A . 
G 5 HOH 150 354 354 HOH HOH A . 
G 5 HOH 151 355 355 HOH HOH A . 
G 5 HOH 152 356 356 HOH HOH A . 
G 5 HOH 153 357 357 HOH HOH A . 
G 5 HOH 154 358 358 HOH HOH A . 
G 5 HOH 155 359 359 HOH HOH A . 
G 5 HOH 156 360 360 HOH HOH A . 
G 5 HOH 157 361 361 HOH HOH A . 
G 5 HOH 158 362 362 HOH HOH A . 
G 5 HOH 159 363 363 HOH HOH A . 
G 5 HOH 160 364 364 HOH HOH A . 
G 5 HOH 161 365 365 HOH HOH A . 
G 5 HOH 162 366 366 HOH HOH A . 
G 5 HOH 163 367 367 HOH HOH A . 
G 5 HOH 164 368 368 HOH HOH A . 
G 5 HOH 165 369 369 HOH HOH A . 
G 5 HOH 166 370 370 HOH HOH A . 
G 5 HOH 167 371 371 HOH HOH A . 
G 5 HOH 168 372 372 HOH HOH A . 
G 5 HOH 169 373 373 HOH HOH A . 
G 5 HOH 170 374 374 HOH HOH A . 
G 5 HOH 171 375 375 HOH HOH A . 
G 5 HOH 172 376 376 HOH HOH A . 
G 5 HOH 173 377 377 HOH HOH A . 
G 5 HOH 174 378 378 HOH HOH A . 
G 5 HOH 175 379 379 HOH HOH A . 
G 5 HOH 176 380 380 HOH HOH A . 
G 5 HOH 177 381 381 HOH HOH A . 
G 5 HOH 178 382 382 HOH HOH A . 
G 5 HOH 179 383 383 HOH HOH A . 
G 5 HOH 180 384 384 HOH HOH A . 
G 5 HOH 181 385 385 HOH HOH A . 
G 5 HOH 182 386 386 HOH HOH A . 
G 5 HOH 183 387 387 HOH HOH A . 
G 5 HOH 184 388 388 HOH HOH A . 
G 5 HOH 185 389 389 HOH HOH A . 
G 5 HOH 186 390 390 HOH HOH A . 
G 5 HOH 187 391 391 HOH HOH A . 
G 5 HOH 188 392 392 HOH HOH A . 
G 5 HOH 189 393 393 HOH HOH A . 
G 5 HOH 190 394 394 HOH HOH A . 
G 5 HOH 191 395 395 HOH HOH A . 
G 5 HOH 192 396 396 HOH HOH A . 
G 5 HOH 193 397 397 HOH HOH A . 
G 5 HOH 194 398 398 HOH HOH A . 
G 5 HOH 195 399 399 HOH HOH A . 
G 5 HOH 196 400 400 HOH HOH A . 
G 5 HOH 197 401 401 HOH HOH A . 
G 5 HOH 198 402 402 HOH HOH A . 
G 5 HOH 199 403 403 HOH HOH A . 
G 5 HOH 200 404 404 HOH HOH A . 
G 5 HOH 201 405 405 HOH HOH A . 
G 5 HOH 202 406 406 HOH HOH A . 
G 5 HOH 203 407 407 HOH HOH A . 
G 5 HOH 204 408 408 HOH HOH A . 
G 5 HOH 205 409 409 HOH HOH A . 
# 
loop_
_pdbx_struct_mod_residue.id 
_pdbx_struct_mod_residue.label_asym_id 
_pdbx_struct_mod_residue.label_seq_id 
_pdbx_struct_mod_residue.label_comp_id 
_pdbx_struct_mod_residue.auth_asym_id 
_pdbx_struct_mod_residue.auth_seq_id 
_pdbx_struct_mod_residue.auth_comp_id 
_pdbx_struct_mod_residue.PDB_ins_code 
_pdbx_struct_mod_residue.parent_comp_id 
_pdbx_struct_mod_residue.details 
1 A 44  MSE A 43  MSE ? MET SELENOMETHIONINE 
2 A 111 MSE A 110 MSE ? MET SELENOMETHIONINE 
3 A 120 MSE A 119 MSE ? MET SELENOMETHIONINE 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 'FLAVIN MONONUCLEOTIDE'         FMN 
3 'UNKNOWN LIGAND'                UNL 
4 '(4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL' MPD 
5 water                           HOH 
# 
